2024-2025学年高中生物竞赛《生物化学-蛋白质的性质与分离纯化》单项选择题140题

2024-2025年高中生物竞赛生物化学 蛋白质的性质与分离纯化之二 单项选择题140题（含解析） 101.下列关于蛋白质结构与功能关系的叙述，错误的是（） A. 一级结构相似的蛋白质，其功能可能相似 B. 空间结构改变可导致蛋白质功能改变 C. 蛋白质变性后其功能丧失 D. 蛋白质功能与其氨基酸组成数量无关 102.下列哪种氨基酸是亚氨基酸（） A. 脯氨酸 B. 赖氨酸 C. 色氨酸 D. 谷氨酸 103.下列氨基酸中，在近紫外区（220 - 300nm）有光吸收的是（） A. 甘氨酸 B. 苯丙氨酸 C. 亮氨酸 D. 丙氨酸 104.蛋白质变性过程中与下列哪项无关（） A. 理化因素致使氢键破坏 B. 疏水键破坏 C. 蛋白质空间结构破坏 D. 肽键断裂 105.下列哪种氨基酸的侧链含有胍基（） A. 精氨酸 B. 赖氨酸 C. 组氨酸 D. 鸟氨酸 106.下列关于蛋白质二级结构的叙述，正确的是（） A. 只有 α - 螺旋和 β - 折叠两种构象 B. 二级结构的各种类型均匀地分布在蛋白质中 C. 二级结构是多肽链的主链和侧链构象的总和 D. 二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象 107.蛋白质的特征性元素是（） A. C B. H C. O D. N 108.下列氨基酸中，哪种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸（） A. 亮氨酸 B. 异亮氨酸 C. 苯丙氨酸 D. 赖氨酸 109.下列有关蛋白质 β - 转角结构的叙述，正确的是（） A. 通常由 4 个氨基酸残基组成 B. 其结构中多为脯氨酸和甘氨酸 C. 属于蛋白质的二级结构 D. 以上都正确 110.下列哪种氨基酸可参与形成二硫键（） A. 甲硫氨酸 B. 半胱氨酸 C. 脯氨酸 D. 亮氨酸 111.蛋白质在电场中移动的方向取决于（） A. 蛋白质的分子量 B. 蛋白质分子所带的净电荷 C. 蛋白质的等电点 D. 电场强度 112.下列氨基酸中，哪种氨基酸是人体的必需氨基酸（） A. 丙氨酸 B. 丝氨酸 C. 亮氨酸 D. 天冬氨酸 113.蛋白质的一级结构和空间结构决定于（） A. 分子中二硫键的数量 B. 分子中氢键的数量 C. 氨基酸的组成和排列顺序 D. 分子中肽键的数量 114.下列关于蛋白质中氨基酸残基的叙述，错误的是（） A. 组成蛋白质的氨基酸有 20 种，其残基也有 20 种 B. 残基通过肽键相连 C. 残基是氨基酸脱水缩合后的剩余部分 D. 残基在蛋白质分子中有一定的排列顺序 115.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸（） A. 天冬酰胺 B. 精氨酸 C. 谷氨酰胺 D. 苏氨酸 116.下列关于蛋白质空间结构的叙述，错误的是（） A. 包括二级结构、三级结构和四级结构 B. 二级结构主要有 α - 螺旋、β - 折叠等形式 C. 三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置 D. 所有蛋白质都有四级结构 117.蛋白质溶液的稳定因素是（） A. 蛋白质溶液的黏度大 B. 蛋白质分子表面的水化膜和电荷 C. 蛋白质分子中氨基酸残基的疏水作用 D. 蛋白质在溶液中有双电层结构 118.下列氨基酸中，哪种氨基酸在紫外光区有特征性吸收峰（） A. 色氨酸 B. 丙氨酸 C. 缬氨酸 D. 甘氨酸 119.下列关于蛋白质变性和沉淀关系的叙述，正确的是（） A. 变性的蛋白质一定沉淀 B. 沉淀的蛋白质一定变性 C. 变性的蛋白质易于沉淀 D. 沉淀的蛋白质不易变性 120.下列哪种氨基酸的侧链在生理 pH 下可解离（） A. 甘氨酸 B. 丙氨酸 C. 丝氨酸 D. 组氨酸 121.蛋白质的三级结构形成和稳定主要靠（） A. 氢键 B. 疏水键 C. 离子键 D. 范德华力 122.下列氨基酸中，哪种氨基酸在蛋白质中含量最少（） A. 色氨酸 B. 亮氨酸 C. 丙氨酸 D. 甘氨酸 123.下列关于蛋白质一级结构与功能关系的叙述，错误的是（） A. 一级结构不同的蛋白质，其生物学功能一定不同 B. 一级结构相似的蛋白质，其功能可能相似 C. 一级结构中关键氨基酸改变可能导致其功能改变 D. 一级结构是蛋白质空间结构和功能的基础 124.下列哪种氨基酸的侧链含有羟基（） A. 丝氨酸 B. 亮氨酸 C. 脯氨酸 D. 苯丙氨酸 125.蛋白质在等电点时的特性是（） A. 分子不带电荷 B. 分子最不稳定，易变性 C. 溶解度最小 D. 电泳时泳动速度最快 126.下列氨基酸中，哪种氨基酸不是极性氨基酸（） A. 丝氨酸 B. 亮氨酸 C. 谷氨酰胺 D. 半胱氨酸 127.下列关于蛋白质 α - 螺旋结构的叙述，错误的是（） A. 为右手螺旋 B. 螺旋一圈包含 3.6 个氨基酸残基 C. 靠氢键维持稳定 D. 氨基酸侧链基团位于螺旋内侧 128.下列氨基酸中，哪种氨基酸的侧链含有芳香环（） A. 酪氨酸 B. 丝氨酸 C. 丙氨酸 D. 苏氨酸 129.利用蛋白质的等电点进行蛋白质分离的方法是（） A. 盐析 B. 等电聚焦电泳 C. 亲和层析 D. 超速离心 130.凝胶过滤层析分离蛋白质的原理是根据（） A. 蛋白质的分子量大小 B. 蛋白质的电荷多少 C. 蛋白质的等电点 D. 蛋白质的亲和力 131.离子交换层析分离蛋白质的依据是（） A. 蛋白质的分子量 B. 蛋白质的等电点 C. 蛋白质的吸附性质 D. 蛋白质的溶解度 132.在蛋白质的盐析中，常用的盐是（） A. 氯化钠 B. 硫酸钠 C. 硫酸铵 D. 硝酸钾 133.下列哪种电泳方法可用于测定蛋白质的分子量（） A. 醋酸纤维素薄膜电泳 B. 琼脂糖凝胶电泳 C. SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳 D. 等电聚焦电泳 134.透析是利用蛋白质的哪种性质进行分离（） A. 蛋白质不能透过半透膜 B. 蛋白质的分子量差异 C. 