5.1.2酶的特性教学设计-2024-2025学年高一上学期生物人教版必修1

2025-05-31
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普通

资源信息

学段 高中
学科 生物学
教材版本 高中生物学人教版必修1 分子与细胞
年级 高一
章节 二 酶的特性
类型 教案-教学设计
知识点
使用场景 同步教学-新授课
学年 2024-2025
地区(省份) 全国
地区(市) -
地区(区县) -
文件格式 DOCX
文件大小 198 KB
发布时间 2025-05-31
更新时间 2025-05-31
作者 匿名
品牌系列 -
审核时间 2025-05-31
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来源 学科网

内容正文:

优秀教案系列 第5章 细胞的能量供应和利用 第1节 降低化学反应活化能的酶 二 酶的特性 教学分析 · 教学目标 1.科学思维:概述酶的特性。 2.科学探究:准确分析温度和pH对酶活性的影响曲线。 3.科学探究:进行酶的专一性的实验操作,培养学生动手操作的能力。 4.科学探究:设计“温度或pH对酶活性的影响”的实验方案,学会控制实验变量。 · 评价目标 1.通过让学生设计实验,诊断学生对所学内容的理解和应用。 2.通过对一些日常生活现象的解释,诊断学生是否能对所学知识灵活应用。 · 教学重难点 重点:1.建构酶的特性知识体系。 2.探究影响酶活性的条件。 难点:1.动手操作“探究酶的专一性”的实验。 2.设计“温度或pH对酶活性的影响”的实验方案。 · 教学方法 1.通过课件展示“锁钥学说”,帮助学生直观理解酶的专一性。 2.课堂上为学生提供研究课题,组织学生小组合作对“探究温度对酶活性的影响”和“探究pH对酶活性的影响”两个课题进行实验方案的设计。 3.组织学生对自己设计的实验方案进行实验,进一步锻炼其动手操作能力。 4.将实验数据以坐标曲线图的形式,展示温度和pH对酶活性的影响,进一步培养学生数据分析的能力。 5.采用直观教学法、实验法、自学讨论法等教学方法,准备PPT、实验材料等教学用具。 · 课时安排 1课时 · 教学准备 课件,学案。 实验室准备:质量分数为3%的可溶性淀粉溶液、质量分数为3%的蔗糖溶液、质量分数为2%的新配制的淀粉酶溶液、新鲜的质量分数为20%肝脏研磨液、体积分数为3%的过氧化氢溶液、物质的量浓度为0.01 mol/L盐酸溶液、物质的量浓度为0.01 mol/L NaOH溶液、冰块、热水、水浴锅、试管、烧杯、斐林试剂、碘液等。 教学设计 导入新课 课前让学生们收集有关酶的发现历程资料;有关酶研究的最新发展成果和应用;寻找生活中与酶有关的产品,课上交流。(各小组派代表展示所找到的物品,并介绍其使用说明中的注意事项) (设计意图:贴近生活的情境能活跃课堂气氛,激发学生的学习兴趣。) 探究一、酶的高效性 1.请学生观察H2O2在不同条件下分解的实验,比较Fe3+和H2O2酶的催化效率。 思考:无机催化剂和酶都可以降低化学反应的活化能,都可以提高化学反应速率,4号试管释放的O2更多,那么说明哪个作用更显著呢?    。  2.此实验说明了酶具有     性。  答案:1.酶 2.高效 3.课件展示以下问题进行复习。 (1)变量(自变量、因变量、无关变量)。 (2)实验设计的基本原则(单一变量原则、对照原则、等量原则)。 (3)科学探究实验的一般程序。 ①(发现)提出问题→②作出假设→③设计实验→④进行实验→⑤分析结果、得出结论→⑥表达和交流。 (设计意图:引导学生通过复习酶高效性的实验,师生共同分析实验变量,总结实验设计的原则。) 探究二、有关酶的其他实验 1.根据学生对酶的已有认知,教师启发学生提前准备通过实验探究的问题,如下表所示: 序号 实验 1 验证酶的专一性 2 探究温度对酶活性的影响 3 探究pH对酶活性的影响 2.学生根据课本P81“探究·实践”,完成验证淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解实验。 序号 项目 试管1 试管2 1 注入可溶性淀粉溶液 2 mL — 2 注入蔗糖溶液 — 2 mL 3 注入新鲜淀粉酶溶液 2 mL 2 mL 4 注入斐林试剂 2 mL 2 mL 5 结果现象 思考:(1)实验的自变量是什么,因变量是什么,无关变量是什么? (2)用碘液检测是否可以,为什么? (3)该实验还可以怎么设计? 答案:(1)自变量是反应底物;因变量是还原糖的生成量;无关变量是反应温度、反应时间等。 (2)不可以。因为蔗糖遇碘液不变蓝,还原糖遇碘液也不变蓝,实验是否反应不能用碘液检测。 (3)还可以用不同酶,同种底物,如: 序号 项目 试管1 试管2 1 注入可溶性淀粉溶液 2 mL 2 mL 2 注入蔗糖酶溶液 — 2 mL 3 注入新鲜淀粉酶溶液 2 mL — 4 注入斐林试剂 2 mL 2 mL 3.分组讨论影响酶活性的条件,从提供的实验材料用具中进行选择,设计实验方案,以表格形式列出。(提醒学生注意自变量的控制及对照组的设置) 学生汇报实验设计情况,师生共同分析有代表性的不合理的设计方案。 (1)设计实验方案(探究温度对酶活性的影响) 错误的代表类型: 步骤 项目 试管 1 2 3 1 可溶性淀粉溶液 1 mL 2 mL 1 mL 2 淀粉酶溶液 1 mL 1 mL 1 mL 3 温度 60 ℃ 沸水 冰水 4 碘液 1~2滴 1~2滴 1~2滴 5 实验现象 引导学生分析:以上设计是否有错误? 