2.4蛋白质是生命活动中的主要承担者 课件 2023—2024学年高一上学期生物人教版必修1

蛋白质是生命活动的主要承担者 月光 一、蛋白质的功能 蛋白质的分类 结构蛋白：如肌肉、头发、羽毛、蛛丝等的成分主要是蛋白质 功能蛋白 催化作用：绝大多数的酶是蛋白质，如唾液淀粉酶 运输作用：如血红蛋白、转运蛋白 免疫作用（防御）：如抗体、淋巴因子 调节作用（信息传递）：如胰岛素等 总体来说，蛋白质是细胞的组成成分，具有参与组成细胞结构、催化、运输、信息传递、防御等重要功能。可以说，细胞的各项生命活动都离不开蛋白质 狗催运方船 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）元素组成： 主要是C、H、O、N，有些含S等 （二）结构简式 侧链基团：决定氨基酸的种类和理化性质 氨基 羧基 － OH ‖ O －C－ C R2 H － － －N H － H 1.每个氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)，并连在同一个碳原子上。 2.这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团（R表示） 3.R基的不同决定了氨基酸分子的不同。 特点： （三）氨基酸的种类 组成人体蛋白质的21种氨基酸，根据能否在人体内合成： 必需氨基酸: 人体细胞不能合成的，必须从外界环境中直接获取的氨基酸，共8种。（婴儿9种，组氨酸） 非必需氨基酸: 人体细胞能够合成的氨基酸，共13种。 甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 甲 携 来 一 本 亮 色 书 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 三、蛋白质的结构形成 （一）组成 蛋白质是生物大分子，由许多氨基酸分子通过脱水缩合形成肽键相连而成。肽键是连接两个氨基酸分子的化学键。 合成场所：核糖体（唯一场所）（所有生物） 1.脱水缩合 一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基相连接，同时脱去一分子的水，这种结合的方式叫脱水缩合。 脱出来的H2O中：H来自氨基和羧基，O来自羧基 三、蛋白质的结构形成 三、蛋白质的结构形成 2.肽链的名称确定：由几个氨基酸构成，就称为几肽，上图为二肽。 以此类推，由多个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫多肽。 多肽呈链状结构叫做肽链。 3.多肽链的连接方式：氢键、二硫键 三、蛋白质的结构形成 （二）蛋白质的四级结构 氨基酸 二肽 三肽 肽链 具有一定空间结构的蛋白质分子 多条肽链形成复杂的空间结构 脱水缩合 脱水缩合 脱水缩合 盘曲、折叠 通过化学键结合在一起 三、蛋白质的结构形成 拓展：人体对蛋白质的吸收和利用过程 食物蛋白 胃、胰、肠蛋白酶 多肽 肠肽酶 氨基酸 吸收 合成 人体中的蛋白质 人体内氨基酸 三、蛋白质的结构形成 （二）蛋白质分子结构多样性的原因 3．图丙说明：氨基酸的排列顺序不同，构成的肽链不同。 1．图甲说明：氨基酸的种类不同，构成的肽链不同。 2．图乙说明：氨基酸的数目不同，构成的肽链不同。 4．图丁说明：肽链的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同。 三、蛋白质的结构形成 （二）蛋白质分子结构多样性的原因 直接原因：氨基酸的种类、数目、排列顺序不同，肽链数目和盘曲、折叠方式 及其形成的空间结构不同 根本原因： 不同生物体：基因多样性 同一生物体：基因的选择性表达 （三）蛋白质的结构与功能的关系 缬氨酸 组氨酸 亮氨酸 苏氨酸 脯氨酸 谷氨酸 谷氨酸 赖氨酸 缬氨酸 组氨酸 亮氨酸 苏氨酸 脯氨酸 缬氨酸 谷氨酸 赖氨酸 正常红细胞 运氧能力强 镰状红细胞 运氧能力弱 镰状细胞贫血的病因 氨基酸序列改变 蛋白质功能 影响 三、蛋白质的结构形成 四、蛋白质的性质 1、变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏， 从而导致其理化性质的改变和生物活性丧失的现象。 2、盐析：向某些蛋白质溶液中加入无机盐后，可降低蛋白质的溶解度， 使蛋白质析出，这叫盐析。是物理变化，可复原。 3、水解：在蛋白酶的作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽和氨基酸。 水解和脱水缩合的过程相反。 4、变质：被腐生微生物分解转化为了其他物质。 四、蛋白质的性质 举例 本质 肽键 生物活性 是否可逆 因素 应用 变性 生鸡蛋→熟鸡蛋 蛋白质的空间构象被破坏 未断裂 失活 不可逆 化学因素 物理因素 利用酒精、加热、紫外线消毒、杀菌 盐析 鸡蛋清中加盐析出蛋白质，加水复原 蛋白质在中性溶