蛋白质的等电点差异 D. 蛋白质的电荷差异 135.亲和层析的原理是基于（） A. 蛋白质的分子量大小 B. 蛋白质与配体之间的特异性结合 C. 蛋白质的等电点 D. 蛋白质的电荷性质 136.利用蛋白质的溶解度不同进行分离的方法是（） A. 盐析 B. 透析 C. 电泳 D. 层析 137.下列哪种方法可以同时测定蛋白质的等电点和分子量（） A. 双向电泳 B. 琼脂糖凝胶电泳 C. 等电聚焦电泳 D. SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳 138.在等电聚焦电泳中，蛋白质在电场中移动的原因是（） A. 蛋白质的分子量不同 B. 蛋白质的等电点不同 C. 蛋白质所带电荷不同 D. 蛋白质的溶解度不同 139.下列哪种蛋白质分离方法是根据蛋白质的吸附性质（） A. 离子交换层析 B. 凝胶过滤层析 C. 亲和层析 D. 吸附层析 140.凝胶过滤层析中，最先被洗脱下来的蛋白质是（） A. 分子量小的 B. 分子量大的 C. 等电点高的 D. 等电点低的 141.盐析法沉淀蛋白质的原理是（） A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 使蛋白质溶液的 pH 等于等电点 142.下列关于透析的叙述，错误的是（） A. 透析袋能使小分子物质自由进出 B. 可用于去除蛋白质溶液中的盐类等小分子物质 C. 透析的动力是浓度差 D. 透析可完全去除蛋白质溶液中的杂质 143.离子交换层析中，若要分离带正电荷的蛋白质，应选择（） A. 阳离子交换树脂 B. 阴离子交换树脂 C. 两性离子交换树脂 D. 非离子交换树脂 144.SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳中，SDS 的作用是（） A. 使蛋白质变性 B. 使蛋白质带上相同的负电荷 C. 消除蛋白质分子间的电荷差异 D. 以上都是 145.亲和层析中，常用的配体不包括（） A. 抗体 B. 酶的底物 C. 金属离子 D. 氨基酸 146.在蛋白质分离纯化过程中，以下哪种方法可用于浓缩蛋白质溶液（） A. 超滤 B. 透析 C. 盐析 D. 离子交换层析 147.利用蛋白质与某些化学试剂特异性反应进行分离的方法是（） A. 化学沉淀法 B. 电泳法 C. 层析法 D. 超滤法 148.等电聚焦电泳的关键是（） A. 形成稳定的 pH 梯度 B. 蛋白质样品的处理 C. 电场强度的控制 D. 电泳时间的控制 149.下列哪种方法可用于检测蛋白质分离纯化的效果（） A. 紫外分光光度法 B. 考马斯亮蓝染色法 C. 双缩脲法 D. 以上都可以 150.凝胶过滤层析中，蛋白质的洗脱体积与（）有关。 A. 蛋白质的浓度 B. 蛋白质的电荷 C. 蛋白质的分子量 D. 洗脱液的流速 151.下列关于盐析和有机溶剂沉淀蛋白质的说法，错误的是（） A. 盐析不会使蛋白质变性，有机溶剂沉淀可能使蛋白质变性 B. 盐析可在常温下进行，有机溶剂沉淀通常在低温下进行 C. 盐析和有机溶剂沉淀都可用于蛋白质的初步分离 D. 盐析和有机溶剂沉淀的原理相同 152.在离子交换层析中，蛋白质与离子交换树脂结合的主要作用力是（） A. 范德华力 B. 氢键 C. 离子键 D. 疏水键 153.超滤是利用（）来分离不同大小分子的方法。 A. 半透膜的孔径大小 B. 蛋白质的电荷性质 C. 蛋白质的等电点 D. 蛋白质的吸附性质 154.下列哪种蛋白质分离方法对设备要求较高（） A. 盐析 B. 透析 C. 超速离心 D. 凝胶过滤层析 155.亲和层析中，若要分离某种酶蛋白，可选择（）作为配体。 A. 该酶的抑制剂 B. 与该酶结构相似的其他酶 C. 与该酶分子量相同的蛋白质 D. 非蛋白类小分子 156.下列关于蛋白质分离纯化步骤的叙述，合理的是（） A. 先进行粗分离，再进行精细分离 B. 可以随意选择分离方法，不受顺序限制 C. 先使用复杂的方法，后使用简单的方法 D. 只需要一种方法即可完成分离纯化 157.在蛋白质分离纯化中，考马斯亮蓝染色主要用于（） A. 检测蛋白质的活性 B. 检测蛋白质的纯度 C. 检测蛋白质的分子量 D. 检测蛋白质的等电点 158.下列哪种氨基酸在生理 pH 条件下带正电荷？ A. 谷氨酸 B. 丙氨酸 C. 赖氨酸 D. 丝氨酸 159.蛋白质一级结构中的主要化学键是： A. 氢键 B. 疏水键 C. 肽键 D. 二硫键 160.下列关于蛋白质二级结构的叙述正确的是： A. 只存在于 α - 螺旋一种形式 B. 是局部主链的空间构象 C. 主要化学键是离子键 D. 二级结构改变则蛋白质功能丧失 161.下列哪种氨基酸含有吲哚环？ A. 色氨酸 B. 苯丙氨酸 C. 酪氨酸 D. 组氨酸 162.蛋白质的等电点是指： A. 蛋白质溶液的 pH 值等于 7 时的溶液 pH B. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的 pH C. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的 pH D. 蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的 pH 163.下列哪项不属于蛋白质的变性作用： A. 肽键断裂 B. 空间结构破坏 C. 溶解度降低 D. 生物学活性丧失 164.盐析法沉淀蛋白质的原理是： A. 中和电荷、破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 165.下列哪种方法可用于测定蛋白质分子量： A. 透析法 B. 超速离心法 C. 盐析法 D. 电泳法 166.以下哪种蛋白质结构层次涉及到亚基的概念： A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 167.蛋白质在 280nm 处有最大光吸收，主要是由于哪种氨基酸的存在？ A. 色氨酸和酪氨酸 B. 苯丙氨酸和色氨酸 C. 酪氨酸和苯丙氨酸 D. 组氨酸和酪氨酸 168.凝胶过滤层析分离蛋白质的原理依据是： A. 