4.2 蛋白质（图文版知识清单，不可编辑）化学人教版选择性必修3

高中化学知识卡片：第二节蛋白质 一、氨基酸的结构和性质 1.概念 羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取 代形成的取代羧酸。 OH OH H NH2 2.分子结构 氨 氨基（一NH2) 基 官能团 连在同一个-氨 羧基(-COOH) 碳原子上 基酸 酸 3.常见的α-氨基酸 名称 俗名/别名 结构简式 甘氨酸 氨基乙酸 H2N-CH2-COOH 丙氨酸 α-氦基丙酸 CH2-CH(NH2)-COOH 苯丙氨酸 α-氨基-β-苯基丙酸 CH,CHCOOH NHz 谷氨酸 α-氨基戊二酸 HOOC-CH2-CH2-CH-COOH NH2 4.氨基酸的性质 (1)氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，是一种两性化合物，通常以两性离子形式 存在，根据溶液的H不同，可以发生不同的解离。 RCH-COOHR-CH COO OH →R-CH-COO +NH +NHg NH2 (2)氨基酸与酸、碱都能反应（以甘氨酸为例）： 鱼 H2N-CH2-C0OH+HC→H3N-CH2-COOH(与酸反应生成盐) H2N-CH2-C00H+NaOH→H2N-CH2-C00Na+H20(与碱反应生成盐和水) 知识清单：多肽与蛋白质 二、多肽 三、蛋白质 1.肽和肽键： 1.蛋白质的基本知识 一个α-氨基酸分子的羧基与另一个 (1)概念 α-氨基酸分子的氨基脱去一分子水 由α-氨基酸分子按一定的顺序、以 所形成的酰胺键(-CO-NH-)称为肽 肽键连接起来的生物大分子。 键。生成的化合物称为肽。 (2)结构基础 +-4-e R -H20 基本组成单位是α-氨基酸。 OH OH NH2 NH2 (3)核心官能团 肽键(-CO-NH-)。 R 0 Ri-CH-C-N-c (4)分子大小 OH NH2 H 相对分子质量一般在10000以上， 2.分类 含肽键50个以上。 由两个氨基酸脱水缩合形成的是二 (5)形成 肽，由三个氨基酸脱水缩合形成的 氨基酸脱水缩合形成多肽，多肽盘 是三肽，多个氨基酸脱水缩合形成 曲折叠形成具有空间结构的蛋白质。 的是多肽，多肽通常呈链状。 R .0 0 如甘复酸与丙氨酸形成二肽，脱水 R1-CHx-C-N- OH NH, 缩合时羧基脱羟基、氨基脱氢，形 a~氨基酸子 氨基酸分子 肽键连接键 成一分子水和一个肽键。 氨基(-NH2) 氨基(-C0OH) 肽键 CO-NH- 多肽遄振 3D重白质 (6)生理功能 每一种蛋白质都有一定的生理活性， 且结构与功能是高度统一的，结构 3.作用： 改变会影响功能。 如谷胱甘三肽参与人体细胞内的氧 △特别提醒 化化还原作用，可做解毒药等。 蛋白质结构的富甚水缩合的生 物分子，由诈氨基酸结构的结构结构。对生成 谷胱甘三肽 与丙氰酸合，胧燕跳®时中的生原活性。 氧化还原/解毒 蛋白质结活性、且度度活性、 功能与铕改 变会幕响功能。 高中化学知识清单：蛋白质基础性质与酶 2.蛋白质基础性质总结 蛋白质的性质 具体说明 具体说明 天然蛋白质水解的最终产物 酸/碱/ 水解 都是α-氨基酸，酸、碱、酶 米 都可以催化蛋白质水解 α-氫基酸 加入轻金属盐或铵盐的浓溶 盐析 轻金属盐/铵盐 液，蛋白质溶解度降低聚沉 析出 变性 蛋白质空间结构改变，失去 生理活性而发生聚沉的现象 失去活性 显色反应 天然蛋白质遇浓硝酸变黄 浓硝酸 (HNO2) 灼烧 灼烧时有烧焦羽毛的气味， 可用于检验蛋白质 9 四、酶 少数：RNA 1.