5.1 降低化学反应活化能的酶-【重难点手册】2025-2026学年高中生物必修第一册同步练习册（人教版）

第5章 细胞的能量供应和利用 第1节 降低化学反应活化能的酶 A基础过关练 A,脲酶能为尿素分解过程提供充足的活化能 ,测试时间：10分钟 B.该实验的自变量是抑制剂的种类及其浓度 1.[突破点1]下列图中，①表示有酶催化的反应曲 C.增加尿素的浓度能解除类黄酮的抑制作用 线，②表示没有酶催化的反应曲线，E表示酶降 D.Urease--IN-2可能对脲酶的空间结构具有破 低的活化能。下列图解正确的是( 坏作用 4.[重难点1]蜂蜜的新鲜度可通过检测其中淀粉 E 酶活性来评估。为探究野生桂花蜂蜜在不同储 反应进程 反应进程 存温度下的淀粉酶活性，科研人员做了以下实 A B ② 验。下列叙述正确的是( )。 ② E ① 试管 1 2 3 45 6 7 ① 8910 温度/℃ 反应进程 反应进程 051015202530 354045 C D 淀粉溶液 5 mL 2.[重难点1、2](2025·山东烟台开学考试)氨基 蜂蜜提取液 0.2mL 酸的化学性质稳定，某些氨基酸与磷酸作用生成 鉴定试剂 0.2mL 的磷酰化氨基酸具有催化功能，被称为“微型 实验结果 深深深深深蓝浅浅浅无 蓝蓝蓝蓝蓝 蓝蓝蓝色 酶”。“微型酶”与氨基酸作用时，会形成二肽并 A.实验中的鉴定试剂为碘液，低温不会破坏淀 释放出磷酸。下列说法正确的是()。 粉酶的空间结构 A.“微型酶”只含有C、H、O、N四种元素 B.实验中高温与低温相比颜色变浅，说明高温 B.“微型酶”在催化反应前后保持自身不变 提高了该反应的活化能 C.“微型酶”催化反应一定在较温和的条件下 C.推测25℃时蜂蜜淀粉酶催化淀粉分解的速 进行 率比用无机催化剂催化效率低 D.“微型酶”与腺苷作用，可能形成腺嘌呤核糖 D.根据实验结果可推测随着储存天数的增加， 核苷酸并释放出氨基酸 蜂蜜淀粉酶的活性会下降 3.[重难点2](2025·河南阶段练习)（多选）脲酶 B综合提能练 是科学家提取得到的第一份纯酶结晶，该酶可以 测试时间：15分钟 使尿素的分解速率提高l04倍，类黄酮和Urease- 1.[重难点2]酶活性指 N2是两种脲酶抑制剂，实验小组为探究两种 酶对化学反应的催化 抑制剂对脲酶活性的抑制原理进行了实验，实验 效率。已知碘液能使 3淀粉酶 淀粉酶 结果如图所示。下列说法正确的是( )。 淀粉变蓝，而淀粉能 被a淀粉酶或阝淀 d温度 粉酶水解。如图为温度对淀粉酶和？淀粉酶 ① ①清水+脲酶 相对活性影响的结果，其中a、b、c、d均在曲线上。 函 ②类黄酮+脲酶 ③Urease-IN-2+脲酶 在反应时间足够长的情况下加入碘液，图中溶液 蓝色最深的是哪个点所对应的温度？()。 尿素溶液浓度 A.a点 Bb点C.c点 D.d点 51 铺重难点手册高中生物学必修1分子与细胞J 2.[重难点1、2](2025·江淮十校模拟)有些酶在 4.[突破点2]新探究使酶的活性下降或丧失的物 细胞内合成、初分祕泌或在其发挥催化功能前，处 质称为酶的抑制剂。酶的抑制剂主要有两种类 于无活性状态的前体称作酶原。在一定条件下， 型：一类是可逆抑制剂（与酶可逆结合，酶的活性 酶原向有催化活性酶转变的过程称为酶原激活。 