2027届高三生物一轮复习课件第3讲 蛋白质

该高中生物学高考复习课件聚焦“蛋白质的结构和功能”核心考点，依据高考评价体系明确考查要求，通过2023-2025年河北、湖北等多卷真题分析，梳理出氨基酸结构、蛋白质多样性、相关计算等高频考点，归纳选择题与非选择题典型题型，体现备考针对性。 课件亮点在于“考情解码+知识建模+真题突破”策略，如通过氨基酸脱水缩合模型培养结构与功能观的生命观念，结合含二硫键的蛋白质计算实例（如m个氨基酸形成2条肽链和1个环肽的肽键数与相对分子质量计算）提升科学思维能力。设“易错警示”和“计算模板”，帮助学生掌握得分技巧，教师可据此精准复习，助力高考冲刺。

第 03 讲 蛋白质的结构和功能 大概念一:细胞是生物体结构与生命活动的基本单位 1 考情解码·考点定标 考点要求 考查形式 2025年 2024年 2023年 蛋白质的结构和功能 √选择题 非选择题 河北卷T3,2分 黑吉辽T1，2分 天津卷T5，4分 湖北卷T2，2分 湖南卷T1，2分 核酸是遗传信息的携带者 √选择题 非选择题 河北卷T3,2分 浙江1月卷T13,2分 海南卷T1，3分 全国乙卷T1,6分 生物大分子以碳链为基本骨架 √选择题 非选择题 河北卷T3,2分 \ \ 2 考情解码·考点定标 考情分析 考情分析： 1．从命题题型和内容上看，高考命题不多，试题以选择题为主，题目难度中等，主要从以下几方面考查：蛋白质的结构和功能 、核酸是遗传信息的携带者、生物大分子之间的关系等。 2．从命题思路上看，从以下几个方面进行考查 （1）借助某种疾病考查蛋白质的结构和功能； （2）以最新物质为载体进行命题，侧重体现生物学的基本原理； （3）以病毒作为命题热点，考查核酸与蛋白质的关系。 复习目标 复习目标： 1.通过对蛋白质、核酸结构和功能的理解，认同蛋白质是生命活动的主要承担者，核酸是遗传信息的携带者。(生命观念) 2．基于对氨基酸结构、蛋白质结构及其多样性和DNA、RNA结构及功能的分析，培养分析和处理信息的能力。(科学思维) 3．结合蛋白质、核酸的结构和功能，评价市场上蛋白质制品、核酸制品的营养价值。(社会责任) 3 一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 知识点1  氨基酸的结构 H2N— C— C—OH H | O || 甘氨酸 | H H2N— C— C—OH H | O || 缬氨酸 | CH CH3 CH3 H2N— C— C—OH H | O || 丙氨酸 | CH3 H2N— C— C—OH H | O || 亮氨酸 | CH2 | CH CH3 CH3 （1）氨基酸的元素组成是什么？ C、H、O、N （2）氨基酸的结构具有什么共同特点？ （3）不同氨基酸的区别又在哪里？ 有含S（甲硫氨酸、半胱氨酸） 有的含Se(硒代半胱氨酸) 不一定。有些氨基酸形成的肽链在构成蛋白质时需要与其他的元素结合才行，如人体没有含铁的氨基酸，但是有含铁的血红蛋白。 一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 知识点1  氨基酸的结构 （1）每种氨基酸至少都含有一个氨基（—NH2）和一个羧基（—COOH），并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 （2）这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团，侧链基团用R表示。 （3）R基的不同决定氨基酸的种类不同。 氨基酸的结构通式： 练一练：下列四种化合物中，哪种是构成蛋白质的氨基酸( ) D 部分氨基酸分子中含有一个以上的氨基或羧基，那么它还可以在哪？ R基中也可能含有氨基（—NH2）或羧基（—COOH） R基的决定氨基酸分子的种类。(氨基酸分子大小、酸碱性、极性、溶解度均与R基有关！) 思考：所有氨基酸都符合氨基酸的结构通式（ ） × 一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 知识点1  氨基酸的结构 一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 知识点2  氨基酸的种类 （21种） 人体细胞不能合成的，必须从外界环境中直接获取的氨基酸，共8种。 人体细胞能够合成的氨基酸，共13种。 （其中4岁以下婴儿必需氨基酸有9种（组氨酸） 甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 8种必需氨基酸： 简记：甲、携、来、一、本、亮、色、书 思考：食物中的蛋白质与人体中的蛋白质一样吗？ 