第四章 生物大分子 第二节 蛋白质概念课导学案 2025-2026学年高二化学人教版选择性必修3

该高中化学导学案聚焦蛋白质主题，涵盖氨基酸结构特点与两性性质、蛋白质四级结构、盐析与变性差异及酶的特性。通过前置学习中的回顾题衔接必修知识，思考题与生活题结合生活现象提问，搭建新旧知识与实际应用的学习支架。 资料特色在于以“结构决定性质”为主线，通过案例探究整合计算与性质应用，课堂小辩论引导辩证看待蛋白质变性，实验对比突破盐析与变性难点。注重科学思维培养，强化科学探究与实践，习题分层设计提升知识应用能力，助力学生形成化学观念与科学态度。

概念课导学案：2025-2026学年高中化学人教版选择性必修3第四章 生物大分子 第二节 蛋白质 【模块一 学习目标】 一、能说出氨基酸的组成元素和结构特点，正确识别α-氨基酸中的手性碳原子，判断氨基酸的两性。 二、能写出氨基酸成肽反应的化学方程式，准确计算多肽分子中的肽键数目和脱水分子数。 三、能描述蛋白质的四级结构层次，区分盐析与变性的本质差异，解释生活中蛋白质变性的实际应用。 四、能通过实验现象判断蛋白质的显色反应和灼烧检验方法，说出酶催化作用的三个主要特点。 【模块二 前置学习】 一、回顾题 我们在必修第二册已经学过蛋白质的基本性质，还记得蛋白质是由哪些元素组成的吗？蛋白质遇浓硝酸会出现什么现象？灼烧蛋白质会闻到什么气味？这些性质可以用来做什么？ 二、思考题 氨基酸分子中同时含有氨基和羧基，你推测它可能具有哪些化学性质？两个氨基酸分子之间能发生类似酯化反应的脱水反应吗？如果能，生成的产物叫什么？ 三、生活题 妈妈煮鸡蛋时，蛋清从透明变成白色固体，这个过程中蛋白质发生了什么变化？为什么医生建议伤口要用酒精或碘酒消毒？为什么疫苗需要冷藏保存？试着用你知道的化学知识解释这些生活现象。 【模块三 要点精讲】 问题一：氨基酸的结构有什么特点？为什么说它是两性化合物？ 组成蛋白质的氨基酸主要是α-氨基酸，它们的结构通式可以表示为同一个碳原子上同时连接一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链R基。这个碳原子叫α-碳原子，由于它连接了四个不同的原子或基团，因此是手性碳原子，所以天然氨基酸大多具有旋光性。为什么说氨基酸是两性化合物呢？因为分子里既有显碱性的氨基，又有显酸性的羧基。氨基能接受质子变成—NH₃⁺，羧基能给出质子变成—COO⁻，所以氨基酸既能跟酸反应，又能跟碱反应，生成相应的盐。在不同的pH环境中，氨基酸会以不同的离子形式存在，这就是等电点的来源。 【注意】判断α-氨基酸的关键是看氨基和羧基是否连在同一个碳原子上。不是所有氨基酸都是α-氨基酸，但组成人体蛋白质的21种氨基酸几乎都是α-氨基酸。 问题二：氨基酸之间是怎样连接成多肽的？肽键数怎么算？ 两个氨基酸分子通过脱水缩合的方式连接在一起，其中一个氨基酸的羧基脱去羟基，另一个氨基酸的氨基脱去氢原子，结合生成一分子水，同时形成一个新的化学键叫肽键（—CO—NH—）。由两个氨基酸缩合形成的化合物叫二肽，三个氨基酸缩合形成的叫三肽，多个氨基酸缩合形成的就叫多肽。多肽通常呈链状结构，叫做肽链。那么肽键数怎么算呢？如果是一条直链多肽，n个氨基酸脱水缩合，就会形成n-1个肽键，脱去n-1分子水。如果是环状多肽，肽键数就等于氨基酸数，也等于脱去的水分子数。 【温馨提示】成肽反应本质上是取代反应的一种，类似于我们学过的酯化反应。但肽键比酯键更稳定，这也是蛋白质能作为生命结构基础的原因之一。 问题三：蛋白质的结构为什么那么复杂？四级结构分别是什么？ 蛋白质的结构确实很复杂，它分为四个层次。一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽键维持，这是蛋白质最基本的结构。二级结构是指多肽链本身的盘绕或折叠方式，比如α-螺旋和β-折叠，主要靠氢键维持。三级结构是指整条肽链进一步盘曲折叠形成的空间结构，靠氢键、二硫键、疏水作用等多种作用力维持。