蛋白质的电荷多少 B. 蛋白质分子大小 C. 蛋白质的亲水性 D. 蛋白质的等电点 169.下列关于电泳的说法，正确的是： A. 只能在溶液中进行 B. 只根据蛋白质所带电荷多少分离 C. 是根据蛋白质在电场中泳动速度不同进行分离 D. 不能用于蛋白质纯度鉴定 170.蛋白质变性后可出现下列哪种现象： A. 分子量变小 B. 溶解度增加 C. 一级结构改变 D. 易被蛋白酶水解 171.以下哪种氨基酸在蛋白质中含量最少： A. 半胱氨酸 B. 甲硫氨酸 C. 色氨酸 D. 亮氨酸 172.下列哪个因素不影响蛋白质的等电点： A. 氨基酸组成 B. 溶液温度 C. 溶液离子强度 D. 蛋白质分子大小 173.下列哪种蛋白质结构中存在 β - 折叠： A. 胶原蛋白 B. 肌红蛋白 C. 胰岛素 D. 许多球状蛋白质 174.离子交换层析分离蛋白质是利用了： A. 蛋白质的两性解离性质 B. 蛋白质的吸附性质 C. 蛋白质的沉淀性质 D. 蛋白质的凝胶过滤性质 175.蛋白质的紫外吸收特性可用于： A. 蛋白质的定量分析 B. 蛋白质的定性分析 C. 测定蛋白质的等电点 D. 测定蛋白质的分子量 176.蛋白质的三级结构是指： A. 肽链中氨基酸的排列顺序 B. 局部主链的空间构象 C. 整条肽链所有原子在三维空间的排布 D. 亚基间的空间排布 177.下列哪种氨基酸侧链含有羟基： A. 丝氨酸 B. 丙氨酸 C. 缬氨酸 D. 亮氨酸 178.等电聚焦电泳是根据什么原理对蛋白质进行分离的？ A. 蛋白质分子量大小 B. 蛋白质等电点差异 C. 蛋白质所带电荷种类 D. 蛋白质亲疏水性 179.透析法可用于： A. 蛋白质浓缩 B. 除去蛋白质溶液中的小分子杂质 C. 测定蛋白质分子量 D. 改变蛋白质的等电点 180.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸： A. 天冬氨酸 B. 赖氨酸 C. 精氨酸 D. 组氨酸 181.蛋白质变性过程中不涉及的变化是： A. 二硫键断裂 B. 疏水键破坏 C. 肽键断裂 D. 氢键断裂 182.以下哪种方法可用于分离不同大小的蛋白质复合物： A. 亲和层析 B. 密度梯度离心 C. 离子交换层析 D. 薄层层析 183.蛋白质分子中的 α - 螺旋和 β - 折叠都属于： A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 184.下列关于蛋白质的两性解离性质说法正确的是： A. 在任何 pH 条件下都带正电荷 B. 在任何 pH 条件下都带负电荷 C. 在不同 pH 条件下可带正、负电荷或呈电中性 D. 与溶液中的离子种类无关 185.利用蛋白质的沉淀性质进行分离时，有机溶剂沉淀法的原理是： A. 降低介电常数使蛋白质沉淀 B. 与蛋白质结合形成沉淀 C. 中和蛋白质表面电荷 D. 破坏蛋白质的水化膜 186.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸： A. 谷氨酸 B. 甘氨酸 C. 精氨酸 D. 天冬酰胺 187.蛋白质溶液的稳定因素是： A. 蛋白质分子表面的疏水基团相互作用 B. 蛋白质分子表面的同种电荷相互排斥 C. 蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷 D. 蛋白质分子的共价键 188.下列哪种技术可以同时分析大量蛋白质的表达水平： A. 双向电泳 B. 亲和层析 C. 超速离心 D. 盐析 189.以下哪种氨基酸没有旋光性： A. 甘氨酸 B. 丙氨酸 C. 缬氨酸 D. 亮氨酸 190.蛋白质在电场中泳动的方向取决于： A. 蛋白质分子量大小 B. 蛋白质等电点 C. 蛋白质所带电荷的正负 D. 缓冲液的 pH 和蛋白质所带电荷 191.下列哪种方法不能用于蛋白质的浓缩： A. 超滤法 B. 冷冻干燥法 C. 透析法 D. 沉淀法 192.蛋白质二级结构中的 α - 螺旋每圈包含多少个氨基酸残基？ A. 3.0 B. 3.6 C. 4.0 D. 4.4 193.下列哪种氨基酸在 280nm 附近没有明显吸收峰？ A. 酪氨酸 B. 色氨酸 C. 苯丙氨酸 D. 丙氨酸 194.亲和层析的基本原理是： A. 利用蛋白质的电荷差异 B. 利用蛋白质的大小差异 C. 利用蛋白质与特定配体的特异性结合 D. 利用蛋白质在不同溶剂中的溶解度差异 195.蛋白质变性后，其空间结构发生改变，但以下哪种性质可能不变？ A. 溶解度 B. 生物学活性 C. 分子量 D. 等电点 196.以下哪种氨基酸的侧链基团含有硫原子？ A. 半胱氨酸 B. 丝氨酸 C. 苏氨酸 D. 天冬氨酸 197.蛋白质的一级结构决定其： A. 二级结构 B. 三级结构 C. 四级结构 D. 以上都是 198.下列哪种方法可用于测定蛋白质的纯度： A. 凝胶过滤层析 B. 电泳 C. 盐析 D. 透析 199.在凝胶过滤层析中，最先被洗脱下来的蛋白质是： A. 分子量小的 B. 分子量大的 C. 带正电荷多的 D. 带负电荷多的 200.以下哪种氨基酸是含硫氨基酸？ A. 甲硫氨酸 B. 脯氨酸 C. 亮氨酸 D. 异亮氨酸 201.蛋白质分子中出现的胱氨酸是由什么形成的？ A. 两个半胱氨酸氧化形成 B. 一个半胱氨酸和一个甲硫氨酸反应形成 C. 两个丙氨酸氧化形成 D. 一个丝氨酸和一个半胱氨酸反应形成 202.蛋白质在 pH 大于其等电点的溶液中： A. 带正电 B. 带负电 C. 呈电中性 D. 沉淀 203.下列哪种氨基酸侧链含有胍基？ A. 精氨酸 B. 赖氨酸 C. 组氨酸 D. 天冬氨酸 204.离子交换层析中，常用的阴离子交换剂带： A. 正电荷 B. 负电荷 C. 不带电 D. 两性离子 205.以下哪种方法可用于检测蛋白质的变性程度？ A. 紫外吸收光谱法 B. 凯氏定氮法 C. 双缩脲法 D. 茚三酮反应 206.蛋白质的四级结构中，亚基间的主要结合力是： A. 肽键 B. 氢键 C. 离子键 D. 疏水作用 207.下列哪种氨基酸在生理条件下通常参与形成氢键？ A. 甘氨酸 B. 苏氨酸 C. 亮氨酸 D. 异亮氨酸 208.等电点沉淀法分离蛋白质的依据是： A. 