评价蛋白质的营养价值的依据是？ 必需氨基酸为人体不能合成，只能从食物中摄取，蛋白质营养价值依据是必需氨基酸的种类与含量 依据人体 能否合成 必需氨基酸 非必需氨基酸 一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 知识点2  氨基酸的种类 按侧链极性分 非极性氨基酸 极性氨基酸 为疏水氨基酸，侧链为烃基或芳香环，疏水性强，常见于蛋白质疏水区域。 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 侧链含羟基、巯基、酰胺基等极性基团，无净电荷，亲水性强。 侧链含羧基，pH 7时带负电。 侧链含氨基、胍基或咪唑基，pH7时带正电 天冬氨酸、谷氨酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸 色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 ①氨基酸 的功能 ②氨基酸 的运输 a.跨膜运输： b.运入核糖体： a.作为肽或者蛋白质的基本单位(主要功能)。P必一28 b.某些氨基酸可作为神经递质。 (谷氨酸、甘氨酸) P选一29 c.氨基酸→糖类(非糖物质转化) P选一50 d.氨基酸氧化分解供能。 (特殊情况下作为能源物质) f. →吲哚乙酸（生长素） P选一93 e. →黑色素 (衰老细胞，酪氨酸酶活性下降，黑色素减少) P必二71，P必一124 细胞膜上载体蛋白 细胞质基质、线粒体和叶绿体中的tRNA 酪氨酸 色氨酸 一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 知识点3  氨基酸的功能与运输 c.胞吐：氨基酸作神经递质 9 一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 知识点4  氨基酸的代谢 转氨基作用：氨基酸中的氨基可以在酶的催化下，从一种氨基酸转移到另一个碳骨架上形成新的氨基酸。转氨基作用既参与氨基酸的分解，也参与氨基酸的合成。一般R基比较简单的氨基酸，可以通过转氨基作用形成，即为非必需氨基酸。 脱氨基作用：在酶的催化下，氨基酸脱去氨基得到氨和含碳部分，含碳部分可以进入糖代谢途径为细胞供能，氨则进一步代谢转变为尿素等物质排出体外，降低其对细胞的毒害作用。 在转氨基和脱氨基的作用下，细胞可以实现部分氨基酸的合成及氨基酸与其他物质的转化，这也是体内氨基酸的主要合成和代谢途径。 一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 知识点5 氨基酸的脱水缩合 C R1 C H H2N OH O C H C N OH O R2 H H 写出两个氨基酸脱水缩合的反应式， C O C R1 H H2N C H C OH O R2 N H + H2O 肽键 二肽 脱水缩合 三肽 C O C R1 H N C H C OH O R2 N H C H C N O R3 H H H 水中氢来自氨基和羧基 水中氧来自 羧基 三个氨基酸？ 核糖体 (所有生物） 发生在哪里？ 病毒的脱水缩合发生在宿主细胞的核糖体中 一个氨基酸分子上的羧基和另一个氨基酸分子上的氨基相连接，同时脱掉一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合 二、蛋白质的结构及其多样性 知识点1 蛋白质的结构形成 脱水缩合 一条或几条肽链盘曲、折叠 C、H、O、N等元素 氨基酸 多肽(链) 蛋白质 组成 在核糖体上合成的是多肽，而不是蛋白质，多肽要经过加工后才能形成有一定空间结构和功能的蛋白质 由氨基酸形成血红蛋白的过程 二、蛋白质的结构及其多样性 知识点1 蛋白质的结构形成 二硫键可以形成在肽链内，也可形成在肽链间 空间结构 如何形成？ 巯基 每形成一个二硫键失去两个H原子 二、蛋白质的结构及其多样性 知识点2 蛋白质结构多样性 注意：多肽≠蛋白质 蛋白质 结构多样性 根本原因 直接原因 DNA分子的多样性 氨基酸的种类、数目、排列顺序不同；肽链盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。 