4.2 蛋白质-【核心素养新教学】2025-2026学年高二化学同步优质教学课件(人教版选择性必修3)
2026-04-30
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精品
摘要:
该高中化学课件围绕氨基酸的结构与性质、蛋白质的结构与性质及酶展开,通过“想一想”提问蛋白质作用导入,从生命活动重要性过渡到氨基酸是基本单位,搭建“组成-结构-性质-功能”的学习支架。
其亮点是以结构化学习任务驱动,通过成肽反应规律(如2种氨基酸形成4种二肽)培养科学思维,结合生活应用(如消毒、食物加热)渗透科学态度与责任。帮助学生建立结构决定性质的化学观念,为教师提供系统知识框架和实践教学案例。
内容正文:
高中化学人教版(2019)选择性必修3
第四章
生物大分子
第二节 蛋白质
学习重难点
素养目标
重点
蛋白质的组成、结构和性质。掌握蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成,理解不同氨基酸的结构差异以及肽键的形成方式。熟悉蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等重要性质及其在生活中的应用。
氨基酸的结构和性质。明确氨基酸的两性(既能与酸反应又能与碱反应),掌握氨基酸的缩合反应原理,理解氨基酸如何通过缩合形成多肽和蛋白质。
难点
蛋白质的结构。蛋白质的结构复杂,包括一级结构(氨基酸的排列顺序)、二级结构(多肽链的盘曲折叠方式)、三级结构(整条多肽链的空间形状)和四级结构(多个亚基之间的相互作用),学生理解和区分这些不同层次的结构有一定难度。
蛋白质变性的原理及应用。理解蛋白质变性过程中化学键的破坏以及导致蛋白质性质改变的内在机制较为抽象,同时如何将蛋白质变性的原理应用于实际生活中的杀菌消毒、保存食物等方面,需要学生具备较强的知识迁移能力。
1、通过结构分析认识氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质,知道氨基酸、多肽和蛋白质之间的关系。能判断氨基酸的缩合产物和多肽的水解产物。
2、认识蛋白质的组成和性质特点,能辨识蛋白质结构中的肽键,能说明蛋白质的基本结构特点,能分析氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。
3、认识蛋白质空间结构的复杂性和种类的多样性,了解酶催化反应的特点,认识人工合成多肽和蛋白质的意义。
【想一想】蛋白质在生命活动中起着何种重要作用?
蛋白质是生物体内一类极为重要的生物大分子,是生命活动的主要物质基础。它不仅是细胞的重要成分,而且具有多种生物学功能。人体内起催化作用的大多数酶 、一些调节代谢的激素和发生免疫反应的抗体等均为蛋白质。
氨基酸是蛋白质的基本单位,它与蛋白质有什么关系呢?
没有蛋白质就没有生命
1.氨基酸的组成和结构
(1)定义:羧酸分子烃基上的氢原子被氨基(—NH2)取代得到的化合物称为氨基酸。
(2)结构:
氨基酸
官能团
氨基(—NH2)
羧基(—COOH)
连在同一个碳原子上
α—氨基酸
表示方法
R—C—COOH
丨
丨
NH2
H
注意:R可以是烃基,也可以是氢原子或其他基团。
【学习任务1】氨基酸的结构和性质
特别提醒
①R可以是烃基,也可以是氢原子。
*
②天然氨基酸大多数是α-氨基酸,组成蛋白质的氨基酸主要是α-氨基酸。
α-氨基酸除甘氨酸(H2N—CH2COOH)
外,一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子,具有对映异构体。
有些氨基酸与硝基化合物互为同分异构体,如甘氨酸(H2NCH2COOH)和硝基乙烷(CH3CH2NO2)。
为了人体的健康,应注意合理膳食、科学营养,保证人体必需氨基酸的摄取。
③自然界中存在的氨基酸
组成生物体内
人体内不能合成
一般只有21种
8种氨基酸
几百种
必需氨基酸
6
2.常见的氨基酸
名称
俗称
结构简式
谷氨酸
2-氨基-3-巯基丙酸
H2N—CH2—COOH
甘氨酸
CH3—CH—COOH
NH2
HOOC—(CH2)2CH—COOH
NH2
CH2—CH—COOH
NH2
HS—CH2—CH—COOH
NH2
氨基乙酸
2-氨基丙酸
丙氨酸
2-氨基戊二酸
2-氨基-3-苯基丙酸
苯丙氨酸
半胱氨酸
