内容正文:
酶相关的生化知识
1.酶的化学组成:酶可分为单纯蛋白质与缀合蛋白质两类。
单纯蛋白质的酶:仅由氨基酸残基组成,不含其他化学成分,如
脲酶、淀粉酶、核糖核酸酶、溶菌酶等。
缀合蛋白质的酶:除了氨基酸残基组分外,还含有金属离子、有
机小分子等化学成分,这类酶又被称为全酶(holoenzyme).。
底物
M
辅因子
脱辅酶
全酶
图6一1全酶、脱辅酶与辅因子
脱辅酶:全酶中的蛋白质部分
辅因子:全酶中非蛋白质部分称为辅因子。(其中属于有机分子
的辅因子称为辅酶)脱辅酶与辅因子单独存在时均无催化活性,只有
由二者结合而成的全酶分子才具有催化活性。
(eg:NAD+和NADP+主要作为氧化还原反应中脱氢酶的辅酶,被称
为辅酶I、辅酶Ⅱ)
2.酶的活性部位:为什么酶具有高效性与专一性?
在酶分子中,只有小部分区域的化学基团(如氨基酸残基、全酶
的辅因子等提供的基团,又称必需基团)参与对底物的结合与催化作
用,这些特异的化学基团比较集中的区域是酶活力直接相关的区域,
称酶的活性部位(active site)或活性中心(active center)。
必需基闲
活性部位
肽链的折叠
图6-4酶活性部位的形成
①活性部位在整体结构中只占很小的部分
②形状、大小、电荷性质与底物分子具有较好的互补性
③含有特定的催化基团,可帮助和促使底物发生特定的化学变
化。
④酶的活性部位具有柔性。
⑤酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙,为底物分子即将发
生的反应提供一个区别于溶剂环境的局部微环境(通常是疏水的环
境),有利于酶与底物的结合以及底物分子与酶催化基团之间的相互
作用。
3.酶的作用机制:为什么酶能降低活化能,提高反应速率?
过渡态
过度态
活化能
活化能
S复合物
反应物
反应物
产物
产物
反应进程
反应进程
(a)非熊化反应
()酶催化反应
图6-3酶的作用机制
酶与底物中间复合物学说:
1903年Henri等利用蔗糖酶水解蔗糖进行实验,研究底物浓度
与反应速率之间的关系,并提出了酶与底物中间复合物学说来解释其
实验结果。
该学说认为当酶催化某一化学反应时,酶(E)首先和底物(S)结
合生成中间复合物(ES,可视为酶促反应的中间物),中间复合物继
续反应以生成产物(P),并释放出游离的酶,如下所示:
E+SES→P+E
酶具有高催化效率的分子机制:酶分子的活性部位结合底物形成
酶-底物复合物,在酶的作用下(包括共价作用与非共价作用),底物
进入特定的过渡态,由于形成此类过渡态所需要的活化能远小于非酶
促反应所需要的活化能,因而反应能够顺利进行,形成产物并释放出
游离的酶,使其能够参与其余底物的反应。
4.影响酶活性的因素
4.1温度对酶活性的影响:酶促反应的最适温度是两个过程平衡
的结果。
①随着温度的升高,整个反应体系能量增加,反应物能量随之增
加,因此化学反应中单位时间内反应物分子有效碰撞次数增加,反应
速度增快。
②超过最适温度后当温度升高时,虽然反应速度在增加,但酶变
性失去活性的速度也在增快,酶活性减弱,从而降低酶促反应速率。
↑反应速率
十反应速率
非酶促反应
酶促反应
酶促反应
非酶促反应
02030405060温度/℃
56789pH
图422温度对酶促反应速率的影响
图423pH对酶促反应速率的影响
4.2pH对酶活性的影响
酶蛋白分子上带有许多酸性、碱性氨基酸残基,DH直接影响
到这些残基的解离状态,进而影响酶和底物的结合以及进一步的
催化反应。
PS:设计探究实验时应当使用缓冲溶液营造不同pH环境(模
拟细胞内环境)