4.2 蛋白质【基础必牢】化学人教版选择性必修3

4.2 蛋白质 一、氨基酸的结构和性质 1．氨基酸的结构特点 （1）定义：羧酸分子烃基上的氢原子被氨基取代得到的化合物称为氨基酸，氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸 （2）官能团：分子中既含有—COOH(羧基)又含有—NH2(氨基) （3）结构特点 ①天然氨基酸主要是α-氨基酸，其结构简式可以表示为 ②手性碳原子：除甘氨酸外，一般α­氨基酸中含手性碳原子，是手性分子，具有对映异构体 （4）重要的氨基酸 俗名 结构简式 系统命名 甘氨酸 氨基乙酸 丙氨酸 2—氨基丙酸 谷氨酸 2—氨基戊二酸 苯丙氨酸 2—氨基—3—苯基丙酸 半胱氨酸 2—氨基—巯基丙酸 2．氨基酸的物理性质：天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高，多在200～300 ℃熔化时分解。一般能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂 3．氨基酸的化学性质 （1）氨基酸的两性：氨基酸分子中含有酸性基团—COOH和碱性基团—NH2，因此氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐 ①与盐酸的反应： ②与氢氧化钠反应： （2）成肽反应:两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)在一定条件下，通过氨基与羧基间缩合脱去水，形成含有肽键()的化合物，发生成肽反应 ①氨基酸的缩合机理：氨基酸的成肽反应原理是由氨基提供的氢原子与羧基提供的羟基结合生成水。肽键可简写为“—CONH—”，不能写成“—CNHO—”，两者的连接方式不同 ②反应类型：取代反应 ③由几分子氨基酸结合而成叫几肽。由两个氨基酸分子缩合后形成的含有肽键的化合物称为二肽。二肽还可以继续与其它氨基酸分子缩合生成三肽、四肽、五肽，以至生成长链的多肽 如：两分子氨基酸二肽三肽四肽…多肽(肽键) ④多肽分子中肽键个数的判断：由n个氨基酸分子发生成肽反应，生成一个肽链时，会生成(n－1)个水分子和(n－1)个肽键 易错提醒 （3）氨基酸缩合的反应规律 两分子间缩合成二肽 两分子间缩合成环 一分子间缩合成环 甘氨酸缩聚成高分子化合物 二、蛋白质 1．定义与组成 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子，是一般细胞中含量最多的有机分子。主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素 2．四级结构 （1）任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特而稳定的结构 （2）蛋白质分子特定的空间结构：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序，称为蛋白质的一级结构。多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构，称为蛋白质的二级结构。蛋白质分子在二级结构基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构，称为蛋白质的三级结构，进一步形成蛋白质的四级结构 3．蛋白质的主要性质 （1）蛋白质的两性：蛋白质的多肽由多个氨基酸缩合形成，在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基，同时侧链中也往往存在酸性或碱性基团。因此，蛋白质与氨基酸类似，也是两性分子，既能与酸反应，又能与碱反应 （2）蛋白质的水解：蛋白质酸、碱或酶的作用下，逐步水解成相对分子质量较小的多肽，最终逐步水解得到氨基酸。食物中的蛋白质在人体内各种酶的作用下水解成各种氨基酸，氨基酸被肠壁吸收进入血液，再在人体内重新合成人体所需的蛋白质 ①水解原理： ②水解过程：蛋白质多肽氨基酸 （3）蛋白质的胶体性质：蛋白质是大分子化合物，其分子大小一般在1~100 nm之间，其水溶液具有胶体溶液的一般特性。如：具有丁达尔现象、布朗运动，不能透过半透膜以及较强的吸附作用 （4）蛋白质的盐析 实验内容 在试管中加入2 mL 饱和(NH4)2SO4溶液，向其中加入几滴鸡蛋清溶液，振荡，观察现象。