四级结构则是指多条肽链之间通过非共价键结合形成的更复杂的空间结构。为什么蛋白质要有这么多层结构呢？因为蛋白质的功能取决于它的空间结构，结构变了，功能也就变了。 【注意】蛋白质的一级结构是基础，决定了高级结构。但一级结构相同的蛋白质，空间结构不一定相同，功能也可能不同。 问题四：盐析和变性有什么区别？为什么一个可逆一个不可逆？ 盐析是指向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐溶液（如硫酸铵、硫酸钠），使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的过程。盐析时，蛋白质的空间结构没有被破坏，只是溶解度下降，所以加水后还能重新溶解，是可逆的物理变化。变性则不同，它是指蛋白质在某些物理或化学因素作用下，空间结构被破坏，导致其失去生理活性的过程。变性时，肽键没有断裂，只是氢键、二硫键等次级键被破坏了，所以变性后的蛋白质不能再恢复原来的结构和功能，是不可逆的化学变化。哪些因素会导致变性呢？加热、紫外线、强酸、强碱、重金属盐、酒精、甲醛等都能使蛋白质变性。 【温馨提示】区分盐析和变性的关键是看蛋白质的空间结构有没有被破坏。盐析只是"沉淀"，变性才是"变质"。生活中用酒精消毒、用福尔马林保存标本、高温蒸煮食物，利用的都是蛋白质变性的原理。 问题五：蛋白质还有哪些重要性质？酶有什么特点？ 蛋白质除了盐析和变性，还有两个重要性质。一个是显色反应，比如含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会变成黄色，这是因为苯环发生了硝化反应。另一个是灼烧检验，蛋白质灼烧时会产生烧焦羽毛的特殊气味，这可以用来鉴别蛋白质和其他物质。酶是一类特殊的蛋白质，它是生物体内的催化剂。酶催化有三个主要特点：一是条件温和，不需要高温高压；二是具有高度的专一性，一种酶只能催化一种或一类反应；三是催化效率非常高，比普通催化剂高很多倍。 【注意】不是所有酶都是蛋白质，少数酶是RNA。但高中阶段我们接触的大多数酶都是蛋白质。 【动手操作】 课堂小辩论："蛋白质变性都是有害的吗？" 正方观点：蛋白质变性对人体有害，应该尽量避免。 反方观点：蛋白质变性对人类有益，我们应该善加利用。 全班分成两组，每组推选3名辩手，辩论时间8分钟。辩论结束后，教师总结：其实变性本身没有好坏之分，关键看我们怎么利用它。消毒、灭菌、制作美食都用到了变性原理，而保存疫苗、防止蛋白质失活则需要避免变性。 【重点】 氨基酸的结构特点和两性性质是本节的核心重点。为什么说它重要呢？因为氨基酸是蛋白质的基本组成单位，不理解氨基酸的结构，就无法理解蛋白质的形成和性质。学生在学习这部分内容时，最容易在两个地方出错：一是判断手性碳原子，二是书写两性反应的化学方程式。手性碳原子的判断要抓住"四个不同"这个关键点，即同一个碳原子上必须连接四个完全不同的原子或基团。很多同学看到有氨基和羧基就认为是α-氨基酸，其实不对，必须看它们是否连在同一个碳原子上。两性反应的书写则要注意，氨基和酸反应生成盐，羧基和碱反应生成盐，两个反应是独立的，不能混为一谈。 【难点】 盐析与变性的区别以及成肽反应的规律是本节的难点。学生经常把盐析和变性搞混，认为只要蛋白质沉淀了就是变性了。突破这个难点的方法是从微观本质入手：盐析只破坏了蛋白质分子表面的水化层和电荷，分子本身的空间结构没有变，所以加水还能溶解；而变性破坏了蛋白质的空间结构，肽链从有序变成了无序，所以无法恢复。课堂上可以做一个对比实验，在两支试管中分别加入鸡蛋清溶液，一支加饱和硫酸铵溶液，另一支加热，然后都加水振荡，让学生观察现象的不同。成肽反应的计算也是难点，学生经常搞不清肽键数和氨基酸数的关系。可以用"手拉手"的比喻来帮助理解：n个人手拉手站成一排，有n-1个拉手的地方，对应n-1个肽键；如果围成一圈，就有n个拉手的地方，对应n个肽键。 板书设计： 第二节 蛋白质 一、氨基酸 1. 