不同蛋白质在等电点时溶解度不同 B. 不同蛋白质等电点不同且在等电点时沉淀 C. 不同蛋白质等电点相同但沉淀条件不同 D. 不同蛋白质在等电点时与其他物质结合能力不同 209.下列哪种氨基酸侧链含有芳香环？ A. 色氨酸 B. 谷氨酰胺 C. 丙氨酸 D. 丝氨酸 210.在离子交换层析中，如果要分离带正电荷的蛋白质，应选择： A. 阳离子交换剂 B. 阴离子交换剂 C. 两性离子交换剂 D. 非离子型交换剂 211.蛋白质的紫外吸收峰 280nm 处的吸光度与下列哪种因素成正比？ A. 蛋白质溶液的浓度 B. 蛋白质的等电点 C. 蛋白质的分子量 D. 蛋白质中氨基酸的种类 212.下列哪种氨基酸是亚氨基酸？ A. 脯氨酸 B. 甘氨酸 C. 缬氨酸 D. 苏氨酸 213.以下哪种蛋白质结构层次不涉及氢键？ A. 二级结构 B. 三级结构 C. 四级结构 D. 一级结构 214.利用电泳技术分离蛋白质时，若在 pH8.6 的缓冲液中进行，哪种蛋白质向正极移动得最快？ A. 等电点为 4.0 的蛋白质 B. 等电点为 6.0 的蛋白质 C. 等电点为 7.0 的蛋白质 D. 等电点为 8.0 的蛋白质 215.蛋白质溶液的黏度与下列哪种因素有关？ A. 蛋白质分子量大小 B. 蛋白质的等电点 C. 蛋白质的亲水性 D. 蛋白质的二级结构 216.下列哪种方法可用于从复杂的蛋白质混合物中特异性地分离出目标蛋白质？ A. 亲和层析结合特异性抗体 B. 盐析结合透析 C. 凝胶过滤结合离子交换层析 D. 超速离心结合电泳 217.下列哪种氨基酸在蛋白质中可作为磷酸化的位点？ A. 丝氨酸 B. 丙氨酸 C. 缬氨酸 D. 亮氨酸 218.以下关于蛋白质变性的说法错误的是： A. 变性是不可逆的 B. 某些变性后的蛋白质在一定条件下可以复性 C. 变性蛋白质的一级结构不变 D. 变性蛋白质的空间结构被破坏 219.在密度梯度离心过程中，蛋白质在离心管中的分布主要取决于： A. 蛋白质的分子量和密度 B. 蛋白质的电荷和密度 C. 蛋白质的等电点和分子量 D. 蛋白质的亲水性和电荷 220.下列哪种氨基酸是支链氨基酸？ A. 亮氨酸 B. 天冬氨酸 C. 精氨酸 D. 苯丙氨酸 221.蛋白质在形成 α - 螺旋时，螺旋的走向是： A. 顺时针 B. 逆时针 C. 既有顺时针又有逆时针 D. 不确定 222.下列哪种方法可用于检测蛋白质水解程度？ A. 双缩脲法 B. 考马斯亮蓝染色法 C. 测定水解产物中氨基酸的含量 D. 紫外吸收光谱法 223.以下哪种氨基酸侧链含有羧基？ A. 谷氨酸 B. 赖氨酸 C. 精氨酸 D. 组氨酸 224.离子交换层析中，洗脱蛋白质时，常用的洗脱方式不包括： A. 改变洗脱液的 pH B. 增加洗脱液的离子强度 C. 改变洗脱液的温度 D. 采用特异性洗脱剂 225.蛋白质的 β - 折叠结构中，肽链间主要靠什么维持稳定？ A. 氢键 B. 疏水键 C. 离子键 D. 肽键 226.下列哪种氨基酸在蛋白质中相对含量较高且对蛋白质的结构和功能有重要影响？ A. 甘氨酸 B. 丙氨酸 C. 亮氨酸 D. 色氨酸 227.蛋白质的等电点和溶液的 pH 对蛋白质的溶解度有很大影响，当溶液 pH 等于蛋白质等电点时，蛋白质的溶解度： A. 最大 B. 最小 C. 不变 D. 不确定 228.下列哪种技术可以对蛋白质进行定性和定量分析？ A. 高效液相色谱（HPLC） B. 免疫印迹（Western blot） C. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE） D. 以上都是 229.以下哪种氨基酸没有典型的疏水侧链？ A. 异亮氨酸 B. 甘氨酸 C. 缬氨酸 D. 亮氨酸 230.在电泳中，蛋白质的迁移率与下列哪些因素有关？ A. 蛋白质的分子量、电荷数、形状 B. 蛋白质的等电点、亲水性、形状 C. 蛋白质的分子量、亲水性、等电点 D. 蛋白质的电荷数、亲水性、分子量 231.以下哪种方法可用于蛋白质的初步分离？ A. 亲和层析 B. 盐析 C. 等电聚焦电泳 D. 高效液相色谱 232.下列哪种氨基酸的侧链在生理 pH 下可参与酸碱催化？ A. 组氨酸 B. 苯丙氨酸 C. 丙氨酸 D. 丝氨酸 233.蛋白质的一级结构测序中，常用的方法不包括： A. 埃德曼降解法 B. 质谱法 C. 透析法 D. 利用蛋白酶水解后分析 234.在凝胶过滤层析中，柱床体积、外水体积和内水体积的关系是： A. 柱床体积 = 外水体积 + 内水体积 B. 柱床体积 > 外水体积 + 内水体积 C. 柱床体积 < 外水体积 + 内水体积 D. 没有固定关系 235.下列哪种氨基酸在蛋白质折叠过程中可能起到重要的 “转折” 作用？ A. 脯氨酸 B. 甘氨酸 C. 丙氨酸 D. 亮氨酸 236.离子交换层析中，蛋白质与离子交换剂结合的能力主要取决于： A. 蛋白质的等电点和离子交换剂的类型 B. 蛋白质的分子量和离子交换剂的类型 C. 蛋白质的亲水性和离子交换剂的类型 D. 蛋白质的电荷数和离子交换剂的类型 237.蛋白质在细胞内的定位与下列哪种结构或序列有关？ A. 信号肽 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 238.以下哪种方法可用于测定蛋白质分子中巯基的数量？ A. 碘量法 B. 双缩脲法 C. 考马斯亮蓝法 D. 紫外吸收法 239.下列哪种氨基酸侧链可与金属离子结合？ A. 组氨酸 B. 丝氨酸 C. 丙氨酸 D. 缬氨酸 240.在蛋白质的四级结构中，如果一个亚基发生变化，可能会： A. 不影响其他亚基和整个蛋白质的功能 B. 只影响与它直接接触的亚基功能 C. 影响整个蛋白质的功能 D. 使蛋白质的分子量减小 答案和解析： 101.D。 解析：蛋白质功能与氨基酸组成数量、排列顺序都有关，D 选项错误。A 选项，一级结构相似的蛋白质功能可能相似，例如不同物种的同源蛋白；B 选项，空间结构改变往往会导致功能改变，比如酶的活性中心空间结构变化会影响酶活性；C 选项，蛋白质变性后空间结构被破坏，功能丧失，如煮鸡蛋使蛋清蛋白变性 102.A。 