学生讨论、回答:错误有两点。 ①加入可溶性淀粉溶液时没有遵循等量原则。 ②酶与底物应分别保温然后再对应混匀。 讨论后的正确方案: 步骤 实验操作内容 试管1 试管1' 试管2 试管2' 试管3 试管3' 1 可溶性淀粉溶液 2 mL — 2 mL — 2 mL — 2 加等量新鲜淀粉酶溶液 — 1 mL — 1 mL — 1 mL 3 控制不同温度 60 ℃热水 沸水 冰块 4 1、1',2、2'、3、3'分别混合 60 ℃热水(5 min) 沸水(5 min) 冰块(5 min) 5 加入等量碘液 1滴 1滴 1滴 6 预测实验现象 不变蓝 变蓝 变蓝 (2)设计实验方案(探究pH对酶活性的影响) 错误的代表类型: 步骤 项目 试管 1 2 1 淀粉酶溶液 1 mL 1 mL 2 pH NaOH 1 mL HCl 1 mL 3 可溶性淀粉溶液 2 mL 2 mL 4 温度 60 ℃ 60 ℃ 5 斐林试剂 2 mL 2 mL 6 实验现象 引导学生分析:以上设计是否科学? 学生讨论、回答:缺少对照组,底物与酶选择不正确。 讨论后的正确方案: 步骤 项目 试管 1 2 3 1 淀粉酶 1 mL 1 mL 1 mL 2 pH 蒸馏水1 mL NaOH 1 mL HCl 1 mL 3 可溶性淀粉溶液 2 mL 2 mL 2 mL 4 温度 60 ℃ 60 ℃ 60 ℃ 5 斐林试剂 2 mL 2 mL 2 mL 6 温度条件 水浴3 min 水浴3 min 水浴3 min 7 实验现象 (设计意图:在小组合作、讨论、汇报、质疑、纠错中加深对实验设计原则的全方位理解。) 4.动手实验,进行探究。 学生按照设计的方案进行实验。教师巡视每组的实验进程,适时地给予指导。实验结束后,教师组织学生交流探究实验的过程和结论并帮助实验失败的小组分析实验失败的原因。 学生观察现象,分析结果,画出温度、pH对酶活性影响的曲线图。 (设计意图:学生一方面通过动手实验亲自体验对变量的控制,另一方面通过分析结果和画图加深对知识的掌握。) 5.总结:学生尝试对酶的特性作出全面总结,师生共同归纳出本节课的学习要点。 (1)对课本P84的图5-2,5-3的曲线解读 (2)酶的特性:高效性、专一性,作用条件较温和。 (设计意图:培养学生总结归纳并用生物学语言解决问题的能力。) 课堂小结 引导学生对本节课的主要知识点:酶的特性相关知识点进行小结(如图)。 布置作业 完善学案,完成教材后的习题。 教学反思 本节课在教学过程中,学生的参与度较高,课堂气氛比较热烈。由于高一学生初次接触实验设计,对实验过程中变量的控制可能存在一定的困难,所以,在本节课教学时,教师带领学生先“看”演示实验,后“分析”实验,再“设计”实验,使学生的认知从“感性”到“理性”,再从“理性”到“感性”,实现认知水平的“螺旋化”提升。 学生通过实验不仅可以直接获得酶的活性受温度或酸碱度影响的实验证据,还可以通过定量化的探究实验进一步认识保持酶活性的温度或酸碱度范围。当然学生在实验操作过程中也会提出很多新的问题。 板书设计 二 酶的特性 一、实验设计相关问题 实验变量:自变量、因变量、无关变量 实验设计的基本原则:单一变量原则、等量原则、对照原则 二、酶的特性 三、曲线解读 备课资源 “诱导契合”学说 酶对于它所作用的底物有着严格的选择,只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底物的结构和酶的活性中心的结构十分吻合,就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不合适的化合物,这就是“锁钥学说”。 科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化。另外,酶常常能够催化同一个生化反应中正逆两个方向的反应。因此,“锁钥学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际的。于是,有的科学家又提出,酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。这种方式如同一只手伸进手套之后,才诱导手套的形状发生变化一样。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构象发生相应的变化,使酶和底物契合形成酶-底物络合物,这就是1958年D.E.Koshland提出的“诱导契合”学说。“诱导契合”学说的主要观点:酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合,但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时,可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化,有关的各个基团达到正确的排列和定向,从而使酶和底物契合而结合成中间络合物,并引起底物发生反应。反应结束,当产物从酶上脱落下来后,酶的活性中心又恢复成原来的构象。 第 1 页 共 1 页 学科网(北京)股份有限公司 $$

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