概念 酶是一种高效的生物催化剂，大多数酶 本质属于蛋白质，少数是RNA。 生物催化剂 大部分：蛋白质 2.催化特点 少数：RNA ①高效性：催化效率远高于普通催化剂 9 :Co ②专一性：一种酶只能催化一种或一类反应 -@3 ③温和性：反应条件温和，高温会使酶变性失去活性， 通常在体温和接近中性的条件下发挥作用 X 氨基酸的脱水缩合规律 知识清单 五、氨基酸的脱水缩合规律 1.两分子间缩合 一个氨基酸分子中的氨基和另一个氨基酸分子中的羧基，发生分子间脱水反应生成肽键。 R H 0 0 R1-C- HaN-CH-C-OH Ri-cc-N-c-C H20 NH2 R2 NH, 肽键的形成 A、 B两种不同的氨基酸生成二肽时，共有4种不同的二肽：A的氨基脱氢、B的羧基脱羟基形 成一种；A的羧基胱羟基、B的氢基脱氧形成第二种；两个A分子脱水 缩合形成第三种；两个B分子脱水缩合形成第四种。 AB BA 【特别提醒】 对于A、B两种不同氨 A-B(A提供氨基，B提供羧基) B-A(B提供氨基，A提供羧基) 基酸，A-B与B-A是 AA B 两种不同的二肽，因 A-A(两个A缩合) B-B(两个B缩合) 为它们的N瑞和C端氨 基酸不同。 A、B两种氢基酸形成二肽的4种情况 2.分子间成分子内缩合成环 两个不同氢基酸可以脱去两分子水形成环二肽；多个氨基酸也可以分子间或分子内脱水缩合， 形成含多个肽键的环状化合物，脱去水分子数等于参与成环的氨基酸数。 2 RCHCOOH→RCH I NH CH2-COOH NH2 NH CH-R NH+H2O CH2 CH2 NH2 CH2—CH2 0 3缩聚生成多肽或蛋白质 n个氨基酸分子之间脱水缩合，形成多肽链，同时生成分子水，多肽链经过盘曲折叠，形成具有 空间结构的蛋白质。 0-0 0- -0Q +nH20 n个氨基酸 多肽链 具有空问结构的蛋白质 念高中化学知识卡片|教师寄语：勤于总结，精于细节，掌握规律，融会贯通。 OH HC 高中化学知识卡片：蛋白质的结构、性质与分离提纯 C 六、蛋白质的结构与分离提纯辨析 1.蛋白质的结构与化学性质总结 (1)结构：分子中存在肽键，由氨基酸 脱水缩合形成后会形成多级空间结构， 空间结构改变会导致蛋白质失活。 (2)化学性质 ①两性：分子保留游离氨基和羧基，既可与酸反应，又可与碱反应H州 00H ②水解：最终产物为α-氨基酸+H,0→。，， NH ③溶于水形成胶体，具有胶体性质 可逆 ④盐析：可逆的物理变化，不改变蛋白质活性 ⑤变性：不可逆，改变蛋白质空间结构，使蛋白质失活 ⑥显色反应：含苯环的蛋白质遇浓HNO,呈黄色 不可逆，结构改变 ⑦灼烧：具有烧焦羽毛的气味 2盐析、变性和渗析的比较 蛋白质的盐析 蛋白质的变性 蛋白质的渗析 内涵 浓无机盐溶液使蛋白质溶 蛋白质在特定条件下聚沉， 利用半透膜分离蛋白质 解度降低析出 失去原有生理活性 胶体和小分子溶液 条件 轻金属盐、铵盐的浓溶液 加热、紫外线、强酸强碱、 重金属盐、甲醛酒精等有机物 半透膜、混合体系 特点 可逆，蛋白质保留原有活 不可逆，蛋白质失去原有生 可逆，需要多次换水分 性 理活性 离 实质 物理变化 (溶解度降低， 化学变化（空间结构改变） 结构不变) 用途 分离、提纯蛋白质 杀菌消毒、缓解重金属盐中 毒等 精制提纯蛋白质 浪盐 露·怒