微专题一课一评 细胞代谢中的酶和ATP-【创新方案】2024年高考生物二轮复习专题辅导与测试（老教材）

班级： 姓名： 学号： 微专题一课一评 细胞代谢中的酶和ATP 一、选择题 :4.(2023·南宁二模)超氧化物歧化酶(S0D)由两条 1.(2023·宝鸡一模)核酶是小分子RNA,能特异性 分别含109个和119个氨基酸的肽链组成，能清除 地剪切RNA分子。乳糖酶能催化乳糖水解为半： 氧自由基，其催化活性受下图模型甲、乙所示两种 乳糖和葡萄糖。下列叙述正确的是 作用机理不同的酶抑制剂影响。下列说法正确 A.组成核酶与乳糖酶的化学元素相同，基本单位： 的是 却不相同 抑制剂 物 活性部位一 活性部位 B.常温下，核酶、乳糖酶都能与双缩脲试剂发生紫 抑制剂 色反应 】 用 C.核酶与乳糖酶既改变反应平衡，也能降低反应 A.组成SOD的氨基酸可能有2128种排列顺序 的活化能 B.SOD能为清除自由基的反应提供活化能从而发 D.低温条件下，核酶与乳糖酶的催化效率可能会： 挥催化活性 有所降低 C,若提高底物浓度后酶促反应速率增大，则抑制 2.(2023·贵阳二模)氨基酸的化学性质十分稳定且： 剂的作用机理如模型乙所示 无催化作用，但当某些氨基酸与磷酸作用合成磷酰 D.高温处理后S)D结构发生改变，但仍能与双缩 化氨基酸时就具有了催化剂的功能，称为“微型 脲试剂发生紫色反应 酶”。“微型酶”与氨基酸结合时，催化形成二肽并：5，如图是玉米叶肉细胞中ATP的合成与分解示意图， 释放磷酸：与核苷作用时，催化核苷酸的生成并释 下列叙述正确的是 放出氨基酸。下列说法错误的是 A.“微型酶”可与双缩脲试剂发生紫色反应 B.“微型酶”不易受到PH、温度的影响而变性失活 A-P-P+Pi ⑧D-D+⑧ C.“微型酶”与腺苷作用时生成的AMP可参与： A,无氧条件下，光能是叶肉细胞内能量1的唯一来源 RNA的构建 B.有氧条件下，合成ATP的场所只有线粒体 D.“微型酵”既可以催化化学反应又可以作为化学 和叶绿体 C.能量2可以用于叶绿体中H,O的光解 反应的反应物 3.纳豆激酶是由纳豆枯草杆菌产生的酶，该酶在超过： D.能量2可以用于吸能反应 6.磷酸肌酸是一种高能磷酸化合物，它能在肌酸激酶 80℃时迅速失活，在冷 【钠豆激砖 ‖纳豆激+维生素K2 的催化下将自身的磷酸基团转移到ADP分子中来 冻时活性下降但不失 Ⅲ尿做豫 合成ATP(A一P一P一P)。研究者对蛙的肌肉组 活。纳豆激酶能够在一 织进行短暂电刺激，检测对照组和实验组（肌肉组 定程度上溶解血栓，如 时可 织用肌酸激酶阻断剂处理)肌肉收缩前后ATP和 图表示纳豆激酶与尿激酶溶解血栓的效果对照。 ADP的含量，结果如下表所示，根据实验结果，下 下列说法错误的是 ( 列有关分析正确的是 A.不宜通过直接口服纳豆激酶来治疗血栓 对照组 实验组 磷酸 B纳豆激酶在冷冻时活性下降但其空间结构未被 (10mol·g) (10mol·g1) 腺苷 收缩前 收缩前 破坏 收缩后 收缩后 C.维生素K2会促进纳豆激酶溶解血栓的效果 ATP 1.30 1.30 1.30 0.75 D,纳豆激酶溶解血栓的能力强于尿激酶 ADP 0.60 0.60 0.60 0.95 173 A.对照组中的肌肉组织细胞中无ATP和ADP的！9.用某种酶进行有关实验的结果如图所示，下列有关 相互转化 说法错误的是 B.实验组中的肌肉组织细胞中有ATP分解但无 中 30℃40℃ ATP合成 20℃ C.对照组中的磷酸肌酸可以维持ATP含量的相对 稳定 A时 阁1 图2 D.实验组数据表明部分生命活动利用了靠近A的 磷酸键 陈+（门T 能 7.(2023·浙江6月选考)为探究 陵+C 麦芽脚 酶的催化效率，某同学采用如 B底物浓度 2040时间/min 图 图4 图所示装置进行实验，实验分 A,该酶的最适催化温度不确定 组，处理及结果如下表所示。 Y型试管 B.图2和图4能说明该酶一定不是胃蛋白酶 不同时间测定的相对压强 C.由图4实验结果可知酶具有高效性 乙中 组甲中溶液 D.由图3实验结果可知C1一是酶的激活剂 溶液 kPa 别(0.2mL) 10.细胞内的磷酸果糖激酶（酶P)催化下列反应： (2mL)0s50s100s150s200s250s 肝脏 H.O: 果糖6-裤酸十ATP醉？果糖1,6二磷酸十ADP 09.09.69.810.010.0 低ATP浓度 提取液 溶液 这是细胞有氧呼吸第一阶段 H.O. 的重要反应。如图为高、低 FeCl 0 0.10.30.5 0.9 高ATP浓度 溶液 两种ATP浓度下酶P活性 H.O. 与果糖6磷酸浓度的关系。 蒸馏水 0 0 果糖-6一磷酸浓度 0 0 0.1 0.1 溶液 下列叙述错误的是 ( ) A.酶P应该广泛存在于需氧型生物和厌氧型生物 下列叙述错误的是 的细胞内 A.H