备课素材：酶抑制剂-2023-2024学年高一上学期生物人教版必修1

酶抑制剂 先看一道试题： 竞争性抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性部 位；非竞争性抑制剂可与酶的非活性部位不可逆性结合，从而使酶的 活性部位功能丧失。如图为酶促反应曲线，下列说法正确的是( 反应速率 V max 1/2Vmax 0Km 底物浓度 A.加入竞争性抑制剂，Km值增大 B.加入非竞争性抑制剂，Km增大 C.Km值越大，表明酶与底物结合的能力越高 D.达到改变反应体系的温度，反应速率不再改变 答案：A 解析：竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点从而降低反应物与 酶结合的机会，非竞争性抑制剂与酶的非活性部位结合，反应物不能 与活性部位结合，竞争性抑制剂的化学结构与底物的结构相似，非竞 争性抑制剂的分子结构与底物的不相似。 A、竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点从而降低反应物与酶 结合的机会，加入竞争性抑制剂，K值增大，A正确；B、非竞争性 抑制剂与酶的非活性部位结合，反应物不能与活性部位结合，加入非 竞争性抑制剂，Vmax降低，Km值减小，B错误；C、Km表示反应速率 为1/2Vmax时的底物浓度，Km值越大，酶与底物亲和力越低，V错误； D、达到改变反应体系的温度，反应速率会改变，D错误。故选A。 这道试题考查酶抑制剂与酶活性。教材中没有提到。 那么，什么是酶抑制剂？影响酶活性的原理是什么？ 酶抑制剂有竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂两类 1.竞争性抑制剂 竞争性抑制剂是产生竞争性抑制作用的抑制剂。它与被抑制的酶 的底物通常有结构上的相似性，能与底物竞相争夺酶分子上的结合位 点，从而产生酶活性的可逆的抑制作用。而另一类竞争性抑制剂在化 学结构和分子形状上与底物无相似之处，因此并不在活性中心与酶结 合，而是在活性中心以外的地方结合。然而一旦结合，酶的构象就发 生变化，从而导致活性中心不能再结合底物。同样，若底物先与活性 中心结合，就会导致抑制剂结合部位的构象改变，致使抑制剂无法再 与酶结合。因此，这一类竞争性抑制剂与底物在和酶结合这一点上也 是相互排斥的。 被竞争性抑制剂“鸠占鹊巢”的酶，无法再与底物分子结合。但是， 如果底物分子足够多，以压倒性数量优势打败竞争对手，那么竞争性 抑制通常是可逆的。 因此，酶被抑制的程度取决于抑制剂的浓度，底物的浓度以及抑制 剂和底物对活性位点的相对亲和力大小。 竞争性抑制最常见，磺胺类药物就是竞争性抑制剂，如对氨基苯 磺胺。它与对氨基苯甲酸相似，可抑制细菌二氢叶酸合成酶，从而抑 制细菌生长繁殖。人体可利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的 叶酸，所以对此类药物敏感。抗菌增效剂TMP可增强磺胺的药效，因 为其结构与二氢叶酸类似，可抑制细菌二氢叶酸还原酶，但很少抑制 人体二氢叶酸还原酶。它与磺胺配合使用，可使细菌的四氢叶酸合成 受到双重阻碍，严重影响细菌的核酸及蛋白质合成。 E+SES→E+P + I K EI 2.非竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂(noncompetitive inhibition):指与酶的活 性位点以外的部位结合，与底物不形成竞争关系的化学试剂。 E+SES →E+p EI+S ESI 抑制剂与底物结构并不相似。也不与底物抢占酶的活性中心，而 是通过与活性中心以外的必需基团结合抑制酶的活性，这种抑制称非 竞争性抑制。非竞争性抑制与底物并无竞争关系。Km不变，Vm降低。 无物例州 K 非竞争性抑制剂是与酶形成强共价键的物质，因此可能不会因添 加过量底物而被置换。非竞争性抑制剂可以结合在活性位点，附近或 远离活性位点。在任何情况下，酶的基本结构都会被修饰到停止工作 的程度。 如果抑制作用位于远离活性位点的位置，则称为变构抑制作用。变 构的意思是“其他位点”或“其他结构”。抑制剂在变构位点的相互 作用改变了酶的结构，因此活性位点也发生了变化。 由于许多酶包含疏基(-SH),醇或酸基团作为其活性位点的一部 分，因此任何可与它们反应的化学物质均会作为非竞争性抑制剂。Ag +,Hg2+,Pb2+等重金属对-SH基团具有很强的亲和力，是典型的 非竞争性抑制剂。 例1、下列关于酶的非竞争性抑制剂的叙述，正确的是() A、非竞争性抑制剂与酶的底物形状相似 B、非竞争性抑制剂结合在酶的活性中心 C、非竞争性抑制剂可以改变酶的空间结构 D、非竞争性抑制剂只有在浓度足够大的情况下才能明显抑制酶的活 性 解析：1、竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性 中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作 用. 特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物： b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同：c.抑制剂浓 度越大，则抑制作用越大：但增加底物浓度可使抑制程度减小：d.动 力学参数：Km值增大，Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱 氢酶（底物为琥珀