蛋白质 功能多样性 结构蛋白 肌肉、羽毛、头发等 催化蛋白：绝大数酶 运输蛋白：载体蛋白、血红蛋白等 免疫蛋白：抗体、溶菌酶、细胞因子等 调节蛋白：蛋白类激素、受体、光敏色素等 功能蛋白 ❖ 不同蛋白质有不同的氨基酸序列，直接由mRNA上的碱基决定，最终是由DNA中的碱基序列（脱氧核苷酸序列）决定。 “狗催运面条” 正常红细胞 镰状红细胞 氨基酸序列改变 蛋白质功能 影响 酪氨酸酶缺乏不能使酪氨酸转变为黑色素会引起白化病； （变性/水解） 还有其他方式改变蛋白质的功能吗？ 空间结构 二、蛋白质的结构及其多样性 知识点3 蛋白质的结构和功能相适应 名称 分布或来源 功能 绝大多数酶 转运蛋白 某些激素(如生长激素、胰岛素等) 抗体 细胞因子 血红蛋白 糖蛋白 结构蛋白 细胞内或细胞外 催化作用 生物膜 运输某些物质（离子、氨基酸等） 由内分泌腺细胞合成分泌至内环境中 调节生命活动 由浆细胞合成并分泌至内环境中 消灭抗原 由辅助性T细胞合成并分泌至内环境中 促进B细胞、细胞毒性T细胞增殖分化 细胞膜、肌纤维等 细胞的重要组成成分 细胞膜表面 保护、润滑、识别等 红细胞内 运输氧气和部分二氧化碳 常考蛋白质的分布和功能： 三、蛋白质的变性、盐析、水解 知识点1 蛋白质的变性 指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性丧失的现象。（P32） 蛋白质的变性： 如：高温、辐射、强碱、强酸、酒精、重金属盐。 变性 氨基酸顺序 ，肽键 ， 空间结构 ，功能 。 不变 改变 不可逆 改变 不变 思考1：熟鸡蛋更容易消化的原因是：(必修1 P32) 思考2：蛋白质变性后能否用双缩脲试剂检测？ 思考3：通过加热、加酸、加酒精进行消毒灭菌，其原理是什么? 高温使蛋白质分子变性，空间结构变得伸展、松散，使肽键暴露，暴露的肽键易与蛋白酶接触，使蛋白质降解 能。蛋白质变性后空间结构改变，但没有破坏氨基酸之间的肽键。 以上条件能够使细菌和病毒的蛋白质变性，从而达到消毒灭菌的作用。 低温不会破坏蛋白质的空间结构，只是抑制其功能。 三、蛋白质的变性、盐析、水解 知识点2 蛋白质的盐析 概念 实质 举例 盐析 向蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析 向鸡蛋清溶液中加入一些食盐，出现白色絮状物，加水稀释后絮状物消失 ❖蛋白质在高浓度盐溶液中析出，而DNA是在低浓度盐溶液中析出。 未改变空间结构，是降低了蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出，是物理变化，可复原。 知识点3 蛋白质的水解 在蛋白酶或肽酶的作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽进而彻底水解为氨基酸。水解和脱水缩合的过程是相反的。 常用胰蛋白酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶 四、蛋白质的相关计算 1.脱水缩合过程中形成肽键数、脱去水分子数计算： 肽链 氨基酸数 肽链数 肽键数 脱水数 1 1 1 1 2 3 m n－1 1 2 2 1 3 2 n n－1 … … … n－2 n－3 n－m n－2 n－3 n－m … n n n 脱去的水分子数 =肽键数= 氨基酸分子数-肽链条数 (1)在链状多肽中: 四、蛋白质的相关计算 肽链数目 1条 n条 氨基酸数 m m 肽键数目 脱去水分子数 蛋白质相对分子质量 氨基数目 羧基数目 m－1 m－n am－18(m－1) 至少1个 至少1个 m－n m－1 am－18(m－n) 至少n个 至少n个 2.蛋白质形成过程的相关数量关系 注：不考虑环肽和二硫键； 假设氨基酸平均相对分子质量为a。 【提醒】 ① 环状肽特点是肽键数=氨基酸数相同。 （环状肽：肽键数=水分子数=氨基酸个数） ② 如果形成二硫键，需考虑每形成一个二硫键需去掉两个H。 （蛋白质相对分子质量=氨基酸总量－水分子总量—二硫键(—S—S—)个数×2） 环状肽 -SH + -SH → -S-S- +2H 四、蛋白质的相关计算 练一练：如图为某蛋白质的结构示意图，其中“—S—S—”为由两个“—SH”(巯基)构成的二硫键，其作用是连接两相邻肽链。若该蛋白质分子共由m个氨基酸组成，则形成一个该蛋白质分子时生成的水分子数和减少的相对分子质量分别为（ ） A.m，18m B.(m－4)，18(m－4) C.(m－3)，18(m－3)＋4 D.