第5章 第1节 降低化学反应活化能的酶-【一本】高中生物知识大盘点

第5章 细胞的能量供应和利用 1.说明绝大多数酶是一类能催化生化反应的蛋白质，酶活性受环境因素（如H和温度等）的 课 影响。 标 2.解释ATP是驱动细胞生命活动的直接能源物质。 要 3.说明植物细胞的叶绿体从太阳光中捕获能量，这些能量在二氧化碳和水转化为糖与氧的过 点 程中，转化并储存为糖分子中的化学能。 4.说明生物通过细胞呼吸将储存在有机物中的能量转化为生命活动可以利用的能量。 盘 思维导图 ● 作用机理：降低化学反应的活化能 本质：绝大多数是蛋白质，少数是RNA 酶 酶的特性：高效性、专一性、作用条件较温和 影响酶促反应速率的因素：温度、pH等 细胞的能量 功能：驱动细胞生命活动的直接能源物质 “货币” AP的结构与功能 元素组成：C、H、O、N、P 结构简式：A一P~P~P ATP ATP与ADP的相互转化 ATP的利用：细胞中绝大多数需要能量的生命活动都是由ATP直接 提供能量的 场所： 细胞质基质、线粒体基质、线粒体内膜 有氧 细胞的能量供应和利用 呼吸 袋 总反应式：CH2O。+6H,0+6026C02+12H,O+能量 场所：细胞质基质 无氧 细胞呼吸 呼吸 总反 C,H,0.酶2cH0H(酒精)+2C0,+能量（少量） 应式 酶 C6H2O。2CgHO3(乳酸)+能量（少量） 影响细胞呼 内部因素：遗传特性、生长发育、器官类型 吸的因素 外部因素：O,浓度、温度、C0,浓度、含水量等 胡萝卜素：橙黄色 光合色素一作用：吸收、传递、转化光能 叶黄素：黄色 叶绿素a:蓝绿色 光合作用 光 场所：类囊体薄膜 叶绿素b:黄绿色 反 物质变化：水的光解、ATP和NADPH的形成 光合作用 能量变化：光能→ATP和NADPH中活跃的化学能 的过程 暗 场所：叶绿体基质 反 物质变化：CO,的固定，C的还原 应 能量变化：活跃的化学能→有机物中稳定的化学能 。0480 必备知识 修 第1节 降低化学反应活化能的酶5年22 1 一，图解助记 知识点1酶在细胞代谢中的作用 重，点 1.酶的发现 第5章 斯帕兰札尼 发现胃液的消化作用 科学家 推测胃液中的盐酸是使食物分解的物质 发现胃蛋白酶，将它与盐酸混合后，对肉类 斯帕兰札尼在研究 1835年，施旺 的分解能力远远大于盐酸的单独作用 鹰的消化作用 细胞的能量供应和利用 2.细胞代谢 (1)概念：细胞中每时每刻都进行着许多化学反应，统称为细 一少易混易错 胞代谢，包括分解代谢和合成代谢。 催化作用是酶的唯一 功能，酶不具有调节功 (2)意义：细胞代谢是细胞生命活动的基础。 能，也不能传递信息、 3.酶在细胞代谢中的作用 提供能量。但有时酶 (1)活化能：分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态 可作为另一个化学反 所需要的能量。 应的底物。 (2)作用：酶在细胞代谢中具有催化作用 一◆特别提醒 (3)作用机理：降低化学反应的活化能。 选用新鲜肝脏 能量1没有活化态 研磨液的原因 催化剂 有无机催 无催化剂条件下 花剂催化酶降低的活化能 ①新鲜的肝脏研磨液 反应的活化能 有酶催化有酶催化条件下 中酶的活性较高。 反应的活化能 初态 ②将肝脏磨碎，可使肝 反应物A 脏细胞中的过氧化氢 终态产物P 酶释放出来，从而充分 反应过程 与过氧化氢接触，发挥 (4)意义：使细胞代谢在温和条件下快速有序地进行。 作用。 知识点2比较过氧化氢在不同条件下的分解实验 一◆图解助记 1.实验原理：水浴加热、FCL以及新鲜肝脏研磨液中的过氧化 氢酶均可影响H,O分解为H,O和O的速率。二种无机催化剂 2H0,过氧化氢酶2H,0+0, H,0 加肝脏加FeCL,检测 2.实验试剂：新鲜的质量分数为20%的肝脏（如猪肝、鸡肝）研 研磨液溶液结果 实验结果的检测 磨液，新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液，质量分数为 3.5%的FeCl3溶液。 