能恢复)；另一类是不可逆抑制剂（与酶不可逆结 急性胰腺炎时，胰蛋白酶原会在胰腺中被激活， 合，酶的活性不能恢复)。已知甲、乙两种物质 使病情加重。下图为胰蛋白酶原激活过程示意 (能通过透析袋)对酶A的活性有抑制作用。 图，下列叙述错误的是( )。 实验材料和用具：蒸馏水、酶A溶液、甲物质溶 肠激酶 液、乙物质溶液、透析袋（人工合成半透膜）、试 46 活性中心 管、烧杯等。 600000000 8 0 +O00000 RR哭 为了探究甲、乙两种物质对酶A的抑制作用类 六肽 型，提出以下实验设计思路。请完善该实验设计 胰蛋白酶原 胰蛋白酶 思路，并写出实验预期结果。 注：数字表示相应位置。 (1)实验设计思路 A肠激酶可催化胰蛋白酶原中个别肽键的水解 取 支试管（每支试管代表一个组）， B.胰蛋白酶原激活的实质是酶原蛋白质的变性 各加入等量的酶A溶液，再分别加等量 C,酶原激活可以说明有些酶的活性是可以受调 ，一段时间后，测定各 节的 试管中酶的活性。然后将各试管中的溶液分 D.胰蛋白酶以酶原的形式分泌可避免胰腺自身 别装入透析袋，放入蒸馏水中进行透析处理。 损伤 透析后从透析袋中取出酶液，再测定各自的 3.[突破点2]新考向从小尾寒羊提取肌联蛋白， 酶活性。 研究肌联蛋白的磷酸化和钙离子浓度是否影响 (2)实验预期结果与结论 肌联蛋白的降解。肌联蛋白T1是未降解的蛋 ①若出现结果： 白，小于该分子量的蛋白条带是降解后的蛋白， 结论：甲、乙均为可逆抑制剂。 实验结果如图。已知蛋白激酶A促进肌联蛋白 ②若出现结果： 结论：甲、乙均为不可逆抑制剂。 发生磷酸化，碱性磷酸酶可以促进磷酸化的肌联 ③若出现结果： 蛋白发生去磷酸化。实验结果说明：钙离子会促 结论：甲为可逆抑制剂，乙为不可逆抑制剂。 进肌联蛋白的降解，相同钙离子浓度下，去磷酸 ④若出现结果： 化促进肌联蛋白的降解。与图甲比较，图乙只做 结论：甲为不可逆抑制剂，乙为可逆抑制剂。 了一个改变。图乙实验提高了( )。 C培优突破练 蛋白激酶A组 对照组 碱性磷酸酶组 测试时间：10分钟 M0.5h12h1d2d0.5h12h1d2d0.5h12h1d2d 肌联蛋白T1 1.[突破点2](2025·北京密云预测)酶的抑制剂 能降低酶的活性，不同的抑制剂对酶活性的影响 甲 蛋白激酶A组 对照组 碱性磷酸酶组 不同。某科研小组通过实验研究两种抑制剂对某 M0.5h12h1d2d0.5h12h1d2d0.5h12h1d2d 消化酶酶促反应速率的影响，实验结果如图1，不 同的抑制剂抑制酶活性原理如图2所示。 乙 ①无抑制剂 A.反应体系的反应温度 因 ②抑制剂I B.肌联蛋白的浓度 ③抑制剂Ⅱ C.反应体系钙离子浓度 S S. S(底物浓度) D.碱性磷酸酶浓度 图1 52 第5章细胞的能量供应和利用 底物 竞争性 底物 具备 功能。实验选取BSA作为对 抑制剂 非竞争性 抑制剂 照，原因是 350 图2 300 4AXXKX400 ◆FtsZ (1)该实验的自变量是 ,实验 赠 250 200 GTP OBSA(牛血 150 清蛋白) 中无关变量保持相同且适宜，该实验的无关 100: 变量有 0 2 46810121416 (2)实验小组的实验过程：将某消化酶溶液等分 时间/min 图1 为①②③三组，将每组等分为若干份→在① (3)下面两组实验研究温度对FtsZ酶活性的 中加人一定量的蒸馏水，②③中分别加入 影响。 →在一定条件下将三组消化酶溶 实验一：将FtsZ蛋白分别置于25℃、30℃、 液均与等量的不同浓度的底物混合→定时取 37℃、45℃、50℃、55℃环境，同时加入等 样检测各反应中 ,记录实验结果并 量GTP混匀反应30min,测定酶的活性，结 绘图。 果见图2。 (3)据图1分析，随着底物浓度升高， 实验二：将FtsZ蛋白分别置于25℃、30℃、 (填抑制剂类型)的抑制作用逐渐减小。抑 37℃、45℃、50℃、55℃保温2h,然后加入 制剂降低酶促反应速率的原因是 (4)结合图1和图2分析抑制剂I属于 等量GTP混匀，置于37℃反应30min,测 性抑制剂。 定酶的活性，结果见图3。 2.[突破点2]丝状温度敏感蛋白(FtsZ) 120 100 是细菌中一种含量丰富且结构稳定的 40 蛋白质，几乎存在于包括结核分枝杆菌 2 ◆ ◆ 0 的所有病原细菌中。FtsZ也是一种GTP酶，有 25303540455055 温度/℃ 一个GTP(三磷酸鸟苷)的结合位点，在GTP存 图2 在的条件下，可以在分裂细菌中间部位聚集成Z 1201 100 80 环，Z环不断收缩，引导细菌的细胞分裂。寻找 60 0 靶向FtsZ的抑制剂，可有效抑制细菌的细胞分 20 0 裂。为建立靶向FtsZ的新型抗菌药筛选模型， 25303540455055 温度/℃ 科研人员对大肠杆菌表达的FtsZ蛋白进行了相 图3 关研究。 ①37℃不一定是FtsZ酶的最适温度，请你 (1)人类病原微生物耐药性的提高，严重降低传 设计实验确定其最适温度，实验思路是 染性疾病治疗的成功概率。FtsZ抑制剂与 以往的抗菌药相比不易形成耐药性，原因是 ②实验一、实验二处理的区别是 FtsZ蛋白 (2)图1表示利用荧光散射法测定FtsZ蛋白在 ③实验二的目的是 体外的聚集程度。当加入 时，FtsZ ④当温度高于45℃时，酶的活性迅速丧失， 蛋白迅速聚集，由此可见，FtsZ在体外依然 原因是 53期低氧条件下，较多的H蛋白转移到细胞核内，调控多个 基因的细胞中，多种溶酶体水解酶被分泌到细胞外，导致黏 低氧调节基因表达，其中包括产生促红细胞生成素，促红细 脂贮积症，因此在GCAF功能丧失的细胞中，衰老和损伤 胞生成素能促进红细胞的生成，使血液运输O2的能力增 的细胞器会在细胞内积累，C正确。故选ABC。(3)溶酶体 强，从而适应低氧环境。 一般存在于动物细胞中，故①处选正常动物细胞（即）；由 [(1)O2是气体，进入人体细胞的运输方式是自由扩散；碘 于GCAF调控溶酶体M6P途径的机制与GNPT基因 进人甲状腺滤泡上皮细胞的方式是主动运输，自由扩散与 GCAF基因以及MPR基因都有关，表格中已经有2组分 主动运输的不同之处主要在于自由扩散不需要载体蛋白协 别敲除GNPT基因、敲除GCAF基因，因此②处应该敲除 助，不需要消耗能量，顺浓度梯度运输。(2)分析题图可知， MPR基因，故②处选c;由于GNPT可能和GCAF一起作 低氧时，H蛋白通过核孔进入细胞核后，与A蛋白结合，调 用于M6P途径的上游磷酸化修饰阶段，故敲除GCAF基 控基因表达的过程。溶酶体内含多种水解酶，故正常氧含 因，水解酶将不会被磷酸化修饰，故③处选水解酶未被磷酸 量时，H蛋白和V蛋白结合后会被溶酶体内的水解酶降 化修饰（即）；磷酸化位点会被甘露糖-6-磷酸受体(MPR) 解。