2.4 蛋白质是生命活动的主要承担者（分层练）-【备课帮手】2022-2023学年高一生物同步精品课件+课后练(人教版2019必修1）

2.4 蛋白质是生命活动的主要承担者 ( 知识梳理 ) 教学重点 1.蛋白质的功能和结构。 2.氨基酸的结构特点及其形成蛋白质的过程。 教学难点 1. 氨基酸形成蛋白质的过程。 2. 蛋白质的结构和功能多样性的原因。 一、组成蛋白质的基本单位:氨基酸 （1）基本组成元素：C、H、O、N，有的还含有P、S等。 （2）结构通式和特点分析 ( 与相邻氨基酸的 — COOH脱水缩合形成肽键 与相邻氨基酸的 — NH 2 脱水缩合形成肽键 氨基 羧基 H2N — C — COOH R H R基：决定氨基酸的种类 ) 分析 举例 氨基酸分子中至少有一个—NH2、一个—COOH，因为R基中可能有—NH2，—COOH R基含—COOH：谷氨酸：[来科*HOOC—CH2—CH2—CH(NH2)—COOH R基含—NH2：赖氨酸 H2N—CH2—CH2—CH2—CH2—CH(NH2)—COOH 都有一个—NH2和一个—COOH连在 同一个碳原子上，否则不是构成生物 体蛋白质的氨基酸 反例：非生物体内氨基酸 H2N—CH2—CH2—CH2—COOH ⑶氨基酸经脱水缩合形成蛋白质。在脱水缩合过程中一个氨基酸的非R基上羧基和另一个氨基酸非R基上的氨基分别脱下—OH和—H结合形成H2O，同时形成一个肽键。 【补充】 1．八种必需氨基酸的巧记方法：来(赖氨酸)家(甲硫氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)。 2．巧计氨基酸的结构通式：氨基酸中有个碳，伸出四手向外连，下面连着氢原子，上面顶着R基团，左手拽的是氨基，右手还把羧基牵。 3．氨基酸的“必需”和“非必需”是根据动物机体内能否合成来区分的，它们都是动物体内蛋白质合成“必需”的。 4.常见氨基酸 二、氨基酸形成蛋白质的一般过程 蛋白质合成过程中相对分子质量的变化：氨基酸的平均相对分子质量为a，数目为n，肽链数为X，则蛋白质的相对分子质量为：a·n－18·(n－X)。 关于组成蛋白质的肽链、氨基酸、肽键、脱去水分子的数目对应关系表如下： 氨基酸数 肽键数 脱去水分子数 游离的氨基 游离的羧基 一条肽链 n n－1 n－1 至少1个 至少1个 m条肽链 n n－m n－m 至少m个 至少m个 三、蛋白质的结构及其多样性 （1）氨基酸方面：氨基酸的种类、数量、排列顺序的不同。 （2）肽链方面：多肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别 （3）三个角度分析蛋白质多样性的原因 分析角度 蛋白质多样性的原因 蛋白质本身 氨基酸的数量、种类、排列顺序及多肽链盘曲折叠形成的空间结构→结构多样性→功能多样性 遗传物质 千变万化的碱基对排列顺序→遗传信息的多样性→蛋白质的多样性 生物进化 千变万化的环境条件→通过自然选择保留适应环境的个体及个体内的蛋白质→个体的多样性和蛋白质的多样性 四、蛋白质的功能 功能 名称 催化 大多数酶 运输 载体蛋白（运输某些物质如离子、氨基酸等） 血红蛋白（运输氧气和部分二氧化碳） 信息传递作用，调节生命活动 某些激素(如生长激素、促甲状腺激素、胰岛素、胰高血糖素等) 免疫 抗体（浆细胞合成）、溶菌酶、淋巴因子（T细胞合成） 保护、润滑、识别等作用 糖蛋白 构成细胞和生物体的组分 结构蛋白（构成动物和人体的肌肉；构成生物膜、核糖体、染色体等的成分；） 五、蛋白质的性质 1.盐析：是指在蛋白质水溶液中加入盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解。 2.变性：变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。 3.颜色反应 ：双缩脲反应 两分子尿素(NH2－CO－NH2)加热至180℃左右生成双缩脲(NH2－CO－NH－CO－NH2)并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色配合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。可用于蛋白质的定性或定量测定。任何蛋白质或者蛋白质水解中间产物都有双缩脲反应。这个性质显示和蛋白质分子中所含肽键数目有一定的关系。肽键数目越多，颜色越深，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 4.水解：蛋白质多肽氨基酸； 在蛋白酶作用下，水解过程断开肽键，蛋白质水解为短肽或氨基酸。 5.氧化分解：产物为CO2、H2O、尿素。 ( 课后培优练 级练