。049。 3.实验设计气泡产生量越多，说明O2产生量越多，卫生香燃烧越猛烈 过氧化氢 H2O2分解速率 点燃的卫生 修 一，特别提醒 试管号 实验处理 溶液 【气泡多少) 香检测 ①滴加肝脏研磨液和 2mL 基本无气 FeCL溶液时不能共用 ① 不处理 泡产生 第5章 一支滴管。 ② 2mL 90℃水浴加热 很少 ②过氧化氢溶液需要 ③ 2mL FeCL溶液2滴 较多 复燃不明显 现配现用 ④ 2 mL 肝脏研磨液2滴 很多 复燃明显 胞 ③加入催化剂后要振 的 4.实验结论 →可以为反应物提供能量，不能降低活化能 荡混匀，使催化剂和底 (I)水浴加热、FC1、过氧化氢酶都能加快过氧化氢分解的 供 物充分接触。 速率。 和 (2)与无机催化剂FCl3相比，过氧化氢酶的催化效率要高 角 一，知识总结 得多。 酶与无机催化剂 (3)过氧化氢酶在体外也能发挥作用。 ①相同点 5.控制变量和设计对照实验 a.可降低化学反应的 (1)变量：实验过程中的变化因素。 活化能，使化学反应速 ①自变量：人为控制的对实验对象进行处理的因素，如对过氧 率加快，但不改变生成 化氢溶液的不同处理。 物的量。 ②因变量：因自变量改变而变化的变量，如过氧化氢分解 b.只改变化学反应速 速率。 率，不为化学反应提供 ③无关变量：除自变量外，实验过程中还存在的一些对实验结 物质和能量，本身不被 果造成影响的可变因素，如过氧化氢溶液的浓度、反应时 消耗，反应前后性质 不变。 间等。 C.缩短达到平衡的时 (2)对照实验：除作为自变量的因素外，其余因素（无关变量）》 间，但不改变化学反应 都保持一致，并将结果进行比较的实验。对照实验一般要设 的方向和平衡点。 置对照组和实验组。其中未作任何处理的对照组叫作空 ②不同点 白对照。 a.酶具有专一性，无机 知识点3酶的本质 催化剂没有。 1.关于酶本质的探索历程 b.酶的催化效率比无 巴斯德：发酵 李比希：酵母菌细胞死 机催化剂高。 争论 需活酵母菌细 亡后释放出某些物质引 胞参与 起发酵 酿酒发现 一→易混易错 毕希纳： 从细胞中获得了含有酶的提取液，酶引起 ①酶可以重复利用，不 了发酵 会立即被降解。 推测 科学家推测酶是蛋白质 ②产生激素的细胞一 萨姆纳：获得脲酶，证明脲酶是蛋白质 定能产生酶，但是产生 证明 其他科学家：获得胃蛋白酶、胰蛋白酶等许多酶的 酶的细胞不一定能产 结晶，并证明这些酶都是蛋白质 生激素。 补充完善 切赫和奥尔特曼发现少数RNA也具有生物催化功能 。050· 2.酶的本质◆一重点 如核糖体的rRNA就是催化肽键形成的酶 ③酶是化合物，也可以 化学本质 绝大多数是蛋白质 少数是RNA 作为底物被其他酶催 修 合成原料 氨基酸 核糖核苷酸 化分解。 合成场所 核糖体 主要是细胞核 作用场所 细胞内、外，生物体外 ® 来源 般来说，活细胞都能产生酶 学以致用 第5章 生理功能 催化作用 甲、乙两种酶用同一种 3.与酶的本质相关的探究实验 重难点 蛋白酶处理后，其活性 变化如图所示，甲、乙 细胞的 (1)“试剂检测法”鉴定酶的本质 两种酶的化学本质分 ①对照组：已知蛋白液十双缩脲试剂→出现紫色反应。 别是什么？请说出判 ②实验组：待测酶液十双缩脲试剂→是否出现紫色反应。 断依据。 量供应和利用 通过对照，若实验组出现紫色反应，则证明待测酶是蛋白 型十 醬 甲酶 质；否则，待测酶的RNA。 乙酶 (2)“酶解法”鉴定酶的本质 时间 待测酶溶液 答案：观察曲线图可 蛋白酶处理 RNA酶处理 知，甲酶的活性始终保 持不变，表明甲酶能抵 处理后的酶溶液+相应反应物 抗该种蛋白酶的降解， 则甲酶的化学本质是 反应物是否被分解 RNA;乙酶能被该蛋白 若 分解 不分解 酶破坏，活性降低，则 乙酶的化学本质是蛋 酶的本质是蛋白质 白质。 