(3)人在高原地区生活一段时间后，能逐渐适应低氧环 识别并结合，从而使水解酶经由内膜运输途径运送到溶酶 境的原因是在长期低氧条件下，较多的H蛋白转移到细胞 体，由于敲除MPR基因，受体(MPR)不能合成，多种溶酶 核内，调控多个低氧调节基因表达，其中包括产生促红细胞 体水解酶被分泌到细胞外，故④处选水解酶错误分泌到细 生成素，促红细胞生成素能促进红细胞的生成，使血液运输 胞外（即h)。(4)GNPT前体需要蛋白酶S1P催化转化为 O2的能力增强，从而适应低氧环境。] 有活性的GNPT,而GCAF可以特异性增强S1P的活性。 20.(1)氨基酸；脱水缩合。(2)空间结构；胞吞；腺苷酸环化 有活性的GNPT负责识别水解酶并对其特定的甘露糖位 酶；CAMP;细胞中大量离子流人肠腔，导致大量水分子流 点进行磷酸化修饰。磷酸化位点会被甘露糖-6-磷酸受体 入肠腔。(3)水和无机盐。(4)抑制腺苷酸环化酶的活 (MPR)识别并结合，从而使水解酶经由内膜运输途径运送 性（或降低细胞内cAMP的含量或抑制细胞离子通道等） 到溶酶体，从而保证溶酶体功能正常，故M6P途径中的调 (任答一点即可)。 控机制如答案所示。] 21.(1)协助扩散或主动运输；转运蛋白。(2)下降；外界溶液 第5章 细胞的能量供应和利用 浓度低于0.04mmol·L1时，大蒜细胞仍可逆浓度梯度 吸收磷酸盐，说明吸收方式为主动运输，吸收过程消耗能 第1节降低化学反应活化能的酶 量，在缺氧条件下，细胞有氧呼吸速率下降，ATP合成减· 基础过关练 少，能量供应不足，吸收磷酸盐的速率降低。(3)细胞膜 1.C[根据酶作用的原理可知，酶降低了化学反应的活化能， 上的载体蛋白饱和，全部参与了磷酸盐的转运过程。 题图中①②两曲线峰值之差为E,即E=E。一Eo,选项C [(1)磷酸盐的吸收速率与磷酸盐溶液的浓度不呈正相关， 相符。] 所以不是自由扩散。但因不确定是否需要消耗能量，故可 2.D「某些氨基酸与磷酸作用生成的磷酰化氨基酸具有催化 能是协助扩散，也可能是主动运输。无论是协助扩散还是 功能，被称为“微型酶”，故“微型酶”至少还含有P元素，A错 主动运输，都需要转运蛋白的转运。(2)由题图可知，当外 误；“微型酶”与氨基酸作用时，会形成二肽并释放出磷酸，故 转运蛋白包括通道蛋白和载体蛋白 界溶液中的磷酸盐的浓度低于0.04~0.12mmol·L 催化前后结构变化，B错误；“微型酶”催化反应不一定在较 温和条件下进行，C错误；“微型酶”与氨基酸作用时，会形成 时，大蒜细胞仍可逆浓度梯度吸收磷酸盐，说明其吸收方式 ·如胃蛋白酶的作用条件是酸性，耐高温的DNA聚合酶作用 是主动运输。缺氧会导致细胞有氧呼吸速率下降，ATP产 条件是高温 严腺噪吟与核糖组成 量下降，从而影响大蒜吸收磷酸盐的速率。(3)在KH2PO4 二肽并释放出磷酸，“微型酶”与腺苷作用，可能形成腺嘌呤 溶液浓度大于0.8mmol·L1时，大蒜根细胞吸收磷酸盐 核糖核苷酸并释放出氨基酸，D正确。] 的速率不再上升，这是因为细胞膜上的载体蛋白已经处于 易错 饱和状态，全部参与了磷酸盐的转运过程。] 酶的化学本质大多数为蛋白质，少数为RNA,如核酶 22.(1)生物膜系统。 (2)ABC。(3)①a。