解析：脯氨酸是亚氨基酸，其 α - 氨基为亚氨基形式，赖氨酸、色氨酸、谷氨酸都是常见的 α - 氨基酸 103.B。 解析：在近紫外区（220 - 300nm）有光吸收的氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，甘氨酸、亮氨酸、丙氨酸在此区域无光吸收 104.D。 解析：蛋白质变性是理化因素破坏了氢键、疏水键等次级键，导致空间结构破坏，但肽键不断裂，肽键断裂是蛋白质水解的情况 105.A。 解析：精氨酸的侧链含有胍基，赖氨酸侧链是氨基，组氨酸侧链含有咪唑基，鸟氨酸不是 20 种基本氨基酸之一 106.D。 解析：A 选项，蛋白质二级结构包括 α - 螺旋、β - 折叠、β - 转角和无规卷曲，不只是 α - 螺旋和 β - 折叠；B 选项，二级结构类型在不同蛋白质中分布不均匀；C 选项，二级结构是多肽链主链的构象，不涉及侧链；D 选项正确 107.D。 解析：蛋白质的特征性元素是 N，平均含氮量约为 16%，可通过测定含氮量推算蛋白质含量 108.C。 解析：亮氨酸是生酮氨基酸，赖氨酸是生酮氨基酸，异亮氨酸是生糖氨基酸，苯丙氨酸是生酮兼生糖氨基酸 109.D。 解析：β - 转角通常由 4 个氨基酸残基组成，多含脯氨酸和甘氨酸，属于二级结构 110.B。 解析：半胱氨酸可参与形成二硫键，两个半胱氨酸残基的巯基（-SH）氧化形成二硫键（-S - S -），甲硫氨酸不能参与，脯氨酸、亮氨酸无关 111.B。 解析：蛋白质在电场中移动方向取决于所带净电荷，净电荷为正，向负极移动；净电荷为负，向正极移动。分子量、等电点不是直接决定移动方向的因素（等电点决定净电荷为 0 的 pH），电场强度影响移动速度等但不是方向决定因素 112.C。 解析：人体必需氨基酸包括缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸，丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸不是 113.C。 解析：蛋白质的一级结构即氨基酸的组成和排列顺序，决定了空间结构，二硫键、氢键、肽键数量不是决定一级结构和空间结构的根本因素 114.A。 解析：组成蛋白质的氨基酸有 20 种，但氨基酸残基由于可能存在修饰等情况，不止 20 种，B、C、D 选项关于残基通过肽键相连、是脱水缩合后的剩余部分、在蛋白质中有排列顺序的说法都是正确的 115.B。 解析：碱性氨基酸包括精氨酸、赖氨酸、组氨酸，天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸不是 116.D。 解析：不是所有蛋白质都有四级结构，只有由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质才有四级结构，A、B、C 选项关于蛋白质空间结构包括二级、三级、四级结构，二级结构形式和三级结构定义的说法都是正确的 117.B。 解析：蛋白质溶液稳定是因为分子表面的水化膜和电荷，水化膜防止分子相互碰撞聚集，电荷使分子间相互排斥。黏度大不是主要稳定因素，氨基酸残基疏水作用不利于稳定，双电层结构只是电荷因素的一部分表述 118.A。 解析：色氨酸在紫外光区有特征性吸收峰，丙氨酸、缬氨酸、甘氨酸在此方面不突出 119.C。 解析：变性的蛋白质由于空间结构改变，疏水基团暴露等，易于沉淀，但变性蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性 120.D。 解析：组氨酸的侧链在生理 pH 下可解离，甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸在生理 pH 下解离情况不明显 121.B。 解析：蛋白质三级结构形成和稳定主要靠疏水键，氢键、离子键、范德华力也有作用，但疏水键起关键作用 122.A。 解析：色氨酸在蛋白质中含量相对最少，亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸含量相对较多 123.A。 解析：一级结构不同的蛋白质，其生物学功能可能相似，如不同来源的胰岛素，A 选项错误。B 选项，一级结构相似功能可能相似；C 选项，关键氨基酸改变可能影响功能；D 选项，一级结构是空间结构和功能的基础，都是正确的 124.A。 解析：丝氨酸的侧链含有羟基，亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸没有 125.C。 解析：蛋白质在等电点时，溶解度最小，分子呈电中性但不是不带电荷（有正负电荷但相等），此时不是最不稳定易变性，电泳时泳动速度为 0（不是最快） 126.B。 解析：亮氨酸是非极性氨基酸，丝氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸是极性氨基酸 127.D。 解析：在 α - 螺旋结构中，氨基酸侧链基团位于螺旋外侧，是右手螺旋，螺旋一圈包含 3.6 个氨基酸残基，靠氢键维持稳定 128.A。 解析：酪氨酸的侧链含有芳香环，丝氨酸、丙氨酸、苏氨酸没有 129.B。 解析：等电聚焦电泳是利用蛋白质等电点进行分离的方法，盐析是利用溶解度不同，亲和层析是利用特异性结合，超速离心可根据密度等分离 130.A。 解析：凝胶过滤层析根据蛋白质分子量大小分离，分子量大的先被洗脱，与电荷、等电点、亲和力无关 131.B。 解析：离子交换层析分离蛋白质依据其等电点，不同等电点的蛋白质在不同 pH 下所带电荷不同，与离子交换树脂结合情况不同，与分子量、吸附性质、溶解度无关 132.C。 解析：在蛋白质盐析中，常用硫酸铵，氯化钠、硫酸钠、硝酸钾也可用于盐析，但硫酸铵效果较好且对蛋白质活性影响较小 133.C。 解析：SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于测定蛋白质分子量，SDS 使蛋白质带上相同的负电荷，消除电荷差异，电泳速度只与分子量有关，醋酸纤维素薄膜电泳、琼脂糖凝胶电泳不能准确测定分子量，等电聚焦电泳是测等电点的 134.A。 解析：透析利用蛋白质不能透过半透膜，而小分子物质可以透过的性质，将小分子与蛋白质分离，与分子量差异、等电点差异、电荷差异无关 135.B。 