备课素材：降低化学反应活化能的酶问题释疑-2023-2024学年高一上学期生物人教版必修1

降低化学反应活化能的酶问题释疑

1.细胞内的化学反应是否都需要酶的催化？

必修一教材第76页“细胞中每时每刻都进行着许多化学反应，统称为细胞代谢。细胞代谢离不开酶。”

  那么，细胞内的化学反应是否都需要酶的参与？

现在细胞内被发现的有机反应多数在体外难以自发进行或者难以控制反应的速度，为了保证该部分反应的有序进行，细胞内需要高效的催化剂一—酶进行催化。但是细胞内也同时进行着一些无机反应，最常见的是各种离子反应，它们一般不需要酶的催化。例如在维持内环境的pH稳定的过程中，缓冲对与酸或碱的反应无须酶催化即可自发进行。

因此，细胞代谢离不开酶，但并不是细胞内所有化学反应都需要酶参与

 

2.酶如何找到它们的底物？酶的催化作用为什么具有专一性？

必修一教材第85页“拓展应用T1”：

下图表示某种酶类作用的模型，请用文字对该模型解释：这个模型中A代表某类酶,B代表底物,C和D代表产物。这个模型的含义是:酶A与底物B专一性结合,催化反应的发生,产生了产物C和D。这个模型可以类比解释酶的专一性。酶具有此特性是因为酶和底物在发生化学反应的过程中要发生特异性结合，特定

结构的酶只能和特定结构的底物分子结合。（选自“回归教材赢高考”学习资料）

  上题说明，酶发挥作用需先和底物结合，那么，酶是怎么从众多分子上找到底物？找到后又是如何结合的（催化作用具有专一性）？

一个典型的酶每秒可以催化约1000个底物分子，它需要在1ms内释放产物并与一个新的底物结合，但细胞内酶及底物的含量都比较少，酶和底物是如何快速相遇呢？

扩散是小分子在细胞内移动有限距离的一种有效方式，有机小分子平均0.2s左右就扩散10μm的距离，通过扩散，细胞内分子每秒钟与大量的其他分子发生碰撞。但酶和其他大分子的移动要慢得多。所以每个酶分子与底物分子相遇的概率取决于底物分子的浓度。如果底物含量丰富，在细胞内的浓度达到0.5mmol/L，一个酶分子的可与底物结合的活性部位每秒会受到这个底物50万次随机碰撞的冲击；若底物浓度降至0.05mmol/L，碰撞的次数则降至每秒5万次。一旦酶与底物发生了碰撞并在活性部位密切吻合，它们之间就形成多个弱键（氢键、范德华力和电子吸引力等），能抵抗热运动，它们可以保持互相结合的状态，可以极快发生形成或破坏一个共价键的反应。当两个碰撞的分子表面匹配

不佳，只能形成少数的弱键，这两种分子会迅速接力，防止酶与错误底物之间的不正确或不需要的结合。

关于酶与底物的结合：

酶的活性中心包括特异性的底物结合位点，该位点的空间结构与氨基酸组成能特异性地识别一种或一类底物，具体的识别与结合方式存在两种假说，即锁钥学说和诱导契合学说。

根据锁钥学说，底物至少有3个功能团与酶的3个功能团相结合。底物与酶的反应基团皆需有特定的空间构象，如果有关基团的位置改变，则不可能有结合反应发生。这种酶和底物互补的形状决定它们之间的特异性结合。

根据诱导契合学说，酶在未结合底物时空间构象与底物不能完全匹配，底物的结合将诱导酶底物结合位点的空间构象发生改变进而形成与其特异性匹配的结构。

 

3.酶如何降低反应的活化能？

必修一教材78页有关酶活化能及作用的内容可整理如下（选自“回归教材赢高考”学习资料）：

（1）活化能：分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能。

（2）酶的作用：正常由于酶能通过降低化学反应活化能而发挥催化作用，细胞代谢才能在温和条件下快速进行。如下图中曲线②表示没有酶催化的反应，曲线①表示有酶催化的反应，AC