人教版生物必修一 第五章第一节 知识清单-2024-2025学年高一上学期生物人教版（2019）必修1

第五章：细胞的能量供应和利用 第1节 降低化学反应活化能的酶 酶的作用和本质 酶在细胞代谢中的作用 细胞中每时每刻都进行着许多化学反应，统称为细胞代谢，它是生命活动的基础，细胞代谢离不开酶。 实验：比较过氧化氢在不同条件下的分解 使用新鲜肝脏的研磨液：有较多H2O2酶，研磨能将酶从细胞中释放出来，与H2O2充分接触，加快反应 肝脏研磨液可以用马铃薯匀浆代替，FeCl3溶液可以用二氧化锰代替 变量分析 自变量：实验条件（常温、加热、氯化铁溶液、肝脏研磨液） 因变量：H2O2分解速率（观察指标：气泡产生数量、速度，卫生香燃烧情况） 无关变量：试管中H2O2溶液的浓度用量和是否新制、FeCl3和肝脏的新鲜程度、加入试剂的量 对照实验 本实验对照组是1组，实验组是2、3、4组。 上图设置的空白对照有： 1号和2号，它们之间自变量是温度，结论：升温能加速H2O2分解 1号和3号，它们之间自变量是是否加Fe3+，结论：Fe3+能加速H2O2分解 1号和4号，它们之间自变量是是否加H2O2酶，结论：H2O2酶能加速H2O2分解 设置的相互对照： 3号和4号，相互对照没有专门的对照组，都是实验组，自变量是催化剂种类，结论：酶具有高效性 在上图基础上增加三组 5号与4号对照 说明高温使酶失活 6号与3号4号对照 说明蒸馏水不影响H2O2分解 7号与3号对照 说明温度不影响Fe3+的催化作用 以上实验说明了酶在细胞代谢中起催化作用，且在温和条件下快速有序地进行。 加热能促进过氧化氢的分解，是因为它提供了能量，与加热一样，加压也能提供能量 Fe3+和H2O2酶通过降低反应所需的活化能（分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量）促进了过氧化氢的分解。 与无机催化剂相比酶降低活化能作用更显著，催化效率更高。 左图表示有酶催化和无催化剂情况下所需的活化能 AC段表示 无催化剂时化学反应所需的活化能 BC段表示 有酶催化时化学反应所需的化学能 AB段表示 酶催化所降低的活化能 酶的发现过程及本质的探索 斯帕兰札尼的实验 1773年，斯帕兰扎尼设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。 将肉块放入金属笼让鹰吞服的原因是：便于取出材料，避免了胃的物理性消化，以探究胃的化学性消化 结论：胃液中有一种能消化肉的物质 巴斯德之前的观点：发酵是纯化学反应，与生命现象无关 巴斯德的观点：发酵是酵母菌细胞存在导致，没有活细胞参与，发酵不能进行 李比希的观点：引起发酵的是酵母菌细胞中的某些物质 毕希纳的实验 毕希纳把酵母菌细胞放在含石英砂的研钵中用力研磨，加水搅拌再进行加压过滤，得到不含酵母菌细胞的提取液。在提取液中加入葡萄糖，一段时间后就冒出气泡且有酒味出现，他将酵母菌细胞中引起发酵的物质称为酸酶。 这一实验证明了李比希的观点，引起发酵的是酵母所含的各种酶而不是酵母本身。 萨姆纳尔：从刀豆种子中提取到脲酶的结晶，并用多种方法证明脲酶是蛋白质。 切赫和奥特曼：发现少数RNA也有生物催化作用。 实验原则： 单一变量原则：除自变量以外，应使实验组与对照组的无关变量保持相同且适宜，如生物材料的大小、生理状况、年龄、性别相同，实验试剂用量、浓度、使用方法等相同，和条件相同 对照原则：设置对照实验，使实验组与对照组的自变量不同，其他因素都相同，排除无关变量对实验结果的影响，增强实验结果的可信度和说服力。 科学性原则：实验方案严谨，选材合格，实验步骤科学规范 平行重复原则：为了避免实验结果的偶然性，必须对所做实验进行足够次数的重复，以获得多次实验结果的平均值，保证结果的准确性，以减小实验误差 对照类型： ‌空白对照‌：对照组不给任何处理，如加入清水、蒸馏水、生理盐水的组都属于空白对照组 ‌自身对照‌：在同一受试者身上进行对照，如质壁分离的复原实验。 ‌相互对照‌：各实验组间互为对照，不设专门的对照组，又叫对比实验。 标准对照‌：不设专门的对照组，而是使用现有的标准值或正常值进行对照。 ‌条件对照：对照组接受某种实验处理，但这种处理是为了作为对照而设置的，并不是实验假设所给定的实验变量‌，如验证甲状腺激素促进幼小动物发育的实验 自变量：人为控制对实验对象进行处理的因素 因变量：因自变量改变而改变的变量 无关变量：除了自变量外的其余因素，应相同且适宜 酶本质的鉴定的实验 方法一：颜色反应法：蛋白质类酶可用双缩脲试剂鉴定，反应后呈紫色； RNA类酶可用吡罗红鉴定，反应后呈红色。 