再继续加入蒸馏水，振荡，观察现象 实验装置 实验现象 试管内先有沉淀析出；加蒸馏水后沉淀又溶解 实验结论 饱和(NH4)2SO4溶液能降低鸡蛋清在水中的溶解度，但不改变鸡蛋清的性质 ①概念：少量的某些可溶性盐(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)能促进蛋白质的溶解。但当这些盐在蛋白质溶液中达到一定浓度时，反而使蛋白质的溶解度降低而使其从溶液中析出，这种作用称为盐析 ②条件：浓的轻金属盐溶液或铵盐溶液。少量的无机盐能促进蛋白质的溶解 ③特点与应用：盐析是可逆过程，继续加水时，能使沉淀溶解，不影响蛋白质的生理活性。采用多次盐析和溶解可分离提纯蛋白质 （5）蛋白质的变性 实验内容 在三支试管中各加入2 mL 鸡蛋清溶液，将一支试管加热，向另两支试管中分别加入硝酸银溶液和乙醇，观察现象。再向试管中加入蒸馏水，观察产生的沉淀能否溶解 实验装置 实验现象 加热后，鸡蛋清沉淀，凝结的鸡蛋清放入蒸馏水中不溶解 加入硝酸银溶液后，鸡蛋清沉淀，凝结的鸡蛋清放入蒸馏水中不溶解 加入乙醇后，鸡蛋清沉淀，凝结的鸡蛋清放入蒸馏水中不溶解 实验结论 加热、硝酸银溶液、乙醇都能使蛋白质的性质发生改变 ①概念：在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性 物理因素：加热、加压、搅拌、振荡、超声波、紫外线和放射性等 化学因素：强酸、强碱、重金属盐、乙醇、甲醛等 ②特点：变性会使蛋白质的结构发生变化，使其失去原有的生理活性，变性后的蛋白质在水中不能重新溶解，是不可逆过程。利用蛋白质的变性，可用于杀菌消毒，而疫苗等生物制剂的冷冻保存则为了防止变性 ③蛋白质的盐析与变性的比较 盐析 变性 概念 蛋白质在某些盐的浓溶液中溶解度降低而析出 蛋白质在加热、强酸、强碱等条件下性质发生改变而凝结起来 特征 可逆 不可逆 实质 溶解度降低，物理变化 结构、性质改变，化学变化 条件 钠、镁、铝等轻金属盐或铵盐的浓溶液 加热、强酸、强碱、强氧化剂、紫外线、重金属盐、苯酚、甲醛、乙醇等 用途 分离提纯蛋白质 杀菌、消毒 实例 硫酸铵或硫酸钠等盐溶液使蛋白质盐析 重金属盐(例如硫酸铜)溶液能使蛋白质变性 （6）蛋白质的显色反应——可用于蛋白质的分析检测 实验内容 向盛有2 mL 鸡蛋清溶液的试管中加入5滴浓硝酸，加热，观察实验现象 实验装置 实验现象 试管内先有白色沉淀，加热后沉淀变黄色 ①显色反应：向蛋白质溶液加入浓硝酸会有白色沉淀产生，加热后沉淀变黄色，分子中含有苯环的蛋白质遇浓硝酸变黄色，利用此性质可以鉴别某些蛋白质 ②固体蛋白质如皮肤、指甲遇浓硝酸变黄色。除了硝酸，其他一些试剂也可以与蛋白质作用呈现特定的颜色，可用于蛋白质的分析检测 （7）蛋白质的灼烧 蛋白质在灼烧时，可闻到烧焦羽毛的特殊气味，用此性质可鉴别毛料纤维和合成纤维 4．在生产、生活中的应用 （1）蛋白质是人类必需的营养物质，能保证身体健康 （2）动物的毛、皮和蚕丝的主要成分是蛋白质，可应用于工业上 （3）酶是一类特殊的蛋白质，是生物体内重要的催化剂 ①在日常生活中有时需要利用蛋白质变性，如食物加热、消毒等，有时防止蛋白质变性，如疫苗等生物制剂需低温保存等 ②烫发原理：一般烫发时使用的还原剂可以使头发中的二硫键断裂，产生游离的巯基(—SH)。再用一定的工具将头发卷曲或拉直成需要的形状。然后用氧化剂使巯基之间发生反应，生成新的二硫键(—S—S—)，使头发的形状得以固定 易错提醒 三、酶 1．概念：是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物，其中大多数是蛋白质。酶对于许多有机化学反应和生物体内进行的复杂的反应具有很强的催化作用 2．催化特点 （1）条件温和、不需加热。在接近体温和接近中性的条件下，酶就可以起催化作用 （2）具有高度的专一性。如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应，淀粉酶只对淀粉水解起催化作用 （3）具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通的催化剂高107～1013倍 使用酶作催化剂时，反应温度不能过高，原因是高温下蛋白质变性，酶失去催化活性 易错提醒 3．应用 酶已经得到了广泛的应用，如蛋白酶用于医药、制革等工业，淀粉酶用于食品、发酵、纺织等工业，有的酶还可用于疾病的诊断 学科网（北京）股份有限公司 $ 4.2 蛋白质 一、氨基酸的结构和性质 1．