结构：α-氨基酸，手性碳 2. 性质：两性、成肽反应 二、蛋白质 1. 结构：四级结构 2. 性质：水解、盐析、变性、显色、灼烧 三、酶 1. 本质：大多是蛋白质 2. 特点：温和、专一、高效 【模块四 案例探究】 案例一：氨基酸结构与性质判断 题目：已知丙氨酸的结构简式为CH₃CH(NH₂)COOH，请回答下列问题： （1）丙氨酸是不是α-氨基酸？它有没有手性碳原子？ （2）写出丙氨酸分别与盐酸和氢氧化钠反应的化学方程式。 （3）两分子丙氨酸脱水缩合能生成几种二肽？写出它们的结构简式。 解答： （1）丙氨酸是α-氨基酸，因为氨基和羧基连在同一个碳原子上。这个碳原子连接了—CH₃、—NH₂、—COOH、—H四个不同的基团，所以是手性碳原子。 （2）与盐酸反应：CH₃CH(NH₂)COOH + HCl → CH₃CH(NH₃Cl)COOH 与氢氧化钠反应：CH₃CH(NH₂)COOH + NaOH → CH₃CH(NH₂)COONa + H₂O （3）两分子丙氨酸脱水缩合只能生成1种二肽，因为两个丙氨酸分子是相同的，无论哪个提供氨基哪个提供羧基，产物都一样。 结构简式：CH₃CH(NH₂)CONHCH(CH₃)COOH 方法总结：判断氨基酸是否为α-氨基酸，关键看氨基是否连在羧基的邻位碳上。成肽反应的产物种类要看氨基酸是否相同，如果是同种氨基酸，只能生成一种二肽；如果是不同的氨基酸，就能生成多种二肽。 案例二：蛋白质性质的应用 题目：下列过程中，蛋白质发生的变化属于盐析还是变性？为什么？ （1）向鸡蛋清溶液中加入饱和硫酸钠溶液，出现白色沉淀。 （2）用紫外线灯对病房进行消毒。 （3）误食重金属盐后，饮用大量牛奶或蛋清可以解毒。 （4）用福尔马林浸泡动物标本。 解答： （1）属于盐析。硫酸钠是轻金属盐，浓溶液使蛋白质溶解度降低而析出，但蛋白质本身的结构没有改变，加水后沉淀会重新溶解。 （2）属于变性。紫外线能破坏蛋白质的空间结构，使细菌和病毒的蛋白质失去生理活性，从而达到消毒的目的。 （3）利用的是蛋白质变性的原理。重金属盐能使蛋白质变性，牛奶和蛋清中含有大量蛋白质，它们可以先与重金属盐结合变性，从而保护人体自身的蛋白质不被破坏。 （4）属于变性。福尔马林是甲醛溶液，甲醛能使蛋白质变性凝固，从而防止标本腐烂，达到长期保存的目的。 方法总结：判断盐析还是变性，一看条件，二看是否可逆。轻金属盐的浓溶液一般导致盐析，加热、紫外线、强酸强碱、重金属盐、有机物等一般导致变性。盐析可逆，变性不可逆。 【模块五 实战演练】 一、判断题（正确的打√，错误的打×） 1. 组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸，都含有手性碳原子。 2. 氨基酸既能与酸反应，又能与碱反应，所以氨基酸是两性化合物。 3. 蛋白质的盐析和变性都是化学变化，都能使蛋白质失去生理活性。 4. 蛋白质遇浓硝酸都会变黄，这是蛋白质的特征反应。 5. 酶都是蛋白质，都具有催化作用。 6. 蛋白质水解的最终产物是氨基酸，淀粉水解的最终产物是葡萄糖。 二、填空题 7. 氨基酸分子中既含有酸性的______，又含有碱性的______，因此氨基酸具有______性。 8. 两个氨基酸分子通过______反应生成二肽，形成的化学键叫______，其结构简式为______。 9. 蛋白质的一级结构是指______，主要靠______维持；蛋白质变性时，______键没有断裂，只是破坏了蛋白质的______结构。 10. 向蛋白质溶液中加入______溶液，可使蛋白质发生盐析；盐析是______变化，______（填"可逆"或"不可逆"）。 11. 酶催化的特点是______、______、______。 三、解答题 12. 已知某多肽的结构简式如下：H₂N—CH₂—CO—NH—CH(CH₃)—CO—NH—CH₂—COOH 请回答： （1）该多肽是几肽？含有几个肽键？ （2）该多肽水解后能得到几种氨基酸？