解析：亲和层析原理是基于蛋白质与配体之间的特异性结合，与分子量大小、等电点、电荷性质无关 136.A。 解析：盐析是利用蛋白质溶解度不同进行分离的方法，透析是利用半透膜分离小分子和蛋白质，电泳是根据在电场中泳动速度分离，层析有多种原理包括离子交换、亲和等 137.A。 解析：双向电泳可以同时测定蛋白质的等电点和分子量，琼脂糖凝胶电泳不能测等电点和分子量，等电聚焦电泳测等电点，SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳测分子量 138.C。 解析：在等电聚焦电泳中，蛋白质在电场中移动是因为所带电荷不同，在 pH 梯度中向等电点处移动，与分子量、等电点本身、溶解度无关 139.D。 解析：吸附层析是根据蛋白质的吸附性质，离子交换层析依据等电点和电荷，凝胶过滤层析依据分子量，亲和层析依据特异性结合 140.B。 解析：凝胶过滤层析中，分子量大的蛋白质最先被洗脱下来，因为不能进入凝胶颗粒内部，在凝胶颗粒间隙中快速通过，小分子量大的后被洗脱 141.A。 解析：盐析法沉淀蛋白质的原理是中和电荷，破坏水化膜，使蛋白质溶解度降低而沉淀，不是与蛋白质结合成不溶性蛋白盐、降低介电常数或调节 pH 到等电点（盐析不一定在等电点进行） 142.D。 解析：透析不能完全去除蛋白质溶液中的杂质，透析袋能使小分子物质自由进出，可用于去除盐类等小分子物质，透析动力是浓度差 143.A。 解析：若要分离带正电荷的蛋白质，应选择阳离子交换树脂，阴离子交换树脂用于分离带负电荷的蛋白质，两性离子交换树脂和非离子交换树脂不适合这种情况 144.D。 解析：SDS 在 SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳中的作用包括使蛋白质变性、带上相同的负电荷、消除蛋白质分子间的电荷差异 145.D。 解析：亲和层析中常用的配体包括抗体、酶的底物、金属离子等，氨基酸一般不作为配体，因为其特异性不强 146.A。 解析：超滤可用于浓缩蛋白质溶液，透析主要用于去除小分子，盐析是沉淀蛋白质，离子交换层析用于分离蛋白质 147.A。 解析：化学沉淀法是利用蛋白质与某些化学试剂特异性反应进行分离，电泳法是根据电场中泳动速度分离，层析法有多种原理分离，超滤法是利用半透膜孔径大小分离 148.A。 解析：等电聚焦电泳的关键是形成稳定的 pH 梯度，蛋白质样品处理、电场强度控制、电泳时间控制也重要，但不是关键 149.D。 解析：紫外分光光度法、考马斯亮蓝染色法、双缩脲法都可用于检测蛋白质分离纯化的效果，紫外分光光度法可测浓度，考马斯亮蓝染色法可测含量和纯度，双缩脲法可测含量 150.C。 解析：凝胶过滤层析中，蛋白质的洗脱体积与蛋白质的分子量有关，分子量越大，洗脱体积越小，与浓度、电荷、洗脱液流速无关 151.D。 解析：盐析不会使蛋白质变性，有机溶剂沉淀可能使蛋白质变性，盐析可在常温下进行，有机溶剂沉淀通常在低温下进行，两者都可用于初步分离，但原理不同，盐析是中和电荷、破坏水化膜，有机溶剂沉淀是降低介电常数等 152.C。 解析：在离子交换层析中，蛋白质与离子交换树脂结合的主要作用力是离子键，范德华力、氢键、疏水键不是主要作用力 153.A。 解析：超滤是利用半透膜的孔径大小来分离不同大小分子的方法，与电荷性质、等电点、吸附性质无关 154.C。 解析：超速离心对设备要求较高，盐析、透析、凝胶过滤层析相对设备要求较低 155.A。 解析：亲和层析分离某种酶蛋白，可选择该酶的抑制剂作为配体，与酶结构相似的其他酶、与酶分子量相同的蛋白质、非蛋白类小分子特异性不如抑制剂 156.A。 解析：蛋白质分离纯化合理步骤是先进行粗分离，再进行精细分离，不能随意选择方法或不受顺序限制，也不是只需要一种方法，先使用复杂方法后使用简单方法不合理 157.B。 解析：考马斯亮蓝染色主要用于检测蛋白质的纯度，通过染色后观察条带情况判断，不能检测活性、分子量、等电点 158.C。 解析：赖氨酸在生理 pH 条件下带正电荷，谷氨酸带负电荷，丙氨酸、丝氨酸呈电中性 159.C。 解析：蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，氢键、疏水键、二硫键在高级结构等中起作用 160.B。 解析：蛋白质二级结构是局部主链的空间构象，不止 α - 螺旋一种形式，主要化学键是氢键，二级结构改变不一定蛋白质功能丧失 161.A。 解析：色氨酸含有吲哚环，苯丙氨酸、酪氨酸、组氨酸没有 162.D。 解析：蛋白质的等电点是指蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的 pH，不是溶液 pH 值等于 7，也不是呈正离子或负离子状态时的 pH 163.A。 解析：肽键断裂不属于蛋白质变性作用，变性是空间结构破坏、溶解度降低、生物学活性丧失等，肽键断裂是水解过程 164.A。 解析：盐析法沉淀蛋白质的原理是中和电荷、破坏水化膜，不是与蛋白质结合成不溶性蛋白盐、降低介电常数或调节等电点 165.B。 解析：超速离心法可用于测定蛋白质分子量，透析法用于分离小分子和蛋白质，盐析法用于沉淀蛋白质，电泳法中 SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳可测分子量但不准确表述为电泳法 166.D。 解析：四级结构涉及到亚基的概念，一级结构是氨基酸序列，二级结构是主链局部构象，三级结构是整条多肽链的空间构象 167.A。 解析：蛋白质在 280nm 处有最大光吸收主要是由于色氨酸和酪氨酸的存在，苯丙氨酸吸收较弱 168.B。 解析：凝胶过滤层析分离蛋白质的原理依据是蛋白质分子大小，分子量大的先被洗脱，与电荷、亲水性、等电点无关 169.C。 解析：电泳是根据蛋白质在电场中泳动速度不同进行分离，可在凝胶等介质中进行，不是只根据电荷多少分离，也可用于蛋白质纯度鉴定 170.D。 解析：蛋白质变性后易被蛋白酶水解，因为空间结构改变使蛋白酶作用位点暴露，变性后分子量不变，溶解度一般减小，一级结构不变。 171.C。 