(m－2)，18(m－2)＋4 D 两条肽链环和一个状肽 两个二硫键 水分子数= 氨基酸个数－肽链数 =(m－2) 减少的相对分子质量 =18X（氨基酸个数－肽链数） +二硫键×2 =18(m－2)＋4 典例：现有1000个氨基酸，共有氨基1020个，羧基1050个，有他们合成的4条肽链中，肽键、氨基、羧基是数目分别是（ ） A、999、1016、1046 B、996、1、 1 C、996、24、 54 D、996、1016、1046 ①至少含有的游离氨基或羧基数＝肽链数 ②游离的氨基或羧基数（不可忽视二硫键） 肽链：游离氨基或羧基数＝肽链数＋R基中的氨基或羧基数。 R基中也可能含有氨基（—NH2）或羧基（—COOH） R基中氨基=1020-1000=20 羧基=1050-1000=50 环肽：游离氨基或羧基数=R基中的氨基或羧基数。 环状肽 C 氨基=4+20=24 羧基=4+50=54 四、蛋白质的相关计算 3.蛋白质中游离氨基或羧基数目的计算 氨基酸数（m） ； 氨基酸平均分子相对质量（a） 一条肽链 n条肽链 环肽 肽键 脱去水分子 减轻的质量 多肽相对分子质量 至少含有的氨基或羧基数 m-1 m-1 18（m–1） ma-18(m–1) 1 m-n m-n 18（m–n） ma-18(m–n) n m m 18m ma-18m 0 拓展：链状肽和环状肽的区别 环状肽 四、蛋白质的相关计算 4.利用原子守恒法计算肽链中的原子数 =各氨基酸中O原子总数-脱去的水分子数 =各氨基酸中N原子总数 -COOH×2（肽链数×2） O原子数= -CO-NH- -R中O数 -NH2（肽链数） N原子数= -CO-NH- -R中N数 思考：肽链在N原子、O原子位置？ 计数？ 四、蛋白质的相关计算 练一练：如图所示，该蛋白质分子共由67个氨基酸构成，包括两条多肽链和一个环状多肽。数字代表两条多肽链上氨基酸的起止数字，该蛋白质由二硫键(两个—SH形成—S—S—)相连，假设氨基酸的平均相对分子质量为a，下列说法错误的是(　　) A．该蛋白质分子至少有2个游离的氨基和2个游离的羧基 B．该蛋白质分子含有肽键65个 C．该蛋白质分子至少含有氧原子67个 D．该蛋白质分子至少含有氮源是原子67个 C （—NH2） —COOH （—NH2） COOH— 肽键数目=氨基酸数-肽链数=67-2=65 =67X2-65=69 =65+2X2=69 ①N原子数 = ②O原子数 = 肽键数+肽链数+R基上的N原子数 = 各氨基酸中的N原子总数 = 各氨基酸中的O原子数 – 脱去水分子数 肽键数+2 x 肽链数+R基上的O原子数 =65+2=67 =67 四、蛋白质的相关计算 ①N原子数 = ②O原子数 = 肽键数+肽链数+R基上的N原子数 = 各氨基酸中的N原子总数 肽键数+2 x 肽链数+R基上的O原子数 = 各氨基酸中的O原子数 – 脱去水分子数 ③碳原子数＝ ④氢原子数＝ 由于R基上的碳原子数不好确定，且氢原子数较多，因此以氮原子数或 氧原子数的计算为突破口，计算氨基酸的分子式或氨基酸个数最为简便。 4.利用原子守恒法计算肽链中的原子数 四、蛋白质的相关计算 氨基酸的分子数×2＋R基上的碳原子数 各氨基酸中氢原子的总数－脱去的水分子数×2 利用原子守恒法计算肽链中的原子数 26 5.蛋白质水解有关计算 酶 (1)每水解1个肽键，则需要   分子水参与，肽键数减少   个，生成物与原多肽相比氧原子增加1个，氢原子增加   个，氨基增加    个，羧基增加   个。 1 1 2 1 1 (2)若除去多肽内部的1个氨基酸，需水解掉 肽键；若除去多肽一端的1个氨基酸，需水解掉 个肽键。 2 1 四、蛋白质的相关计算 体系构建·思维领航 组成 C、H、O、N,大多数含S,有些还含有Fe、Mg等 导致 （21种） 必需氨基酸：8种 非必需氨基酸：13种 通式： 特点：至少有一个－NH2和一个－COOH连在同一个C原子上 脱水缩合 组成元素 氨基酸 多肽 组成蛋白质的氨基酸不同 氨基酸的数目不同、排列顺序不同 多肽的空间结构不同 折叠盘旋 蛋白质 结构多样性 功能多样性 构成生物体，如结构蛋白 运输作用，如血红蛋白 催化作用，如酶 调节作用，如胰岛素 免疫作用，如抗体 导致 O R C H C H2N OH 脱水数=肽键数=氨基酸数—肽链数 计算 蛋白质的相对分子质量 细胞膜上的载体蛋白细胞质中的tRNA 运输 指导 参与 核酸 功能 :DNA :RNA 携带遗传信 息，控制性状 ①作为遗传 物质(某些病毒)②传递遗传信息(mRNA)③转运氨基酸(tRNA)→④组成核糖体(rRNA)⑤作为酶，具有催化作用 分布 DNA RNA 拟核或细胞核，少量存在细胞质质粒或线粒体、叶绿体 在细胞质，细胞核也有少量RNA 核苷酸 元素：C、H、O、N、P 脱水缩合 组成 $