对氨基进行命名时通常以羧酸为母体,氨基为取代基。
3.氨基酸的物理性质
天然氨基酸均为无色晶体,熔点较高,多在200~300℃熔化时分解。一般能溶于水,而难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。
α-氨基酸结构简式
根据氨基酸的结构简式中所含的官能团,预测其可能具有的化学性质。
通过观察氨基酸的结构简式,可以发现其中都有羧基和氨基两种官能团。羧基具有酸性,能与碱发生中和反应生成羧酸盐;而氨基具有碱性,可与酸发生反应生成盐,因此氨基酸具有两性。此外,羧基也可以与羟基发生酯化反应。根据氨基可与羧基反应生成酰胺键,预测氨基酸可以发生分子内或分子间脱水反应生成酰胺。
4.氨基酸的化学性质
(1)氨基酸的两性
氨基酸分子中既含有羧基,又含有氨基。羧基是酸性基团,氨基是碱性基团,因此氨基酸是两性化合物,能与酸、碱反应生成盐。
①与酸反应
NH2
│
R— CH — COOH + HCl
NH3Cl
│
R— CH— COOH
②与碱反应
NH2
│
R— CH — COOH + NaOH
NH2
│
R— CH— COONa
4.氨基酸的化学性质
(2)成肽反应
①两个氨基酸分子(可以相同,也可以不同)在一定条件下,通过氨基与羧基间缩合脱去水,形成含有肽键的化合物。
肽键
H2N—CH—C—
OH
O
R1
+
H
N—CH—COOH
H—
R2
H2N—CH—C—
N—CH—COOH
O
R1
H
R2
肽键属于酰胺基,只有肽和蛋白质中的酰胺基才叫肽键。
脱水方式:羧基脱羟基,氨基脱氢。
4.氨基酸的化学性质
(2)成肽反应
②由两个氨基酸分子缩合后形成的含有肽键的化合物称为二肽。二肽还可以继续与其他氨基酸分子缩合生成三肽、四肽、五肽,以至生成长链的多肽。
H2N—CH—C—
N—CH—C—N—CH—C—···
O
R1
H
R2
O
H
R3
O
—N—CH—COOH
H
Rn
多肽
N端
C端
③多肽常呈链状,因此也叫肽链。肽链能盘曲、折叠,还可以相互结合,形成蛋白质。一般把相对分子质量在1000以上,并具有一定空间结构的多肽称为蛋白质。(多肽链的两端存在自由的氨基和羧基,因而具有两性)
5.氨基酸的成肽规律
①1种氨基酸脱水形成二肽
在成肽反应中,官能团的断裂方式是 。规律如下:
—C—
OH
O
+
NH—
H—
CH3—CH—COOH
NH2
+
CH3—CH—COOH
NH2
H2N—CH—C—
N—CH—COOH+H2O
O
CH3
H
CH3
5.氨基酸的成肽规律
②2种氨基酸脱水形成二肽
如将甘氨酸( ) 与丙氨酸( )混合,反应生成的二肽有:
H2N—CH2—COOH
CH3—CH—COOH
NH2
H2N—CH2—C—
N—CH2—COOH
O
H
H2N—CH—C—
N—CH—COOH
O
CH3
H
CH3
H2N—CH2—C—
N—CH—COOH
O
H
CH3
H2N—CH—C—
N—CH2—COOH
O
CH3
H
5.氨基酸的成肽规律
③分子间成环
O=C
C=O
NH—CH2
CH2—NH
2H2O
H2C—CO—OH
NH—H
HO—OC—CH2
H—HN
+
+
④分子内成环
CH2 —CH2—CO—OH
CH2—CH2—NH—H
H2C
C=O
CH2—CH2
CH2—NH
+
H2O
两分子氨基酸
脱水缩合
二肽
三肽
缩合
+氨基酸
缩合
+氨基酸
四肽
成肽反应:
缩合
+氨基酸
多肽或肽链
· · · ·
相互结合形成
盘曲、折叠
蛋白质
Mr>10 000,具有一定的空间结构的多肽称为蛋白质
⑤多分子氨基酸脱水形成多肽
n个氨基酸分子脱去(n-1)个水分子,形成n肽,含有(n-1)肽键
⑥多个氨基酸缩合成蛋白质
两种氨基酸(可以是相同分子之间,也可以是不同分子之间)脱水可形成二肽,将甘氨酸( )与丙氨酸( )混
合,反应生成的二肽有几种?写出其结构简式。
4种
课时精练
(1)定义:蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子。
(2)组成: 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素,有些蛋白质还含有
P、Fe、Zn、Cu等元素,属于天然有机高分子。其溶液具有胶
体的某些性质。
人体内所具有的蛋白质种类达到了10万种以上。那它们具有什么样的空间结构呢?