解析：色氨酸在蛋白质中含量相对最少，半胱氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸在很多蛋白质中含量比色氨酸多 172.D。 解析：蛋白质等电点取决于其氨基酸组成，溶液温度和离子强度会影响蛋白质的解离情况，但蛋白质分子大小不影响等电点 173.D。 解析：许多球状蛋白质存在 β - 折叠结构，胶原蛋白有其特殊的螺旋结构，肌红蛋白、胰岛素虽然有一定的空间结构，但主要不是以 β - 折叠为主要结构特征来提及 174.A。 解析：离子交换层析利用蛋白质的两性解离性质，在不同 pH 下蛋白质所带电荷不同，与离子交换树脂结合或洗脱情况不同，和吸附、沉淀、凝胶过滤性质无关 175.A。 解析：蛋白质在 280nm 处有紫外吸收（主要是色氨酸和酪氨酸），可用于蛋白质的定量分析，通过吸光度与浓度关系来测定，不能用于定性分析、测等电点和分子量 176.C。 解析：蛋白质的三级结构是指整条肽链所有原子在三维空间的排布，肽链中氨基酸的排列顺序是一级结构，局部主链的空间构象是二级结构，亚基间的空间排布是四级结构 177.A。 解析：丝氨酸侧链含有羟基，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸侧链没有羟基 178.B。 解析：等电聚焦电泳根据蛋白质等电点差异对蛋白质进行分离，在 pH 梯度中，蛋白质向其等电点处移动，和分子量大小、所带电荷种类、亲疏水性无关 179.B。 解析：透析法可用于除去蛋白质溶液中的小分子杂质，因为小分子可透过透析袋，蛋白质不能，不能用于蛋白质浓缩、测分子量和改变等电点 180.A。 解析：酸性氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸，赖氨酸、精氨酸、组氨酸是碱性氨基酸 181.C。 解析：蛋白质变性过程中一般不涉及肽键断裂，有二硫键断裂、疏水键破坏、氢键断裂等，导致空间结构改变 182.B。 解析：密度梯度离心可用于分离不同大小的蛋白质复合物，亲和层析是利用特异性结合分离，离子交换层析是根据电荷分离，薄层层析有多种分离原理但不是主要用于分离蛋白质复合物 183.B。 解析：α - 螺旋和 β - 折叠都属于蛋白质的二级结构，一级结构是氨基酸序列，三级结构是整条多肽链的空间构象，四级结构是亚基间的空间排布 184.C。 解析：蛋白质是两性电解质，在不同 pH 条件下可带正、负电荷或呈电中性，与溶液中的离子种类有关，不是在任何 pH 条件下都只带正或负电荷 185.A。 解析：有机溶剂沉淀法的原理是降低介电常数使蛋白质沉淀，不是与蛋白质结合形成沉淀、中和电荷或破坏水化膜（这是盐析的部分原理） 186.C。 解析：精氨酸是碱性氨基酸，谷氨酸是酸性氨基酸，甘氨酸是中性氨基酸，天冬酰胺是中性氨基酸 187.C。 解析：蛋白质溶液的稳定因素是蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷，水化膜防止分子聚集，同种电荷相互排斥，不是分子表面疏水基团相互作用，共价键不是溶液稳定因素 188.A。 解析：双向电泳可以同时分析大量蛋白质的表达水平，亲和层析用于分离，超速离心可根据密度等分离，盐析用于沉淀 189.A。 解析：甘氨酸没有旋光性，因为其 α - 碳原子连接的四个基团中有两个氢原子，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸有旋光性 190.D。 解析：蛋白质在电场中泳动的方向取决于缓冲液的 pH 和蛋白质所带电荷，当 pH 大于等电点，带负电向正极泳动；pH 小于等电点，带正电向负极泳动，和分子量大小无关，等电点只是一个参考点不是决定方向的直接因素 191.C。 解析：透析法主要用于去除小分子杂质，不能用于蛋白质浓缩，超滤法、冷冻干燥法、沉淀法都可用于蛋白质浓缩 192.B。 解析：α - 螺旋每圈包含 3.6 个氨基酸残基 193.D。 解析：丙氨酸在 280nm 附近没有明显吸收峰，酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在 280nm 附近有吸收峰 194.C。 解析：亲和层析的基本原理是利用蛋白质与特定配体的特异性结合，和电荷差异、大小差异、溶解度差异无关 195.C。 解析：蛋白质变性后空间结构改变，但分子量不变，溶解度通常减小，生物学活性丧失，等电点可能改变（取决于变性是否涉及可解离基团的变化） 196.A。 解析：半胱氨酸侧链基团含有硫原子，丝氨酸、苏氨酸、天冬氨酸侧链不含硫原子 197.D。 解析：蛋白质的一级结构决定其二级结构、三级结构、四级结构，一级结构是基础，决定了后续结构的形成和功能 198.B。 解析：电泳可用于测定蛋白质的纯度，通过观察电泳条带的单一性等判断，凝胶过滤层析可用于分离但不是直接测纯度，盐析是沉淀方法，透析是去除小分子方法 199.B。 解析：在凝胶过滤层析中，分子量大的蛋白质最先被洗脱下来，因为不能进入凝胶颗粒内部，在凝胶颗粒间隙中快速通过，小分子则在凝胶颗粒内部穿行，后被洗脱 200.A。 解析：甲硫氨酸是含硫氨基酸，脯氨酸、亮氨酸、异亮氨酸不是 201.A。 解析：胱氨酸是由两个半胱氨酸氧化形成，通过二硫键相连 202.B。 解析：蛋白质在 pH 大于其等电点的溶液中带负电，在 pH 小于其等电点的溶液中带正电，在等电点时呈电中性，不一定沉淀 203.A。 解析：精氨酸侧链含有胍基，赖氨酸侧链是氨基，组氨酸侧链含有咪唑基，天冬氨酸没有胍基 204.A。 解析：阴离子交换剂带正电荷，可与带负电荷的物质结合，常用于交换阴离子，阳离子交换剂带负电荷，用于交换阳离子，不带电和两性离子不符合阴离子交换剂特点 205.A。 解析：紫外吸收光谱法可用于检测蛋白质的变性程度，因为变性可能影响色氨酸、酪氨酸等的环境，改变吸光度，凯氏定氮法是测氮含量推算蛋白质含量，双缩脲法是测蛋白质含量，茚三酮反应可检测氨基酸等但不是检测变性程度的方法 206.D。 解析：蛋白质的四级结构中，亚基间的主要结合力是疏水作用，肽键在一级结构中，氢键、离子键也有作用但不是主要的 207.B。 解析：苏氨酸在生理条件下通常可参与形成氢键，其侧链羟基可参与，甘氨酸、亮氨酸、异亮氨酸参与氢键形成能力不如苏氨酸 208.B。 