②c。③f。④h. 肽酰转移酶等化学本质均为RNA。 (4)如图所示。 3.CD[脲酶作为催化剂，不能为尿素分解过程提供充足的活 GNPT前体 GCAr想 化能，而是能降低该化学反应的活化能，A错误；本实验的目 ◆S1P 结合 的是探究两种抑制剂对脲酶活性的抑制原理，因此，该实验 磷酸化水 水解酶 GNPT磷酸化识别 水解酶 MPR→解酶运输→溶酶体功 的自变量是抑制剂的种类和底物浓度，B错误；结合题图可 到溶酶体 能正常 知，增加尿素的浓度能解除类黄酮的抑制作用，说明类黄酮 [(1)溶酶体、高尔基体等细胞器膜与细胞膜、核膜共同构成 是通过与尿素竞争与酶的结合位点实现对反应的抑制作用 细胞的生物膜系统。(2)溶酶体水解酶的化学本质是蛋白 的，C正确；Urease-IN-2对脲酶的抑制作用不能通过增加底 质，其合成场所为核糖体，A正确；GNPT负责识别水解酶 物来改变，因而可推测Urease-IN--2是非竞争性抑制剂，其 并对其特定的甘露糖位点进行磷酸化修饰，故水解酶磷酸 对酶催化作用的抑制是通过与酶结合来改变其空间结构实 化修饰过程体现了GNPT的专一性，B正确；在敲除GCAF 现的，D正确。] 22 4.A[淀粉遇碘液显现蓝色，根据本实验的实验结果可推知· 用机理未知，且透析前有物质甲和物质乙的作用，透析后无 实验中的鉴定试剂为碘液，低温不会破坏淀粉酶的空间结 物质甲和物质乙的作用，前后对照可推测两种物质的作用机 构，高温才会破坏空间结构，A正确；实验中高温与低温相比 理，可能的情况有：①若甲、乙均为可逆抑制剂，则酶的活性 颜色变浅，说明高温条件下淀粉的含量低，淀粉的分解速度 能恢复，故透析后，两组的酶活性均比透析前酶的活性高。 快，因此说明高温降低了该反应的活化能，B错误；本实验中 ②若甲、乙均为不可逆抑制剂，则两组中酶的活性均不能恢 没有使用无机催化剂，无法推测25℃时蜂蜜淀粉酶催化淀 复，故透析前后，两组的酶活性均不变。③若甲为可逆抑制 粉分解的速率和用无机催化剂催化效率的高低，C错误；本 剂，乙为不可逆抑制剂，则甲组中活性可以恢复，而乙组不能 实验探究的是温度对淀粉酶活性的影响，不能推测蜂蜜淀粉 恢复，故加甲物质溶液组，透析后酶活性比透析前高，加乙物 酶的活性随着储存天数的改变，D错误。] 质溶液组，透析前后酶活性不变。④若甲为不可逆抑制剂， 综合提能练 乙为可逆抑制剂，则甲组中活性不能恢复，而乙组能恢复，故 1.D[由题图可知，a点和b点对应的温度分别是3淀粉酶和 加甲物质溶液组，透析前后酶活性不变，加乙物质溶液组，透 c淀粉酶的最适温度，在该温度下，P淀粉酶和α淀粉酶活 析后酶活性比透析前高。] 性均达到最大，可将淀粉水解，当溶液中的淀粉被充分水解， 培优突破练 加碘液后溶液颜色不会变蓝；c点是两条曲线的交点，对于 1.(I)抑制剂种类和底物浓度；温度、pH、酶浓度、抑制剂量等。 3淀粉酶来说，c点对应的温度超过了该酶的最适温度，酶活 (2)等量的抑制剂I、Ⅱ；产物增加量（或底物减少量）。 性较低，对于a淀粉酶来说，c点对应的温度未达到最适温 (3)抑制剂工；在抑制剂作用下，酶的活性降低。(4)竞争。 度，酶活性也较低，淀粉被充分水解所需的时间较长，但当反 [(1)由题图1可知，该实验的自变量有两个，分别是抑制剂 应彻底完成后加碘液，溶液颜色也不会变蓝；在d点对应的 种类和底物浓度。