写出它们的结构简式。 （3）形成该多肽时，脱去了几分子水？ 13. 为什么医院里用高温蒸煮、紫外线照射、喷洒酒精等方法来消毒杀菌？为什么生物实验室里用福尔马林保存标本？为什么农业上用波尔多液（含硫酸铜）来杀菌？请从蛋白质性质的角度解释这些做法的原理。 【模块六 答案解析】 一、判断题答案 1. ×。组成蛋白质的氨基酸主要是α-氨基酸，但不是所有氨基酸都有手性碳原子，比如甘氨酸的α-碳原子上连有两个氢原子，没有手性。 2. √。氨基酸分子中既有氨基又有羧基，既能与酸反应又能与碱反应，所以具有两性。 3. ×。盐析是物理变化，只是蛋白质溶解度降低，蛋白质本身没有变性，不会失去生理活性；变性才是化学变化，会使蛋白质失去生理活性。 4. ×。只有含有苯环的蛋白质遇浓硝酸才会变黄，不是所有蛋白质都有这个性质。 5. ×。大多数酶是蛋白质，但少数酶是RNA，不能说酶都是蛋白质。 6. √。蛋白质是由氨基酸脱水缩合形成的，水解最终生成氨基酸；淀粉是多糖，水解最终生成葡萄糖。 二、填空题答案 7. 羧基（—COOH）；氨基（—NH₂）；两 8. 脱水缩合；肽键；—CO—NH—（或—CONH—） 9. 多肽链中氨基酸的排列顺序；肽键；肽；空间（或高级） 10. 某些浓的无机盐（或饱和硫酸铵、硫酸钠等轻金属盐）；物理；可逆 11. 条件温和；高度专一性；催化效率高 三、解答题答案 12. 解答： （1）该多肽是三肽，含有2个肽键。判断方法：数肽键的个数，有几个肽键就是几肽加一。这里有两个—CO—NH—结构，所以是2个肽键，三肽。 （2）水解后能得到2种氨基酸。从肽键处断裂，得到的氨基酸分别是： 甘氨酸：H₂N—CH₂—COOH 丙氨酸：H₂N—CH(CH₃)—COOH 其中甘氨酸出现两次，丙氨酸出现一次，所以共2种。 （3）形成该多肽时，脱去了2分子水。n个氨基酸形成一条肽链，脱去n-1分子水，这里3个氨基酸，脱去2分子水。 13. 解答： 这些做法利用的都是蛋白质变性的原理。 高温蒸煮能使细菌和病毒体内的蛋白质受热变性，失去生理活性，从而达到消毒杀菌的目的。 紫外线照射能破坏蛋白质的空间结构，使微生物的蛋白质变性失活，所以能消毒。 酒精能使蛋白质凝固变性，75%的酒精消毒效果最好，因为它能顺利进入细菌内部，使细菌的蛋白质全部变性凝固。 福尔马林是甲醛的水溶液，甲醛能与蛋白质发生反应，使蛋白质变性凝固，所以能长期保存动物标本，防止腐烂。 波尔多液中含有硫酸铜，铜离子是重金属离子，能使病菌的蛋白质变性，从而杀死病菌，起到杀菌的作用。 【模块七 反思总结】 一、知识网络图（文字描述版） 蛋白质这一节的知识可以分为三大块。第一块是氨基酸，它是蛋白质的基本单位，包括组成元素（C、H、O、N等）、结构特点（α-氨基酸、手性碳）、化学性质（两性、成肽反应）。第二块是蛋白质本身，包括结构层次（一级到四级）、化学性质（水解、盐析、变性、显色反应、灼烧检验）。第三块是酶，包括本质（大多是蛋白质）、催化特点（条件温和、专一性、高效性）。这三块之间的关系是：氨基酸脱水缩合形成多肽，多肽盘曲折叠形成蛋白质，酶是具有催化功能的特殊蛋白质。 二、方法提炼 学习本节内容要抓住"结构决定性质"这条主线。从氨基酸的官能团（氨基、羧基）推导出它的两性和成肽反应，从蛋白质的空间结构理解盐析和变性的区别。记忆盐析和变性时，可以用对比法：盐析是轻金属盐、可逆、物理变化；变性是重金属盐/加热/有机物等、不可逆、化学变化。计算肽键数时，记住直链多肽是n个氨基酸n-1个肽键，环状多肽是n个氨基酸n个肽键，就像"手拉手站队"一样。 三、学习建议 课后可以自己动手做几个小实验，比如用鸡蛋清做盐析和变性的对比实验，加深对概念的理解。还可以观察生活中蛋白质变性的例子，比如煮鸡蛋、做豆腐、牛奶变质等，用化学知识去解释它们。另外，要注意区分蛋白质的"变性"和"水解"，变性只是空间结构变了，肽键没断；水解是肽键断裂，生成氨基酸，这是两个完全不同的过程。 第 页 学科网（北京）股份有限公司 $