解析：等电点沉淀法分离蛋白质的依据是不同蛋白质等电点不同且在等电点时溶解度最小而沉淀，不是溶解度不同但不一定在等电点沉淀、等电点相同或与其他物质结合能力不同 209.A。 解析：色氨酸侧链含有芳香环，谷氨酰胺、丙氨酸、丝氨酸侧链没有芳香环 210.A。 解析：在离子交换层析中，如果要分离带正电荷的蛋白质，应选择阳离子交换剂，阴离子交换剂用于分离带负电荷的蛋白质，两性离子交换剂和非离子型交换剂不适合这种针对性分离 211.A。 解析：蛋白质在紫外吸收峰 280nm 处的吸光度与蛋白质溶液的浓度成正比（在一定范围内符合朗伯 - 比尔定律），和等电点、分子量、氨基酸种类无关（但和含色氨酸、酪氨酸的量有关，不过这不是直接说种类） 212.A。 解析：脯氨酸是亚氨基酸，其 α - 氨基是亚氨基形式，甘氨酸、缬氨酸、苏氨酸是普通的 α - 氨基酸 213.D。 解析：一级结构是氨基酸的排列顺序，通过肽键相连，不涉及氢键，二级结构（如 α - 螺旋、β - 折叠靠氢键维持）、三级结构、四级结构都有氢键参与维持结构稳定 214.A。 解析：在 pH8.6 的缓冲液中，等电点为 4.0 的蛋白质带负电最多，向正极移动得最快，等电点越低于缓冲液 pH，带负电越多，移动越快，等电点为 6.0、7.0、8.0 的蛋白质带负电依次减少 215.A。 解析：蛋白质溶液的黏度与蛋白质分子量大小有关，分子量越大，一般黏度越大，和等电点、亲水性、二级结构关系不大 216.A。 解析：亲和层析结合特异性抗体可用于从复杂的蛋白质混合物中特异性地分离出目标蛋白质，盐析结合透析、凝胶过滤结合离子交换层析、超速离心结合电泳都不能像亲和层析结合抗体那样有特异性 217.A。 解析：丝氨酸在蛋白质中可作为磷酸化的位点，其侧链羟基可接受磷酸基团，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸不能作为磷酸化位点 218.A。 解析：某些变性后的蛋白质在一定条件下可以复性，说明变性不是完全不可逆的，变性蛋白质的一级结构不变，空间结构被破坏 219.A。 解析：在密度梯度离心过程中，蛋白质在离心管中的分布主要取决于蛋白质的分子量和密度，与电荷、亲水性关系不大，等电点不是主要影响因素 220.A。 解析：亮氨酸是支链氨基酸，天冬氨酸不是，精氨酸不是支链氨基酸，苯丙氨酸不是支链氨基酸 221.A。 解析：蛋白质在形成 α - 螺旋时，螺旋的走向是顺时针，为右手螺旋 222.C。 解析：测定水解产物中氨基酸的含量可用于检测蛋白质水解程度，双缩脲法是测蛋白质含量（不管是否水解），考马斯亮蓝染色法也是测蛋白质含量或观察蛋白质情况，紫外吸收光谱法不是直接测水解程度方法 223.A。 解析：谷氨酸侧链含有羧基，赖氨酸侧链是氨基，精氨酸侧链含有胍基，组氨酸侧链含有咪唑基 224.C。 解析：离子交换层析中，洗脱蛋白质时，常用的洗脱方式包括改变洗脱液的 pH、增加洗脱液的离子强度、采用特异性洗脱剂，一般不通过改变洗脱液的温度来洗脱 225.A。 解析：在蛋白质的 β - 折叠结构中，肽链间主要靠氢键维持稳定，疏水键、离子键、肽键不是主要维持肽链间稳定的作用力 226.C。 解析：亮氨酸在蛋白质中相对含量较高且对蛋白质的结构和功能有重要影响，甘氨酸、丙氨酸虽然含量也不少但亮氨酸在很多结构和功能相关方面更突出，色氨酸含量少 227.B。 解析：当溶液 pH 等于蛋白质等电点时，蛋白质的溶解度最小，因为此时蛋白质分子间静电斥力最小，容易聚集沉淀 228.D。 解析：高效液相色谱（HPLC）、免疫印迹（Western blot）、聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）都可以对蛋白质进行定性和定量分析，HPLC 可根据保留时间等定性和峰面积定量，Western blot 可通过抗体特异性检测和对比定量，PAGE 可通过条带位置定性和染色强度定量 229.B。 解析：甘氨酸没有典型的疏水侧链，异亮氨酸、缬氨酸、亮氨酸有疏水侧链 230.A。 解析：在电泳中，蛋白质的迁移率与蛋白质的分子量、电荷数、形状有关，分子量小、电荷数多、形状规则的蛋白质迁移率大，和等电点、亲水性不是直接的迁移率决定因素（等电点影响电荷情况） 231.B。 解析：盐析可用于蛋白质的初步分离，利用不同蛋白质在不同盐浓度下的溶解度不同进行沉淀，亲和层析、等电聚焦电泳、高效液相色谱相对更精细或有特定针对性的分离方法 232.A。 解析：组氨酸的咪唑基 pKa 值接近生理 pH，其侧链在生理 pH 下可参与酸碱催化，苯丙氨酸、丙氨酸、丝氨酸在这方面作用不如组氨酸 233.C。 解析：透析法是用于分离小分子和蛋白质等，不能用于蛋白质一级结构测序，埃德曼降解法、质谱法、利用蛋白酶水解后分析都是一级结构测序中常用的方法 234.A。 解析：在凝胶过滤层析中，柱床体积 = 外水体积 + 内水体积 235.A。 解析：脯氨酸在蛋白质折叠过程中可能起到重要的 “转折” 作用，因其结构特殊，甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸没有这种特殊的转折作用 236.A。 解析：离子交换层析中，蛋白质与离子交换剂结合的能力主要取决于蛋白质的等电点和离子交换剂的类型，在不同 pH 下蛋白质带电情况不同，与离子交换剂结合能力不同，和分子量、亲水性关系不大（不是主要因素），电荷数受等电点和 pH 影响 237.A。 解析：蛋白质在细胞内的定位与信号肽有关，信号肽引导蛋白质到特定的细胞器等位置，二级结构、三级结构、四级结构主要决定蛋白质的空间构象和功能，不是细胞内定位因素 238.A。 解析：碘量法可用于测定蛋白质分子中巯基的数量，双缩脲法是测蛋白质含量，考马斯亮蓝法是测蛋白质含量或观察纯度等，紫外吸收法不是测巯基数量方法 239.A。 解析：组氨酸侧链可与金属离子结合，丝氨酸、丙氨酸、缬氨酸侧链一般不与金属离子结合 240.C。 解析：在蛋白质的四级结构中，如果一个亚基发生变化，可能会影响整个蛋白质的功能，因为亚基间相互作用，一个亚基改变可能破坏整个蛋白质的结构和功能完整性，不是不影响或只影响直接接触亚基，也不会使分子量减小（亚基本身分子量不变）。 学科网（北京）股份有限公司 $$