氨基酸的结构特点 （1）定义：羧酸分子烃基上的氢原子被 取代得到的化合物称为氨基酸，氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸 （2）官能团：分子中既含有 (羧基)又含有 (氨基) （3）结构特点 ①天然氨基酸主要是α-氨基酸，其结构简式可以表示为 ②手性碳原子：除甘氨酸外，一般α­氨基酸中含手性碳原子，是 分子，具有对映异构体 （4）重要的氨基酸 俗名 结构简式 系统命名 甘氨酸 氨基乙酸 丙氨酸 2—氨基丙酸 谷氨酸 2—氨基戊二酸 苯丙氨酸 2—氨基—3—苯基丙酸 半胱氨酸 2—氨基—巯基丙酸 2．氨基酸的物理性质：天然氨基酸均为 色晶体，熔点 ，多在200～300 ℃熔化时分解。一般能 于水，而 于乙醇、乙醚等有机溶剂 3．氨基酸的化学性质 （1）氨基酸的两性：氨基酸分子中含有酸性基团 和碱性基团 ，因此氨基酸是 化合物，能与酸、碱反应生成盐 ①与盐酸的反应： ②与氢氧化钠反应： （2）成肽反应:两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)在一定条件下，通过 与 间缩合脱去水，形成含有肽键()的化合物，发生成肽反应 ①氨基酸的缩合机理：氨基酸的成肽反应原理是由氨基提供的氢原子与羧基提供的羟基结合生成水。肽键可简写为“—CONH—”，不能写成“—CNHO—”，两者的连接方式不同 ②反应类型： ③由几分子氨基酸结合而成叫几肽。由两个氨基酸分子缩合后形成的含有肽键的化合物称为二肽。二肽还可以继续与其它氨基酸分子缩合生成三肽、四肽、五肽，以至生成长链的多肽 如：两分子氨基酸二肽三肽四肽…多肽(肽键) ④多肽分子中肽键个数的判断：由n个氨基酸分子发生成肽反应，生成一个肽链时，会生成(n－1)个水分子和(n－1)个肽键 易错提醒 （3）氨基酸缩合的反应规律 两分子间缩合成二肽 两分子间缩合成环 一分子间缩合成环 甘氨酸缩聚成高分子化合物 （1）氨基酸分子中的—COOH能电离出H＋显酸性，—NH2能结合H＋显碱性(　　) （2）成肽反应的规律为—COOH脱—OH，—NH2脱—H，是分子间脱水反应，属于取代反应(　　) （3）肽键易水解生成羧基与氨基(　　) （4）氨基酸能发生酯化反应、成肽反应和水解反应(　　) （5）两个氨基酸分子脱水后形成的二肽中含有两个肽键(　　) 易错辨析 二、蛋白质 1．定义与组成 蛋白质是由多种氨基酸通过 等相互连接形成的一类生物大分子，是一般细胞中含量最多的有机分子。主要由 等元素组成，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素 2．四级结构 （1）任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特而稳定的结构 （2）蛋白质分子特定的空间结构：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序，称为蛋白质的一级结构。多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构，称为蛋白质的二级结构。蛋白质分子在二级结构基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构，称为蛋白质的三级结构，进一步形成蛋白质的四级结构 3．蛋白质的主要性质 （1）蛋白质的两性：蛋白质的多肽由多个氨基酸缩合形成，在多肽链的两端必然存在着自由的 与 ，同时侧链中也往往存在酸性或碱性基团。因此，蛋白质与氨基酸类似，也是两性分子，既能与 反应，又能与 反应 （2）蛋白质的水解：蛋白质酸、碱或酶的作用下，逐步水解成相对分子质量较小的多肽，最终逐步水解得到氨基酸。食物中的蛋白质在人体内各种酶的作用下水解成各种氨基酸，氨基酸被肠壁吸收进入血液，再在人体内重新合成人体所需的蛋白质 ①水解原理： ②水解过程：蛋白质多肽氨基酸 （3）蛋白质的胶体性质：蛋白质是大分子化合物，其分子大小一般在1~100 nm之间，其水溶液具有胶体溶液的一般特性。如：具有丁达尔现象、布朗运动，不能透过半透膜以及较强的吸附作用 （4）蛋白质的盐析 实验内容 在试管中加入2 mL 饱和(NH4)2SO4溶液，向其中加入几滴鸡蛋清溶液，振荡，观察现象。再继续加入蒸馏水，振荡，观察现象 实验装置 实验现象 试管内先有沉淀析出；加蒸馏水后沉淀又溶解 实验结论 饱和(NH4)2SO4溶液能降低鸡蛋清在水中的溶解度，但不改变鸡蛋清的性质 ①概念：少量的某些可溶性盐(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)能 蛋白质的溶解。