(3)存在:
蛋白质主要存在于生物体内,如肌肉、毛发、皮肤、角、酶、抗体、病毒等;在植物中也很丰富,如大豆、花生、谷物。
[学习任务2] 蛋白质和酶
1.蛋白质的定义、组成与存在
17
—— 四级空间结构
→ 各种蛋白质都有其特殊功能和活性
2.蛋白质的结构
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
一级结构:氨基酸单体的排列顺序
②肽键中的氧原子与氢原子之间存在氢键,会使肽链盘绕或折叠成特定的空间结构,形成蛋白质的二级结构
③肽链在二级结构基础上还会进一步盘曲折叠,形成更复杂的三级结构
④多个具有特定三级结构的多肽链通过非共价键相互作用(如氢键等)排列组装,形成蛋白质的四级结构。
蛋白质的多肽是由多个氨基酸缩合形成的,在多肽链的两端必然存在着自由的羧基与氨基,同时侧链中也往往存在酸性或碱性基团。
蛋白质与氨基酸类似,也是两性分子,既能与酸反应,又能与碱反应。
(1)两性
3.蛋白质的化学性质
(1)蛋白质具有两性:能与酸碱反应
(2)水解
HO
H
结构中含有肽键
蛋白质
酶、酸或碱
逐步水解
多肽
酶、酸或碱
水解
氨基酸
食物中的蛋白质在人体内各种蛋白酶的作用下水解成氨基酸,氨基酸被肠壁吸收进入血液,再在体内重新合成人体所需要的蛋白质。
振荡
白色沉淀
加水
沉淀溶解
饱和(NH4)2SO4溶液
—鸡蛋清溶液
原理:
少量的某些可溶性盐(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)能促进蛋白质的溶解。但当这些盐在蛋白质溶液中达到一定浓度时,反而使蛋白质的溶解度降低而使其从溶液中析出,这种作用称为盐析。
特点:
蛋白质的盐析是一个可逆过程,盐析出的蛋白质在水中仍能溶解,并不影响其活性。属于物理变化过程。
应用:
采用多次盐析和溶解,可以分离提纯蛋白质。
(3)盐析
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(4)变性
在某些物理或化学因素的影响下,蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象称为蛋白质的变性。
物理因素:加热、加压、搅拌、振荡、超声波、紫外线和放射线等。
化学因素:强酸、强碱、重金属盐、乙醇、甲醛等。
注意:
蛋白质的变性是化学变化,不可逆过程(析出的蛋白质加水不能溶解)
酒精
—鸡蛋清溶液
振荡
白色沉淀
加水
沉淀不溶解
生活中的应用
a.利用蛋白质变性:食物加热后,其中的蛋白质发生了变性,有利于人体消化吸收;乙醇、苯酚和碘等作为消毒防腐药可以使微生物的蛋白质变性,导致其死亡,达到消毒的目的;紫外线可用于杀菌消毒。
b.防止蛋白质变性:疫苗等生物制剂需要在低温下保存;攀登高山时为防止强紫外线引起皮肤和眼睛的蛋白质变性灼伤,需要防晒护目。
【思考与讨论 】
(1)因误服铅、汞等重金属盐中毒的患者在急救时,为什么可口服牛奶、
蛋清或豆浆?
(2)为什么紫外线可用于环境和物品消毒,放射线可用于医疗器械灭菌?
(3)鸡、鱼、肉、蛋等蛋白质食品做熟食用的原理是什么?