知识点4酶的特性◆一重减 一易混易错 1.酶具有高效性 保证细胞代谢的快速进行 酶的高效性是相对于 (1)含义：酶的催化效率是无机催化剂的1010倍。 无机催化剂而言的，因 (2)图解 此必须与无机催化剂 的催化效果相比较，才 赵 加入酶加入无机催化剂 能证明酶具有高效性。 6 解读①a、c对比→酶具有催化作用 ②a、b对比一→酶的催化具有高效性 一易混易错 未加酶和无机催化剂 DNA连接酶、RNA聚 时间 合酶等酶类可分别催 2.酶具有专一性 化一类化学反应，仍能 (1)含义：每一种酶只能催化一种或一类化学反应，保证细胞 体现酶的专一性。 代谢能够有条不紊地进行。 。0510 (2)图解 -一知识拓展 加酶A 加入酶B的反应速率和无酶条件下的 修 由酶催化的化学反应 解读反应速率相同，说明酶B对此反应无 称为酶促反应，酶活性 催化作用；而加入酶A的反应速率明 无酶/加酶B 显较快，说明酶A可催化该反应，即 是指酶催化特定化学 反应物浓度 酶具有专一性 第5章 反应的能力。通常以 (3)探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用的实验 一定条件下的酶促反 ①实验目的：探究淀粉酶是否只能催化特定的化学反应，即探 细 应速率来衡量酶活性， 但是酶促反应速率并 究酶的专一性。 不等于酶活性。 ②实验原理：蔗糖和淀粉都是非还原糖，淀粉在淀粉酶的催化 供 一>特别提醒 下可分解为还原糖。还原糖与斐林试剂在水浴加热条件下反 和 探究温度对酶活性的 应生成砖红色沉淀。 风 影响时，一定要让反应 ③实验步骤及结果 保证淀粉酶的较高活性 物和酶在各自所需的 温度下保温一段时间 步骤 操作 试管1 试管2 1 注入可溶性淀粉溶液 2 mL 后，再进行混合。 2 注入蔗糖溶液 2 mL 3 注人新鲜的淀粉酶溶液 2 mL 2 mL 一~图解助记 4 轻轻振荡混匀、保温5min 60℃左右 60℃左右 太冷了，盖 5 加入斐林试剂，轻轻振荡混匀 2 mL 2 mL 被睡一会儿！ 6 煮沸1min 煮沸1min 烫死了… 水浴加热 7 记录实验结果 砖红色 蓝色 还原，糖的检测需水浴加热 ④实验结论：淀粉酶能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解，证 明酶具有专一性。 高温使酶变性失活；低 3.酶的作用条件较温和 温只抑制酶的活性，并 (1)含义：酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进 未破坏酶分子结构。 行的。 (2)探究温度对酶活性的影响 型学以致用 ①实验原理：温度通过影响淀粉酶的活性，进而影响淀粉的水 ①在探究温度对淀粉 解速率；滴加碘液，根据是否出现蓝色及蓝色的深浅来判断酶 酶活性的影响时，可用 的活性。 斐林试剂检测实验结 果。(×) 蓝色陕液 淀粉淀粉酶 还原糖 碘液 无蓝色出现 提示：斐林试剂需在水 ②实验步骤、现象及结论 浴加热条件下才会发 试管1试管1 生特定的颜色反应，而 试管编号 试管2试管2 试管3 试管3 该实验需严格控制 注入淀粉酶 2 mL 2 mL 2 mL 温度。 李 溶液 ②探究温度对酶活性 料 注入可溶性 2mL 2 mL 2 mL 的影响时选用过氧化 淀粉溶液 。052· 续表 试管编号 试管1试管1'试管2试管2试管3试管3 氢酶为实验材料。(×) 水浴5min 冰水 60℃温水 沸水 提示：过氧化氢受热易 修 实 混合摇匀 1与1' 2与2 3与3 分解。 验 步 水浴5min 冰水 60℃温水 沸水 一知识拓展 骤 检测结果 取出试管，分别滴加2滴碘液，摇匀，观察现象 不同生物体内酶的 第5章 实验现象 呈浅蓝色 无蓝色出现 呈蓝色 最适温度和最适pH 酶的催化作用需要适宜的温度条件，温度过高或 ①最适温度：动物体内 实验结论 过低都将影响酶的活性 的酶最适温度一般在 细胞的能 3540℃；植物体内的 (3)探究pH对酶活性的影响 酶最适温度在40~ ①实验原理：H通过影响过氧化氢酶的活性，进而影响过氧 50℃；细菌和真菌体内 供应和利用 化氢的分解速率。 