该实验的无关变量有温度、pH、酶浓度 温度下，3淀粉酶的相对活性为0，尽管反应时间足够长，但 抑制剂的使用量、反应时间等。(2)实验设计遵循对照原则 淀粉仍无法被分解，所以加碘液后溶液颜色会变蓝。综上所 和单一变量原则，无关变量相同且适宜。该实验小组的实验 述，A、B、C错误，D正确。] 过程是：将某消化酶溶液等分为①②③三组，将每组分为若 2.B[胰蛋白酶原在肠激酶的作用下转化成胰蛋白酶和六肽， 干等份；在①中加入一定量的蒸馏水，②中加入等量的抑制 破坏了第六号和第七号氨基酸之间的肽键，A正确；酶原向 剂I,③中加入等量的抑制剂Ⅱ；在相同且适宜条件下将三 有催化活性的酶转变的过程称为酶原激活，不是变性，B错 组消化酶溶液均与等量的不同浓度的底物混合：定时取样检 误；酶原激活可以说明有些酶的活性是可以受调节的，C正 测各反应中底物的量或产物的量，计算出底物的减少量或产 确；急性胰腺炎时，胰蛋白酶原会在胰腺中被激活，使病情加 物的增加量，记录实验结果并绘图。(3)由题图1可知，随着 重，说明胰蛋白酶以酶原的形式分泌可避免胰腺自身损伤， 底物浓度的升高，曲线②的酶促反应速率逐渐与曲线①无抑 D正确。] 制剂时相同，即抑制剂工的作用逐渐减小甚至消失。在抑制 3.C[如果提高反应体系的反应温度，由于没有更多信息（不 剂作用下，酶的活性降低，降低化学反应的活化能的能力下 知道最适温度)，故不知道酶活性增强还是减弱，故不一定出 降，催化速率下降。(4)题图1中抑制剂I可以降低化学反 现该实验结果，A不符合题意；如果增大肌联蛋白的浓度，各 应速率，但是随着底物的浓度的增加，化学反应速率会增加 组的条带比例不变，B不符合题意；如果增大反应体系中钙 最终和没有抑制剂的相等，再分析题图2说明抑制剂I和底 离子的浓度，钙离子会促进肌联蛋白的降解，C符合题意：增 物都可以和酶结合，抑制剂I与底物结合同一位点，属于竞 大碱性磷酸酶的浓度，只能改变反应速率，不会改变反应平 争性抑制剂。] 衡点，故各组的条带比例不变，D不符合题意。] 2.(1)结构稳定。 (2)GTP;催化；BSA不会在GTP的诱导下 4.(1)2;甲物质溶液、乙物质溶液。(2)①透析后，两组的酶 发生聚合反应。(3)①在30一45℃温度范围内设置温度 活性均比透析前的酶活性高。②透析前后，两组的酶活性均 梯度，重复实验一，酶活性最高时对应的温度是最适温度。 不变。③加甲物质溶液组，透析后酶活性比透析前高，加乙 ②实验一是先混匀再在不同温度下反应，实验二是先保温再 物质溶液组，透析前后酶活性不变。④加甲物质溶液组，透 加GTP。③测定酶具有催化活性的温度范围。④温度过高 析前后酶活性不变，加乙物质溶液组，透析后酶活性比透析 使蛋白质的空间结构遭到破坏，导致酶失活。 前高。 [(1)据题意“丝状温度敏感蛋白(FtsZ)是细菌中一种含量丰 [(1)据题意可知，实验目的是探究甲、乙两种物质对酶A的 富且结构稳定的蛋白质”可知，FtsZ结构稳定，因此FtsZ抑 抑制作用类型，则实验的自变量为甲、乙物质的有无，因变量 制剂与以往的抗菌药相比不易形成耐药性。(2)据题图1可 为酶A的活性，实验设计应遵循对照与单一变量原则，故可 知，加人了GTP后，FtsZ蛋白迅速聚集，说明FtsZ在体外依 设计实验如下：取2支试管各加入等量的酶A溶液，再分别 然具备催化功能。