牛奶、蛋清、豆浆中含大量的蛋白质,让铅、汞等重金属盐使他们变性,减少对人体伤害。
紫外线、放射线能使病毒、细菌蛋白蛋变性而灭活。
高温使蛋白质的空间结构变得伸展、松散,易于水解,便于吸收
振荡
白色沉淀
加热
沉淀变黄色
浓硝酸
—鸡蛋清溶液
蛋白质变性
含有苯环的蛋白质均能发生这个反应
固体蛋白质如皮肤、指甲遇浓硝酸变______色。
黄
其他一些试剂也可以与蛋白质作用,呈现特定颜色
可用于蛋白质的分析检测
(5)显色反应
其他鉴别方法:
燃烧产生烧焦羽毛的气味。
26
人体内不同功能的蛋白质
结构蛋白
调节蛋白
运输蛋白
催化蛋白
免疫蛋白
肌球蛋白
胰岛素
抗体
血红蛋白
酶
2.酶
1.定义
一类由细胞产生的,对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物,其中绝大多数是蛋白质。
2.酶催化作用具有的特点
(1)条件温和,不需加热——在接近体温和接近中性的条件下
(2)具有高度的专一性——每种酶只催化一种或一类化合物的化学反应
(3)具有高效催化作用——相当于无机催化剂的107~1013倍
注意:使用酶作催化剂时,反应温度不能过高,原因是高温下蛋白质变性,酶失去催化活性。
新冠病毒主要蛋白酶结构
1.判断正误
(1)氨基酸是一种既能与强碱反应又能与强酸反应的有机高分子。 ( )
(2)酶的催化作用是温度越高越好。( )
(3)蛋白质遇浓硝酸都会显黄色。( )
(4)氨基酸能发生酯化反应、成肽反应和水解反应。( )
(5)酶均是蛋白质,是体内反应的催化剂。( )
课时精练
1. 生命中无时无刻不进行着许许多多的化学反应,这些反应要根据环境的变化和身体的需要而灵活控制、自动调节,以维持生命活动,所有这一切都离不开酶。下列有关酶的叙述错误的是( )
A. 酶是具有催化功能的有机化合物,绝大多数是蛋白质
B. 酶的催化作用具有选择性和专一性
C. 高温或紫外线的照射会使酶失去生理活性
D. 酶通常在强酸或强碱的条件下发挥作用
D
课时精练
2. 下列有关蛋白质的叙述不正确的是( )
A. 向蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液,蛋白质析出,再加水也不溶解
B. 1965年我国科学家首先合成结晶牛胰岛素
C. 重金属盐能使蛋白质变性,所以误食重金属盐会中毒
D. 浓硝酸溅在皮肤上,皮肤呈黄色,是由于浓硝酸和蛋白质发生显色反应
A
向蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液,蛋白质发生盐析,盐析是可逆的,再加水后蛋白质可以溶解。
课时精练
3.下列有关酶的说法中错误的是( )
A.大多数酶是具有催化作用的蛋白质
B.酶的催化作用具有高效性和专一性
C.高温或重金属盐能使大多数酶失去活性
D.酶只有在强酸、强碱条件下才能发挥作用
4.市场上有一种加酶洗衣粉,即在洗衣粉中加入少量的碱性蛋白酶,它的催化活性很强,衣服上的汗渍、血迹及人体排出的蛋白质、油渍遇到它,皆能水解而除去。下列衣料不能用加酶洗衣粉洗涤的是( )
①棉织品 ②羊毛织品 ③腈纶织品
④蚕丝织品 ⑤涤纶织品 ⑥锦纶织品
A.①②③ B.②④ C.③④⑤ D.③⑤⑥
D
B
课时精练
5.青霉素是一种良效广谱抗生素,经酸性水解后得到青霉素氨基酸分子的结构简式如图,下列关于该物质的叙述不正确的是 ( )
A.属于α-氨基酸
B.能发生加聚反应生成多肽
C.核磁共振氢谱上共有5个峰
D.青霉素过敏严重者会导致死亡,用药前一定要进行皮肤敏感试验
B
6下列物质中可以使蛋白质变性的是( )
①福尔马林 ②酒精 ③高锰酸钾溶液 ④硫酸铵溶液 ⑤硫酸铜溶液 ⑥双氧水 ⑦硝酸
A.除④⑦外 B.除③⑥外 C.①②⑤ D.除④外
D
课时精练
【课堂小结】
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Lavf57.25.100
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+ H2O +
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