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新教材 苏教版 生物必修第一册第三章第一节
知识点清单
第三章 细胞中能量的转换和利用
第一节 生命活动需要酶和能源物质
一、生物催化剂——酶
1. 酶的探索历程
(1)1857年,法国科学家巴斯德发现,发酵是由微生物引起的,后来他又证实了酒精发酵是由酵母菌引起的。
(2)1897年,德国科学家毕希纳发现,引起发酵的是酵母菌含有的酶,而不是酵母菌本身。
(3)1926年,美国科学家萨姆纳证明脲酶是蛋白质,提出了酶是蛋白质的观点。
(4)20世纪80年代,科学家发现,少数RNA也具有生物催化功能,并把这类RNA称为核酶。
2. 酶的本质:能催化生化反应的酶绝大多数是蛋白质,少数是RNA。
3. 酶的作用机制
(1)活化能:在一定温度下,分子从基态转变为容易发生化学反应的过渡态所需的能量。
(2)活化分子:处于过渡态的分子称为活化分子。在一个化学反应体系中,活化分子越多,反应速率就越快。因此,增加活化分子的数量,就能提高反应速率。
(3)活化分子增多一般有两种途径
①不使用催化剂,通过加热或光照等方法,使一部分分子获得能量而成为活化分子。
②使用催化剂降低生化反应所需的活化能,活化能越低,活化分子就越多。
(4)酶促反应:由酶催化的生化反应。
(5)酶催化作用的实质:降低生化反应所需的活化能。
4. 酶的催化作用的特性
(1)高效性:与无机催化剂相比,酶的催化效率更高。
(2)专一性:一种酶只能催化一种或一类生化反应。
(3)作用条件比较温和:通常在常温、常压下进行。
5. 酶活性
(1)含义:酶催化生化反应的能力。
(2)衡量指标:酶催化生化反应的速率(酶促反应速率)。
(3)酶活性受温度、pH等条件的影响
①酶的适宜pH一般在6~8之间,酶活性最大时的pH称为酶的最适pH。在过酸或过碱的条件下,酶活性一般会明显降低,甚至会变性失活。
②在一定的温度范围内,适当升高温度,酶活性增强,能加快生化反应速率,但温度过高会使酶变性失活,从而降低生化反应速率;在一定的温度范围内,适当降低温度,可抑制酶活性,降低生化反应速率,但一般不会使酶失活。酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。
二、ATP是驱动细胞生命活动的直接能源物质
1. ATP的分子结构及特点
(1)中文名称:腺苷三磷酸。
(2)结构
2. ATP和ADP的相互转化和利用
(1)ATP能量释放过程
由于两个相邻的磷酸基团都带负电荷而相互排斥等,磷酐键容易断裂。ATP分子末端的磷酐键断裂后,ATP转化为ADP(腺苷二磷酸)和游离的Pi(HP)。在这个过程中,ATP是通过基团转移而不是简单的水解提供能量的,ATP转移的基团是一个磷酰基(-P),而不是磷酸基(-OP)。
(2)ATP与ADP的相互转化
①示意图
②意义:一方面为细胞提供所需的ATP,另一方面使ATP仍然维持相对恒定的水平。这样既能及时且持续地为生命活动提供能量,又能避免能量的浪费。
3. ATP是驱动细胞中绝大多数生命活动的直接能源物质
(1)ATP可以直接为生物体的大多数需能反应提供能量。在生物体的能量代谢中,能量的利用、转化、储存、释放都和ATP密切相关。
(2)细胞内许多储能物质氧化分解释放的能量,虽然不能直接用于生命活动,但可以用于ADP转化为ATP的反应并储存在ATP中,再通过ATP转化为ADP的反应满足生物体生命活动对能量的需求。
三、探究和验证酶的本质及特性
1. 鉴定酶本质
(1)酶解法鉴定
(2)试剂检测法:向待测酶溶液与等量的已知蛋白液中分别加入等量的双缩脲试剂,对比实验结果,若均发生紫色反应,说明酶的化学本质为蛋白质;若待测酶溶液未发生紫色反应,则该酶的化学本质是RNA。
2. 验证酶的高效性
(1)设计思路:通过比较不同类型催化剂(主要是酶与无机催化剂)催化同一底物的反应速率,得出结论。
(2)设计方案
①底物+无机催化剂底物的消耗量或产物的生成量。
②底物+等量酶溶液底物的消耗量或产物的生成量。
(3)实例:比较Fe3+与过氧化氢酶分别对H2O2分解的催化效率。
3. 验证酶的专一性
(1)设计思路:底物相同但酶不同或底物不同但酶相同,最后通过观察酶促反应能否进行得出结论。
(2)设计方案
①底物种类不同,酶相同
a. 底物+相应的酶溶液底物是否发生变化。
b. 另一底物+等量相同的酶溶液底物是否发生变化。
②底物相同,酶不同
a. 底物+相应的酶溶液底物是否发生变化。
b. 底物+等量的另一种酶溶液底物是否发生变化。
(3)实例:唾液淀粉酶催化淀粉和蔗糖水解的反应,唾液淀粉酶和蔗糖酶催化淀粉水解的反应。
易错提醒
利用蔗糖、淀粉和淀粉酶验证酶的专一性时,检测试剂不能选用碘液,因为碘液无法检测蔗糖是否分解。
4. 探究酶的适宜温度、pH
(1)原理:在适宜的温度、pH