据题图1可知，加入GTP后，BSA聚集程 加等量的甲物质溶液、乙物质溶液（单一变量和无关变量一 度与加人前相比，都是50左右，说明BSA不会在GTP的诱 致原则)；一段时间后，测定各试管中酶的活性。然后将各试 导下发生聚合反应，因此选取BSA作为对照。(3)①据题图 管中的溶液分别装入透析袋，放入蒸馏水中进行透析处理。 2可知，37℃时FtsZ酶活性最高，但此温度不一定是FtsZ 透析后从透析袋中取出酶液，再测定各自的酶活性。(2)据 酶的最适温度，其最适温度在37℃左右，因此设计FsZ酶 题意可知，物质甲和物质乙对酶A的活性有抑制作用，但作 的最适温度的实验思路是：在30~45℃温度范围内设置温 23 度梯度，重复实验一，酶活性最高时对应的温度是最适温度。 上，则带有32P的磷酸基团应在dATP的α位上，B错误； ②据实验一及实验二的内容可知，实验一、实验二处理的区 ATP中两个磷酸基团被水解掉后所得的物质是腺嘌呤核糖 别是实验一是先混匀再在不同温度下反应，实验二是先保温 核苷酸，是合成RNA分子的单体之一，C正确；dATP中的 再加GTP。③实验二的目的是测定酶具有催化活性的温度 两个特殊化学键储存的能量基本相同，但稳定性不同，远离 范围。④酶的活性受到温度的影响，高温会破坏酶的空间结 “dA”的特殊化学键更易水解，D正确。] 构，导致酶失去活性，因此当温度高于45℃时，酶的活性迅 4.D[AMP是由ATP脱去两个磷酸基团后形成的，是构成 速丧失。] RNA的基本单位，A错误；题图1中，ATP通过囊泡与细胞 第2节 细胞的能量“货币”ATP 膜融合，排出细胞外，方式为胞吐，B错误；ATP脱去3个磷 酸基团产生腺苷，C错误。] 基础过关练 5.(1)空间结构。(2)荧光素；化学能转化为光能。 1.D[圈中所对应的含义：①中表示腺嘌呤核糖核苷酸，②中 (3)①浓度（单位：mg·L1)为0、10、20、30、40、50、60的荧 表示腺嘌岭，③中表示腺嘌呤脱氧核糖核苷酸，④中表示腺 光素酶。②e;ATP全部水解（或ATP数量限制）。 嘌呤核糖核苷酸。] [(1)高温能破坏酶的空间结构，使酶失活。(2)根据实验原 2.A[结合题干“高强度的运动需先经腺苷三磷酸一磷酸 理可知，反应物为荧光素；在分光光度计中，ATP水解释放 肌酸系统供能，该系统仅能持续供能约15s”,可知运动员在 的能量转化为光能。(3)根据题表中荧光素酶浓度可知，浓 400米短跑时消耗大量的ATP,这些ATP合成时所需的能 度梯度为10，因此需要配置浓度分别为0、10、20、30、40、50、 量主要来源于磷酸肌酸的转移和葡萄糖的氧化分解，A正 60、70mg/L荧光素酶溶液；据题图可知，e点对应的发光强 确；ATP是细胞内的直接能源物质，而磷酸肌酸不是，其中 度最大，说明40mg/L是最适浓度。e、f、g点所对应的荧 的能量要转移到ATP中才能被利用，B错误；腺苷三磷 光素酶浓度不同，但发光强度相同，受ATP数量的限制。] 酸一磷酸肌酸系统通过去磷酸化和磷酸化进行能量转换 考点 来供能，不需要氧气的参与，C错误；剧烈运动时，细胞内 本题主要考查实验设计，意在考查考生对一些生物学 ATP/ADP的值不会明显下降，而是处于相对稳定的比值， 问题进行初步探究的能力，包括运用观察、实验与调查、假 ATP与ADP转化速率快，D错误。] 