但当这些盐在蛋白质溶液中达到一定浓度时，反而使蛋白质的溶解度 而使其从溶液中析出，这种作用称为盐析 ②条件：浓的轻金属盐溶液或铵盐溶液。少量的无机盐能促进蛋白质的溶解 ③特点与应用：盐析是可逆过程，继续加水时，能使沉淀溶解，不影响蛋白质的生理活性。采用多次盐析和溶解可分离提纯蛋白质 （5）蛋白质的变性 实验内容 在三支试管中各加入2 mL 鸡蛋清溶液，将一支试管加热，向另两支试管中分别加入硝酸银溶液和乙醇，观察现象。再向试管中加入蒸馏水，观察产生的沉淀能否溶解 实验装置 实验现象 加热后，鸡蛋清沉淀，凝结的鸡蛋清放入蒸馏水中不溶解 加入硝酸银溶液后，鸡蛋清沉淀，凝结的鸡蛋清放入蒸馏水中不溶解 加入乙醇后，鸡蛋清沉淀，凝结的鸡蛋清放入蒸馏水中不溶解 实验结论 加热、硝酸银溶液、乙醇都能使蛋白质的性质发生改变 ①概念：在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性 物理因素：加热、加压、搅拌、振荡、超声波、紫外线和放射性等 化学因素：强酸、强碱、重金属盐、乙醇、甲醛等 ②特点：变性会使蛋白质的结构发生变化，使其失去原有的 ，变性后的蛋白质在水中不能重新溶解，是 过程。利用蛋白质的变性，可用于杀菌消毒，而疫苗等生物制剂的冷冻保存则为了防止变性 ③蛋白质的盐析与变性的比较 盐析 变性 概念 蛋白质在某些盐的浓溶液中溶解度降低而析出 蛋白质在加热、强酸、强碱等条件下性质发生改变而凝结起来 特征 可逆 不可逆 实质 溶解度降低，物理变化 结构、性质改变，化学变化 条件 钠、镁、铝等轻金属盐或铵盐的浓溶液 加热、强酸、强碱、强氧化剂、紫外线、重金属盐、苯酚、甲醛、乙醇等 用途 分离提纯蛋白质 杀菌、消毒 实例 硫酸铵或硫酸钠等盐溶液使蛋白质盐析 重金属盐(例如硫酸铜)溶液能使蛋白质变性 （6）蛋白质的显色反应——可用于蛋白质的分析检测 实验内容 向盛有2 mL 鸡蛋清溶液的试管中加入5滴浓硝酸，加热，观察实验现象 实验装置 实验现象 试管内先有白色沉淀，加热后沉淀变黄色 ①显色反应：向蛋白质溶液加入浓硝酸会有 色沉淀产生，加热后沉淀变 色，分子中含有苯环的蛋白质遇浓硝酸变黄色，利用此性质可以鉴别某些蛋白质 ②固体蛋白质如皮肤、指甲遇浓硝酸变 色。除了硝酸，其他一些试剂也可以与蛋白质作用呈现特定的颜色，可用于蛋白质的分析检测 （7）蛋白质的灼烧 蛋白质在灼烧时，可闻到烧焦羽毛的特殊气味，用此性质可鉴别毛料纤维和合成纤维 4．在生产、生活中的应用 （1）蛋白质是人类必需的营养物质，能保证身体健康 （2）动物的毛、皮和蚕丝的主要成分是蛋白质，可应用于工业上 （3）酶是一类特殊的蛋白质，是生物体内重要的催化剂 ①在日常生活中有时需要利用蛋白质变性，如食物加热、消毒等，有时防止蛋白质变性，如疫苗等生物制剂需低温保存等 ②烫发原理：一般烫发时使用的还原剂可以使头发中的二硫键断裂，产生游离的巯基(—SH)。再用一定的工具将头发卷曲或拉直成需要的形状。然后用氧化剂使巯基之间发生反应，生成新的二硫键(—S—S—)，使头发的形状得以固定 易错提醒 三、酶 1．概念：是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物，其中大多数是蛋白质。酶对于许多有机化学反应和生物体内进行的复杂的反应具有很强的催化作用 2．催化特点 （1）条件温和、不需加热。在接近体温和接近中性的条件下，酶就可以起催化作用 （2）具有高度的专一性。如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应，淀粉酶只对淀粉水解起催化作用 （3）具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通的催化剂高107～1013倍 使用酶作催化剂时，反应温度不能过高，原因是高温下蛋白质变性，酶失去催化活性 易错提醒 3．应用 酶已经得到了广泛的应用，如蛋白酶用于医药、制革等工业，淀粉酶用于食品、发酵、纺织等工业，有的酶还可用于疾病的诊断 （1）向两份蛋白质溶液中分别加入饱和NaCl溶液和CuSO4溶液，均有固体析出，且两者的原理相同(　　) （2）蛋白质遇浓硝酸都会显黄色(　　) （3）蛋白质水解的最终产物主要是α-氨基酸(　　) （4）通常用酒精消毒，其原理是酒精使细菌中的蛋白质盐析而失去生理活性(　　) （5）烫发时，主要破坏头发中的二硫键(—S—S—)(　　) （6）蛋白质被灼烧时会产生烧焦羽毛的气味，可用于鉴别合成纤维与蛋白质(　　) 易错辨析 学科网（北京）股份有限公司 $