第5章第2节细胞的能量“货币”ATP课件-2025-2026学年高一上学期生物人教版必修1

秋夕 杜牧（唐） 银烛秋光冷画屏， 轻罗小扇扑流萤。 天阶夜色凉如水， 坐看牵牛织女星。 1.萤火虫体内有特殊的发光物质吗？ 2.在萤火虫发光的过程中有能量转化吗？ 1..萤火虫腹部后端细胞内有荧光素。 2.腹部细胞内的化学能→光能。 糖类？脂肪？ 2 第2节 细胞的能量“货币”ATP 第5章 细胞的能量供应和利用 人教版生物学必修 1《分子与细胞》 ATP是驱动细胞生命活动的直接能源物质。 ATP的功能 ATP具有什么样的结构，使其可以作为直接能源物质？（阅读教材P86） ATP的结构 结构层次： ②化学组成： C、H、O、N、P 腺苷三磷酸 腺嘌呤 核糖 三个磷酸基团 ①中文名称： ③组成元素： 1分子核糖+1分子腺嘌呤+3分子磷酸基团 腺苷(A) ~ ~ 模型图 ADP（腺苷二磷酸） AMP（腺苷一磷酸） ATP（腺苷三磷酸） RNA基本单位之一。 (腺嘌呤核糖核苷酸) ～特殊的化学键 A—P～P P A—P～P Pi 能量 能量 i ATP的结构 P 腺嘌呤 核糖 P P 高能磷酸 注意：ATP是一种物质，而不是能量。 ATP中远离腺苷的特殊化学键更容易断裂，1molATP水解释放能量高达30.54kJ。 两个相邻磷酸都带负电相互排斥，使得特殊的化学键不稳定，容易断裂,末端的磷酸基团具有较高的转移势能。 ATP是一种 化合物。 化合物 结构简式 “A”含义 共同点 ATP DNA RNA 核苷酸 腺苷 (由腺嘌呤和核糖组成) 腺嘌呤脱氧核苷酸 腺嘌呤核糖核苷酸 腺嘌呤 所有“A”的共同点是都含有腺嘌呤 不同化合物中“A”的辨析： 9 ATP需求量大 ATP含量很少 矛盾 研究显示，一个成年人一天在静止状态下所消耗的ATP约有40kg；在剧烈运动的状态下，每分钟约有0.5kg的ATP转化成ADP。 1 成人体内ATP总量约2-10mg，人体安静状态下，肌肉内ATP含量只能供肌肉收缩1~2s。 2 每个细胞每秒钟约1000万个ATP被分解，且同时有等量ATP被合成 3 ATP合成和水解都非常迅速 资料卡 10 ATP ADP+ Pi+能量 ATP水解酶 ATP和ADP的转化反应是可逆反应吗？为什么 ADP+ Pi+能量 ATP合成酶 ATP 11 探究ATP与ADP可以相互转化 任务 主动运输 肌肉收缩 生物发电发光 大脑思考 物质合成 胞吞胞吐 …… 光合作用 呼吸作用 ATP 13 Ca2+主动运输 结合课本P88，图5-7，对ATP为主动运输供能的过程进行排序： 载体蛋白磷酸化 载体蛋白空间结构发生变化 ATP水解酶活性被激活，ATP水解Ca2+的结合位点转向膜外侧，将Ca2+释放到膜外Ca2+与其运输的载体蛋白相应位点结合 1 2 3 4 5 细胞内的化学反应可以分成吸能反应和放能反应两大类。前者是需要吸收能量的，如蛋白质的合成等；后者是释放能量的，如葡萄糖的氧化分解等。许多吸能反应与ATP水解的反应相联系，由ATP水解提供能量；许多放能反应与ATP的合成相联系，释放的能量储存在ATP中，用来为吸能反应直接供能。也就是说，能量通过ATP分子在吸能反应和放能反应之间流通。因此，可以形象地把ATP 比喻成细胞内流通的能量“货币”。 P89 ATP和ADP的相互转化 (1) ATP与ADP的相互转化是时刻不停地发生并且处于动态平衡之中的。 (2）ATP与ADP相互转化的能量供应机制，在所有生物的细胞内都是一样的，这体现了生物界的统一性。 易错总结： (1)ATP≠能量 ，ATP是一种高能磷酸化合物，是一种物质 (2)生命活动需要消耗大量能量，但细胞中ATP含量很少。其供应依赖于ATP与ADP间快速转化。 (3)ATP合成往往与放能反应(如呼吸作用)相联系(合成ATP相当于合成了一种高能化合物)，ATP水解往往与吸能反应(如主动运输物质合成、神经传导等)相联系。 (4)切不可认为ATP分解大于合成或合成大于分解，事实上，ATP与ADP转化总处于动态平衡中——耗能较多时ATP水解迅速，但其合成也迅速。 ATP的应用 与生活的联系 由于所有生物活细胞中含有恒量的ATP，所以ATP含量可以清晰地表明样品中食品、药品、水体等微生物与其他生物残余的多少，用于判断卫生状况。 转基因荧光树 科技前沿 科学家将荧光素酶基因导入植物后，再用荧光素溶液浇灌植物，使转基因植物在黑暗中发光，从而培育出一种能发光的“荧光树”。 细胞的能量“货币”ATP ATP的功能 驱动细胞生命活动的直接能源物质 ATP和ADP 的相互转化 ATP的利用 各项生命活动 ATP合成酶 ATP水解酶 ATP的结构简式 A — P ~ P ~ P 课堂小结 谢 谢 指 导 Lavf58.28.100 Packed by Bilibili XCoder v2.0.2 Lavf58.30.100 $