说演绎、建立模型与系统分析等科学研究方法的能力。 3.ABC[由题图可知，破坏跨膜H+浓度梯度会抑制ATP的 培优突破练 合成，D错误。] 1.(1)C、H、O;C、H、O、N、P:RNA。(2)都是储能物质；从外 综合提能练 界环境中获取的，人体细胞合成的，细胞中蛋白质水解产生 1.D[丁香酚进入细胞的方式为顺浓度梯度的自由扩散，其 的。(3)控制饮食和较高强度的锻炼，导致体内糖类供能 运输速度与浓度梯度、分子大小等都有关系，A错误；H中- 不足，脂肪分解供能（但脂肪不会大量转化为糖类），体重减 K+-ATP酶是一种酶，酶的作用是降低化学反应的活化能， 轻。(4)高效性、专一性、作用条件较温和；不相等；ATP 而不是提供活化能，B错误；胃蛋白酶是大分子物质，排出细 和ADP的相互转化处于动态平衡。 胞的方式是胞吐，胞吐过程需要膜上蛋白质的参与，C错误； 2.(1)吸能：放能。(2)协助扩散：顺浓度梯度运输、需要蛋白 胃壁细胞膜上的H-K+-ATP酶在转运离子时，ATP水解 质（或通道蛋白）协助、不消耗ATP(任答两点即可)。 提供能量，提供磷酸基团，该过程会发生磷酸化与去磷酸化 (3)①黑暗；pH为4；pH为8；两组类囊体是否产生ATP(或 过程，D正确。] ATP的生成量或ADP与Pi的消耗量)。②甲组类囊体没有 2.D[O2的跨膜运输方式为自由扩散，不需要载体蛋白协 产生ATP,乙组类囊体产生ATP。 助，A错误；据题图可知，ABC转运蛋白发挥作用过程伴随 [(1)ATP被喻为细胞内流通的能量“货币”，是因为能量通 水解ATP,产生能量，葡萄糖顺浓度梯度进入细胞不需要耗 过ATP分子在吸能反应和放能反应之间流通。(2)H顺浓 能，B错误；据题于信息可知“每一种ABC转运蛋白对物质 度梯度通过ATP合酶返回线粒体基质时，不仅不消耗ATP 运输都具有特异性”，故C和氨基酸跨膜运输依赖的转运 还合成了ATP,符合协助扩散的特征，据此判断为协助扩 蛋白不同，C错误；据题图可知，ABC转运蛋白的功能发挥 散。(3)本实验可将类囊体先后置于pH为4和8的缓冲溶 伴随ATP水解的过程，故若ATP水解受阻，ABC转运蛋白 液，使类囊体内H浓度高于类囊体外，通过检测ATP的产 不能完成转运过程，D正确。] 生证明假说。为避免光照对H+分布的影响，本实验应置于 3.B[ATP水解时，远离腺苷的特殊化学键断裂，产生ADP 黑暗条件下，同时设置没有H浓度梯度的对照组。实验的 和P,释放的能量用于生物体的生命活动，已知某种酶可以 预期结果为甲组类囊体没有产生ATP,乙组类囊体产生 催化ATP的一个磷酸基团转移到DNA末端，若用该酶把 ATP.] 32P标记到DNA末端上，则带有32P的磷酸基团应在ATP 第3节细胞呼吸的原理和应用 的Y位上，A正确；dA一P。~P~P,(d表示脱氧)脱去Pa和 基础过关练 Pγ这两个磷酸基团后，余下的结构为腺嘌呤脱氧核苷酸，是：1.C[葡萄糖在细胞质基质中分解成丙酮酸，不会在线粒体中 DNA的基本组成单位之一，若用带有32P标记的dATP作 氧化分解，A错误；无氧呼吸不在线粒体中进行，细胞破碎后 为DNA生物合成的原料将2P标记到新合成的DNA分子 无氧呼吸全程在细胞质基质中进行 24