内容正文:
第二单元 蛋白质
学习目标
课程标准 学业评价
1.认识蛋白质的组成和性质特点。
2.认识氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质,知道氨基酸和蛋白质的关系,了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。
3.了解脱氧核糖核酸、核糖核酸的结构特点和生物功能。
4.认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义,体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 1.认识氨基酸和蛋白质的关系,以及它们对人体健康的影响。
2.能列举简单氨基酸的组成、结构、主要的化学性质和典型的检验方法;能辨识蛋白质中的肽键,能判断氨基酸的缩合产物和多肽的水解产物,能通过实验探究蛋白质的主要性质和检验方法。
3.能初步认识核酸的结构特点和生物功
能;体会生物大分子的研究的重要意义。
素养解读:
宏观辨识与微观探析:能根据氨基酸、蛋白质的官能团及官能团的转化,认识不同氨基酸、蛋白质性质上的差异。了解酶的催化特点及核酸在生命活动中的作用。
科学态度与社会责任:认识蛋白质是生命活动的物质基础,是人体必需的营养物质,但是蛋白质的摄入量过多或过少都不利于人体健康,要合理安排饮食,注意营养搭配。
知识分点突破
知识点一 氨基酸的组成、结构与性质
1.组成和结构
(1)组成。
氨基酸可看作是羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被 取代后生成的化合物。
(2)结构。
α-氨基酸的结构简式可表示为 ,其官能团为 和 。
氨基
—COOH
—NH2
(3)常见的氨基酸。
俗名 结构简式 英文缩写
甘氨酸 H2N—CH2COOH Gly
丙氨酸 Ala
谷氨酸 Glu
苯丙氨酸 Phe
[想一想]结合氨基酸的结构特点和手性分子的概念,思考是否所有氨基酸均有手性。
提示:不是所有氨基酸均有手性,如H2N—CH2COOH。
2.物理性质
固态氨基酸主要以 形式存在,熔点较高,不易挥发,难溶于有机溶剂,常见的氨基酸均为 ,熔点在200 ℃以上。
3.化学性质
(1)两性。
氨基酸既能与强酸反应生成盐,又能与强碱反应生成盐。
内盐
无色结晶
两性离子
(2)脱水反应。
氨基酸分子之间通过—NH2和—COOH脱去一分子水生成肽键。
(3)颜色反应。
α-氨基酸遇 显紫蓝色。此反应常用于氨基酸的检验。
茚三酮溶液
氨基酸的缩合反应及肽键数目的判断
(1)氨基酸的缩合反应机理。
(2)多肽分子中肽键个数的判断。
由n个氨基酸分子发生成肽反应,生成一个肽链时,会生成(n-1)个水分子和
(n-1)个肽键。
1.有人分析一些小而可溶的有机化合物分子的样品,发现它们含有C、H、O、N等元素,此样品很可能是( )
A.油脂 B.淀粉
C.氨基酸 D.葡萄糖
C
解析:油脂、淀粉、葡萄糖均由C、H、O三种元素组成,且油脂难溶于水,故C正确。
2.甘氨酸和丙氨酸以1∶1的配比两两缩合后,得到的产物可能是( )
C
A.①② B.①②③ C.①②③④ D.①②③④⑤
解析:甘氨酸之间缩合得到③,丙氨酸之间缩合得到④,甘氨酸与丙氨酸之间缩合得到①②。
3.α-氨基酸的水溶液中存在下列平衡:
B
当把丙氨酸溶于水,处于电离平衡状态且溶液呈强碱性时,存在最多的溶质微粒是( )
C
知识点二 蛋白质的结构与性质
1.蛋白质的组成和结构
(1)组成:蛋白质中主要含有 等元素,属于天然有机 化合物。其溶液具有 的某些性质。
(2)四级结构。
C、H、O、N
高分子
胶体
2.蛋白质的化学性质
(1)特征反应。
①颜色反应:含有苯环的蛋白质遇浓硝酸变 色;蛋白质遇双缩脲试剂显 .色;蛋白质遇茚三酮试剂显紫蓝色。
②蛋白质灼烧,可闻到 的特殊气味。
(2)两性。
蛋白质是由多个氨基酸发生缩合反应形成的,在多肽链的两端存在着自由的
和 ,侧链中也有酸性或碱性基团,所以蛋白质与氨基酸一样具有 ,能与酸或碱反应。
黄
紫玫瑰
烧焦羽毛
氨基
羧基
两性
(3)水解反应。
(4)盐析。
向蛋白质溶液中加入浓的无机盐(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)溶液,会使蛋白质的溶解度降低转变为沉淀析出的现象称为蛋白质的盐析。盐析是 过程,析出的蛋白质仍然具有原来的活性,加水后仍能溶解,可用于分离、提纯蛋白质。
可逆
(5)变性。
蛋白质在某些物理因素(如加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等)或化学因素(如强酸、强碱、重金属盐、乙醇、福尔马林、丙酮等)的影响下,也会生成沉淀,析出的沉淀不能在水中重新溶解,蛋白质将失去原来的活性,这种变化称为蛋白质的变性。蛋白质变性是