方法二：酶解法：据酶的专一性：蛋白质类酶能被蛋白酶水解；RNA类酶能被RNA酶水解。 酶的特性 酶是活细胞产生的具有催化作用的无机物，绝大多数是蛋白质，少数是RNA 相比于无机催化剂，酶具有的特性：酶具有高效性、酶具有专一性、酶的作用条件温和 实验：淀粉酶对淀粉和蔗糖水解作用 方案一：（酶同底物不同） 方案二：（酶不同底物同） 试管1 试管2 试管1 试管2 淀粉酶 2mL 2mL 淀粉酶 2mL —— 淀粉溶液 2mL —— 淀粉溶液 2mL 2mL 蔗糖溶液 —— 2mL 蔗糖酶 —— 2mL 水浴保温后用试剂检测还原糖 方案一用斐林试剂检测，不能用碘液（碘液无法检测蔗糖是否水解） 方案二可以用斐林试剂也可用碘液 结论：一种酶只能催化一种或一类化学反应，酶具有专一性 酶的锁钥学说 锁钥学说是指酶和底物之间的结合就像一把钥匙和锁的配对一样，底物的结构和酶的活性中心的结构必须高度吻合才能发生反应。这解释了酶的专一性，即酶只能与特定的底物结合并催化特定的反应。可见，酶在催化过程中会发生结构改变，但是反应结束后会恢复原来的形状以再次结合新的底物。 竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂 竞争性抑制剂：产生竞争性抑制作用的抑制剂。它与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性，能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点，从而产生酶活性的可逆的抑制作用。 非竞争性抑制剂：与酶的活性位点以外的部位结合，使酶分子形状发生了变化（破坏了酶的空间结构），活性位点不适于接纳底物分子的化学试剂。 实验：影响酶活性的条件 酶催化特定化学反应的能力称为酶活性 温度对酶活性的影响 试管1 试管2 试管3 稀释唾液 1mL 1mL 1mL 淀粉溶液 2mL 2mL 2mL 温度 37℃温水保温 沸水保温 冰水保温 加碘液后现象 不变蓝 变蓝 变蓝 酶活性，通过单位时间内底物减少量或者底物生成量来体现，即酶促反应速率 注意：底物与酶要分别先保温在特定温度下5分钟，然后混合后继续保温。 这样避免在预设温度前就发生反应，影响实验结果。 不能用过氧化氢做底物，因为温度会影响其分解。检测不能用斐林试剂，因为需要水浴加热，影响实验结果。 pH对酶活性的影响 试管1 试管2 试管3 H2O2溶液 2mL 2mL 2mL HCl溶液 1mL —— —— NaOH溶液 —— 1mL —— 蒸馏水 —— —— 1mL H2O2酶 1mL 1mL 1mL 观察各试管气泡生成量或卫生香燃烧情况 注意：不用淀粉充当底物，因为淀粉在酸性条件下会分解，影响实验结果 由此可见，过酸、过碱、高温都会使酶的空间结构破坏，使酶永久失活，因此酶制剂适宜在低温下储存。 （低温只是抑制酶活性，重金属也会影响酶活性改变） 注意：酶的最适温度和pH值因酶的种类而异。 动物体内的酶最适温度一般在35-40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间，人体内酶的最适温度在37℃左右。动物体内的酶最适pH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH为1.5。植物体内的酶最适pH大多在4.5-6.5之间。 pH由10降到2的过程中，胃蛋白酶的活性变化吗？——没有变化，因为当溶液的pH为10时，胃蛋白酶的空间结构已经改变，活性丧失。 结论：与无机催化剂相比，酶的作用条件较温和(温和性)：酶需要适宜的温度和pH。 如图，酶活性受温度和pH值的影响，底物的浓度和酶的浓度也会对酶反应速率造成影响 探究酶活性的最适温度(或pH)，应设置一系列的温度(或pH)梯度，然后测出相应温度(或pH)下酶的活性，若所得数据出现峰值，则其对应值就是该酶的最适温度(或pH)。若没有出现峰值，则扩大范围，继续实验，直到出现峰值。 酶的命名规律 根据所催化的底物命名，如水解淀粉的酶叫淀粉酶，水解蛋白质的酶叫蛋白酶。 有时候还会加上来源，以区分不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶，胰蛋白酶 学科网（北京）股份有限公司 $$