的酶最适温度差别较 过氧化氢酶2H0十O, 大，有的酶最适温度可 2H2O2 高达70℃。 ②实验步骤、现象及结论 ②最适pH:唾液淀粉 试管 试管1 试管2 试管3 酶最适pH为6.8（近中 2滴新鲜的质量分数为20%的肝脏研磨液 性)；胃蛋白酶最适pH 实 验 1 mL pH=71 mL 0.01 mol/L 1mL 0.01 mol/L 为1.5（酸性）；肠液、胰 步 2 液中的各种酶最适pH 缓冲液 的盐酸 的NaOH溶液 骤 为7.09.0（弱碱性）； 3 2mL体积分数为3%的过氧化氢溶液 实验现象 有大量气泡产生基本无气泡产生基本无气泡产生 植物体内的酶最适pH 酶的催化作用需要适宜的pH,pH偏低或偏高都会影 大多在4.56.5。 实验结论 响酶的活性 ③注意事项 a.实验时，应保证酶的最适温度（排除温度干扰），且需将酶溶 液的pH调至实验要求的pH后，再让反应物与酶接触，不能在 未达到预设pH前，让反应物与酶接触。 b.探究pH对酶活性的影响时，不宜选用淀粉酶催化淀粉的反 应，因为用作鉴定试剂的碘液会和NaOH发生化学反应，使碘 与淀粉生成蓝色络合物的机会大大减少，而且在酸性条件下 淀粉也会被水解，从而影响实验的观察效果。 c.探究H对酶活性的影响时，不能用斐林试剂作指示剂，因 为盐酸会和斐林试剂发生反应，使斐林试剂失去作用。 知识点5影响酶促反应速率的因素◆一重点， 1.底物浓度和酶浓度：通过影响底物和酶的接触来影响酶促反 。053· 应速率，并不影响酶活性。 一一知识拓展 AB段限制因素是酶 修 酶促反应产物浓度与 浓度或酶活性 反应时间的关系曲线 OA段限制因素是底 物浓度 底物浓度 第5章 ① 在底物充足、其他条 时间 件适宜的情况下，反应 速率与酶浓度成正比 曲线②是在①的基础 上酶浓度增加一倍；曲 酶浓度 供 线③是在①的基础上， 2.温度和pH:通过影响酶活性来影响酶促反应速率。 和 反应物浓度增加一倍。 用 一少知识拓展 不同温度、pH条件 下的综合影响 ① 最适温度 温度 0 最适pH 反应物剩余量 (1)在一定温度(pH)范围内，随温度(pH)的升高，酶活性增 ,pH=1 升pH=13 强；在最适温度(pH)下，酶的活性最高；超过最适温度(pH) ZpH=7 温度 后，酶活性降低。 不同pH条件下， 酶最适温度不变 (2)过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶 ② 永久失活；在0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳 反应物剩余量 定，温度升高可恢复其活性。 →低温只是抑制酶的活性 -300 330C 37 3.抑制剂：通过抑制酶活性来影响酶促反应速率。 35C 8 pH 底物 底物 活性部位 竞争性 不同温度条件下， 抑制剂 酶最适pH也不变 易混易错 酶 酶 ①竞争性抑制剂未使 非竞争性 C 酶的构象发生改变，作 抑制剂 用是可逆的；若增加底 (1)竞争性抑制剂：与底物具有类似的结构，能与底物竞争酶 物浓度，抑制剂与酶活 活性部位的结合位点，当抑制剂结合到酶活性部位后，底物被 性部位结合的概率变 小，抑制程度减小。 排斥在酶活性部位以外，导致酶促反应被抑制。 ②非竞争性抑制剂使 (2)非竞争性抑制剂：与底物结构不同，与酶结合的位点也不 酶的构象发生改变，导 同，非竞争性抑制剂与酶结合后，可引起酶构象改变并导致酶 致酶无法与底物结合， 作用是不可逆的。 无法与底物结合，或者虽然可以与底物结合但是无法得到产 物等，这些都会导致酶活性降低或丧失。 。054·